광합성의 진화에 대한 밝은 빛[2]

광합성의 진화에 대한 밝은 빛 [2] 

(Shining light on the evolution of photosynthesis)


진화의 문제점들


  복잡한 분자들을 만들어내기 위해서는 일련의 효소들이 올바른 순서대로 작용해야 하는데, 이 과정에서 최종산물이 만들어질 때까지 세포에게 불필요한 중간물질들이 자주 만들어진다. 진화론자들은 이러한 효소들이 유전자가 복제되면서 어쩌다 우연히 생겨 진화된 것이며, 여러 단계에 걸쳐 분자가  합성되는 이유는, 합성과정이 단계적으로 진화되었기 때문이라고 생각한다 (Granick 가설). 그러나 최종산물을 만들 수 있게 될 때까지 불필요한 중간체들만 만들어내는 효소를 진화시킨 생물체에게, 자연선택은 유리하게 작용할 수 없다. 캘빈 회로는 11개의 다른 효소들로 이루어지며 이들 모두는 핵 DNA에 암호화되어 있다. 이 효소들은 정확하게 엽록체로 이동하도록 되어 있으며, 이동 후에는 단백분해 효소에 의해 정확한 위치에서 표적화 서열(targeting sequence)이 잘려나간다. 앞 단락에서도 말했듯이, 실제로 이들 효소 중 하나라도 없으면 캘빈 회로는 정상적으로 작동할 수 없다. 이 효소들 중 대부분은 여러 생물체에 보편적으로 존재하는데, 모든 살아있는 세포는 RNA를 합성하기 위해 ribulose phosphate를 먼저 만들어내야 하기 때문이다. 그러나 진화론자들은 먼 과거로 보내어 생각하므로 이 문제를 풀지 못하고 있다.

 

그림 6. The Z scheme, showing the electron transfer system in terms of redox potentials. From Photosynthesis: A comprehensive Treatise; reprinted with the permission of Cambridge University Press, and the kind permission of Dr J. Whitmarsh.66

 

  1. 엽록소를 합성하기 위해서는 17개의 효소가 필요하다.21 17개 효소로 구성되어 기능하는 현재 시스템보다 더 적은 수로 이루어진 시스템에게, 자연선택은 유리하게 작용할 수 없다. 전체 합성과정이 완성될 때까지 필요한 것을 하나도 만들어내지 못하는 복잡하고 정교한 효소들을, 진화가 어떻게 만들어 냈다는 것일까? 어떤 진화론자들은 좀더 단순한 화학물질들이 많이 들어있는 원시적인 유기물 수프가 있는데, 이것들이 소모되자 상위단계에 관여하는 효소들이 필요해져 생겨나야 했을 것이라고 말한다. ‘생명 기원의 신비: 현재 이론의 재평가(The Mystery of Life's Origin: Reassessing Current Theories)'에서 저자들은 유기물 수프는 결코 존재할 수 없음을 증명하는 좋은 화학원리를 발표하였고, 실제로도 이 세상에 존재하지 않았었음을 보여주는 몇몇 증거들을 제시하기도 하였다.22 Denton23과 Overman24도 원시 수프에 대한 증거가 없고 오히려 그에 상반되는 중요한 증거들을 제시한 여러 전문가들을 소개하고 있다.

 

  2. 엽록소 자체. 엽록소와 엽록소 합성 과정 중 생성되는 중간체들은 삼중항 상태(triplet state)를 형성할 수 있는데, 이 상태가 되면 자신들을 만들어주던 효소나 그들이 합성의 최종단계에서 결합될 아포단백질과 상관없이, 자유라디칼 연쇄반응에 의해 주변의 지질을 파괴시킨다.25 Asada26는 ‘삼중항 상태가 된 색소는 생리적으로 활성산소와 동등하다’고 하였으며, Sandmann과 Scheer는 삼중항 엽록소는 ‘그 자체로도 이미 너무나 독성이 크다’고 하였다.27 δ-aminolevulinic acid가 protoporphyrin IX가 되기까지 엽록소 합성의 전 과정은 중간물질들이 파괴되지 않도록 빈틈없이 연결되어 있다.28 엽록소 생합성에 관여하는 효소들 중 대부분이 광독성 물질을 처리하는 일도 겸하여 하고 있다.29 기질이 만들어진 상태에서 만약 이 효소들이 같이 없었다면, 세포는 엉뚱한 시간에 엉뚱한 장소에 돌아다니는 기질들로 인해 파괴되고 말 것이다. Apel30은 이런 결과가 증명된 엽록소 합성 효소 4가지를 언급한 바 있다. 이것은 진화론자들에게는 매우 중대한 문제이다. 그들이 이런 효소를 성공적으로 진화시키려면 시간이 필요할 테니 말이다. 하나의 새로운 효소가 진화될 때마다 다음 효소가 진화되기까지 새로운 광독소는 계속 생성될 것이다.

 

  3. 과량의 광에너지가 들어올 때 여기(勵起)된 단일항(singlet) 엽록소가 에너지를 재빨리 제거하지 못하면, 반응중추에서 삼중항 상태로 변하게 생성된다. 이 상태가 지속되면서 매우 파괴력이 강한 단일항 산소(1O2)가 만들어지는데, 이것은 지질과 단백질, 엽록소, DNA를 공격한다.31 진화론자들은 광합성이 진화될 때는 주위에 바닥상태의 산소(3O2, 삼중항 상태의 biradical)가 없었다고 주장한다. 그러나 지구 역사상 대기 중에 산소가 거의 없었을 때는 결코 없었다는 결정적인 증거가 있다 (Dimroth와 Kimberly,32 Thaxton과 Bradley, Olsen,33 Overman과 Pannenberg,34 Denton35 참조). 진화론자들은 세균과 고생물의 마지막 공통조상은 산소를 이용하고 반응성이 큰 부산물들을 처리할 수 있는 정교한 체계를 이미 발달시켰다고 나름대로 분석하고 있다.36 그런데 진화론자들의 시간 개념에 의하면 이런 생물체들은 3.5 Ga 동안 진화해 왔다는 것인데,37 이 또한 산소이론을 배제한 다소 이상한 제안이 아닐 수 없다.

   현재 있는 시스템에서, 복잡한 효소와 색소들은 과도한 에너지는 제어하고 위험한 활성 산소종들을 잡아준다. (대부분의 고등식물에서) CuZn superoxide dismutase는 제 1광계에서 산소의 광환원에 의해 생성된 최초의 산물인 superoxide(O2-)를 H2O2로 전환시킨다.38이 반응은 효소반응들 중에서 가장 잘 연구된 것으로, 확산이 통제되는 속도로 이루어진다.39 제 1광계 부근의 막 표면에 superoxide dismutase 한 분자가 ascorbate peroxide(APX)와 함께 부착되어 있다. Ascorbate는 APX의 도움으로 발생된 H2O2를 환원시킨다. 여기서 만들어진 monodehydroascorbate 라디칼은 제 1광계에서 광환원된 ferredoxin(Fd)에 의해 ascorbate로 다시 환원된다.40 이 시스템에 있는 효소나 환원력있는 물질들은 점진적으로 진화된 후, 시간이 흐르면서 세분화될 수 있는 것들이 아니다. 모든 것이 각자의 위치에서 존재하지 않는다면 아무 일도 할 수 없기 때문이다. 이것은, 생물학적으로 생겨났든 그렇지 않든 간에 최초의 산소 출현은 세포에 치명적이었음 의미한다. Superoxide dismutase와 같은 효소들은 절대로 진화해 왔을 수 없다. 가령 APX는 cytochrome c peroxidase와 31-33%만 유사함에도 불구하고, 그것으로부터 진화했다고 생각한다.41 이러한 효소 없이 바닥상태의 산소에 노출된 세포들은, 수 백 염기쌍이 변화된 효소가 만들어지기 전에, 곧 죽을 것이다.


 

그림 7. ATP synthase, with F0, membrane-intrinsic, ion-conducing portion, and F1 portion, where ATP is formed, also divided into a rotor portion, comprising c12, ɛ, and ɤ polypeptides, and a stator portion, consistion of subunits a, b, δ and (αβ)3. Reprinted from: Junge, W., Lil, H. and Engelbrecht, S., Trends in Biochemical Science 22:420, 1997;50 with permission from Elsevier Science. See p. 81.

 

  4. 자연선택은 진화의 친구가 아니다. ‘최종산물을 만드는데 필요한 모든 효소들이 진화될 때까지, 진화는 왜 쓸모도 없는 중간체들만 만들어내는 효소를 생산하는 것일까?’ 이 질문에 대한 대답에서 진화론자들은 ‘왜 안 되겠어(why not)?' 라고 대답할 지도 모른다. 안 되는(why not) 이유는 수학(maths)에 있다.

  유전자의 흐름(genetic drift)과 선택이 상호작용할 때 고정화(선택) 될 가능성은 (Futyuma에 기초한다).42 선택상수란 유전형에 덜 적합한 것은 버리고 더 적합한 것은 선호하는 선택의 강도를 나타낸다. 유전형 A1A1, A1A2, A2A2의 적합도를 각각 1, 1+s, 1+2s 라고 하고(여기서 A2가 유리한 것이면 s는 양(+)이고, 불리한 것이면 s는 음(-)이다) A2의 초기 빈도수를 q가 할 때, A2가 고정화(새로운 유전자가 기존의 것을 대체하는 것)될 가능성은;


이다.여기서 N; 유용한 모집단의 크기, e; 자연로그 상수 2.718

  A2가 모집단 중 한 개체에 나타난 하나의 새로운 돌연변이라 한다면 q=1/2N 이고 고정화 가능성은 다음과 같다.


(s=0 일 때)

  

다시 말해서 자연적인 돌연변이일 경우, 그 돌연변이가 고정화될 가능성은 모집단 중 그 유전자의 빈도수와 같다는 것이다. 1000개의 개체 수를 갖는 모집단에서 발생한 하나의 자연적 돌연변이가 기존의 유전자를 대체할 가능성은 1/2000 (0.0005)이다. A2가 N이 1000인 집단에서 발생하고 0.01의 선택적 잇점을 갖는다면 A2가 A1을 대체할 최종적인 고정화 가능성은 0.02 (1/50)이다. 약간 유리한 하나의 유전자가 무작위의 효과로 살아남을 수 있는지는 모르겠지만, 아마도 그렇지 못할 것이다.

  만약 A2가 해로운 유전자이고 그것을 배척하는 선택상수가 겨우 -0.001 이라고 해도, 고정화될 가능성은 0.00004 또는 1/25000 이다. 만약 s가 -0.01 이고 N이 1000 이면, 매우 조금 해로운 이 유전자가 세포 내에서 고정될 가능성은 1/1010 보다 약간 적다. 쓸모없는 단백질을 생산하는 세포는 분명 존재할 수 없었을 것이다.


  ‘진화는 왜 최종산물이나 유용한 어떤 물질을 만들기까지 쓸모도 없는 단백질을 갖고 있는 세포나 식물을 만들었을까?’ 라는 질문에 ‘왜 안되겠어?’ 라고 대답한다면, 그에 대한 답변은 다음과 같다. ‘자연선택은 (최종산물을 만드는데) 필요한 일련의 반응들을 해명해 줄 수 없고, 오히려 무자비한 적이 되어왔을 것이다’.

  이 논쟁은 창조과학자들 사이에서는 이미 잘 알려진 논쟁에 더하여 생각해 볼 수 있다. 하나의 작은 단백질을 만들어내기 위해 1000 개의 염기쌍이 정확히 배열될 통계적 가능성은 약 10-600으로, 이것은 1000 개의 그룹에서 300억년(1018초) 동안 1초당 10억 번의 재조합이 일어난다고 해도 이루어지기 힘들다. 이러한 염기의 수는 반경이 50억 년(10130)인 우주 공간에 빈틈없이 채울 수 있는 전자의 수와 같다. 이는 10157번의 시도가 행해지는 것으로 상상하기도 힘든 큰 수이지만, 하나의 작은 유전자가 만들어지는 기회를 얻기 위해 필요한 수에 비하면 매우 그리고 절대적으로 적은 수에 불과하다.44

그림 8. Three stages of the Calvin cycle. 1) In the carboxylation reacion, C02 is covalently linked to the number two carbon of Ribulose-1,5-bisphate (RUBP). 2) In the reduction reactions, carbogydrate is formed from the 3-phosphoglycerate (PGA) molecules using the energy of ATP and NADPH. 3) In the regeneration reactions, five sixth of the triose sugars are recombined in the simplest possible sets to reproduce RUBP. Two molecules of NADPH and two of ATP are use in the reduction of 3-phosphoglycerate for every C02 fixed, and one ATP is used in the regeneration reactions for a total of 2 NADPH and 3 ATP`s per carbon fixed.

 

 5. ‘색소가 존재하기 이전인데, 진화는 왜 그리고 어떻게 색소결합 단백질을 만들어내려고 시도하는 것일까?’ 하는 질문은 진화론자들이 대답하여야 하는 또 하나의 주요한 문제이다.

  만약 엽록소에 결합하는 안테나 단백질이 생기기 이전에 엽록소가 진화된 것이라면 그것은 십중팔구 세포를 죽일 것이므로, 단백질이 먼저 진화되어야 한다. 그러나 엽록소 같이 주요한 색소들이 이미 존재하고 있지 않다면, 자연 선택은 엽록소나 다른 색소물질과 결합하는 ‘새로 진화된’ 단백질에 우호적일 수 없다! 각 결합부위는 엽록소 a에만, 혹은 엽록소 b, 카로틴 각각에만 결합되도록 기술적으로 만들어져야 한다. 카로틴 분자들이 엽록소가 삼중항 상태가 되는 것을 막기 위해서는 반드시 적합한 그 위치에 있어야 한다. 색소분자들이 이미 주위에 있다 할지라도 그것들에 맞는 단백질을 만들어낸다는 것은 매우 어려운 일이다. 색소분자들하고만 결합해야 할 뿐 아니라, 적합한 색소와 적합한 위치에서 적합한 방향으로결합해야만 한다. 그래야 에너지가 각 단계에서 약간 더 낮은 에너지 준위로 완전하게 전달될 수 있다. 그렇지 않은 다른 어떤 것들로는 아무 것도 할 수 없고 에너지가 무작위적으로 전달되어, 잘해야 아무 것도 아닌 일로 끝나고, 최악의 경우 세포가 타버리게 될 것이다.


  진화에는 또 다른 문제가 있다. 아포 단백질에 색소물질이 삽입되면 구조에서 α-helix 부분의 20-60%가 변한다.45 따라서 진화는 아직 색소가 진화되지도 않았을 때에, 올바른 위치와 방향에서 색소물질이 결합되어야만 바른 구조를 형성할 수 있는, 처음에는 잘못된 모양을 갖는 단백질을 만들어야 한다.

  안테나 복합체에서 색소물질들 간에 에너지가 전달되는 시간은 10-15-10-9초 사이이다. 하나님이 만드신 시스템은 에너지를 붙잡기 위해, 10억분의 1초보다 약간 적은 시간동안 에너지가 손실될 수 있는 4부분이 있긴 하지만, 광자 에너지의 95-99%를 회수한다.46 인간은 그러한 효율을 갖는 시스템을 설계할 수도 없는데, 진화론자들은 Cairns-Smith47가 ‘더듬거리는 늙은 손가락(old fumble fingers)'이라고 말했던 ‘우연’이 할 수 있다고 결론짓는다.


  아포단백질과 색소의 결합에 대해서는 아직 알려진 바가 거의 없지만, PSI과 PSII의 중심복합체에 있고, 엽록소 a와 결합하는 단백질(엽록체에 암호화 되어있음)들은 함께 번역되어 틸라코이드 내부로 들어간다는 사실은 밝혀져 있다. 리보솜의 휴지(休止)(ribosome pausing)로 인해 D1 단백질의 중간체들이 발견되곤 한다. 리보솜이 잠시 쉼으로 인해 단백질이 번역되면서 엽록소 a와 결합되는 것 같다.48 여러 광독성 물질들이 생성됨과 동시에 조절되는 제어체계를 볼 때, 지적 계획과 예지에 의한 것임을 생각하게 된다. ‘더듬거리는 늙은 손가락’이 어떻게 이런 계획을 생각해 낼 수 있겠는가?

 

  6. ATP 합성효소는 더 이상 축소될 수 없는 복잡한 모터(motor)이다. 양성자에 의해 가동되는 이 모터는 앞서 설명했듯이 고정부(stator)와 회전부(rotor)로 나뉘어진다(그림 7). CF1 복합체가 없으면 양성자는 CF0 복합체를 자유롭게 통과할 수 있다. 그러므로 만약 CF0이 먼저 진화했다면 틸라코이드 내에는 pH 구배(gradient)가 생길 수 없다. 클로렐라에서 Eugenia에 이르기까지 식물계 전체에서, CF1 복합체의 하부구조들인 δ와 중요한 χ단백질은 세포질에서 합성되어 엽록체 내로 들어간다.49 모든 부분들이 적소(適所)로 옮겨져야 하며, 매우 작은 것까지도 적합한 크기와 모양을 하고 있어야 한다. 마치 공장의 조립라인처럼, 쓸모도 의미도 없는 각 조각들이 서로 다른 장소에서 만들어진 후 중심부로 옮겨져 조립이 된다. 이 과정이 제대로 이루어지면, 각 부분들이 완벽하게 연결되어 유용한 물질을 생산한다. 이 모든 과정은 이러한 방식으로만 작동할 수 있도록 정교히 설계된 것이다. 모든 복합체가 반드시 이 한 가지 방식으로만 만들어지고 조립되어야 한다. 그렇지 않으면 어떠한 것도 만들어지지 않는다. 모든 것이 작동하지 않으면 어떤 것도 만들어지지 않기 때문에, 자연선택으로 산의 경사를 천천히 올라가는 연속적인 중간체들이 있었다는 것은 불가능하다. ATP 합성효소라는 작은 양성자 의존성 모터는 8개의 다른 subunit들로 이루어져 있으며, 세균의 편모 모터50보다 더 작은 20개 이상의 폴리펩타이드*들이 잘 정렬된 형태를 하고 있다. 이것 역시 진화론자들이 설명하기 불가능한 것이다.

 

  7. 진화는 rubisco의 조합과 활성을 설명해 줄 수 없다. Rubisco의 16개 subunit을 다시 만들어 보려고 시도해 왔지만, 어느 급원의 재료로도 만들 수 없었다.51 그러므로 Rubisco의 조합은 엽록체 추출물로 연구해야 한다.51 Rubisco의 subunit 중 8개의 큰 subunit(L)은 엽록체 DNA에 암호화되어 있고, 8개의 작은 subunit(S)은 핵 DNA에 암호화되어 있다. S subunit은 세포질 내에 떠다니는 폴리리보솜*에 의해 합성되며, 합성되는 동안에는 Hsp70 계의 샤페론*과 동료 단백질(protein partners)에 의해 접혀지지 않은 상태(unfolded state)로 유지된다.52 소단위가 엽록체의 도입복합체에 도달하면, 14개의 폴리펩타이드로 구성된 Cpn60 샤프로닌 단백질이 도입 복합체의 IAP100 단백질과 결합하는데, 이것은 도입된 (그리고 성숙된) 작은 소단위와 결합될 수도 있다. 엽록체의 Cpn60 샤페론은 대장균의 GroEl 단백질과 유사하다.53 아직 접혀지지 않은 전구체 단백질이 스트로마 내부로 들어가면 Hse70 샤페론과 잠시 결합되고, N 말단의 표적화 서열(targeting sequence)이 잘려 나간다.54


  Rubisco 효소의 큰 subunit들은 엽록체 자체의 DNA와 합성기구에 의해 만들어지고, Cpn60 샤프로닌과 결합된 상태로 저장된다.55,56 이 샤페론 단백질은 큰 subunit들이 잘못 접혀져 쓸모없이 되지 않도록 지키는 역할을 하며,57 따라서 8개의 큰 subunit들이 적절하게 결합되기 위해서도 꼭 필요하다.58 샤페론이 없다면 그것들은 쓸모없는 덩어리가 될 것이다.58 많은 식물들에서, 큰 subunit들은 샤프로닌과 결합하기 전에 전문화된 효소들에 의해 화학적 변형을 거친다.59 엽록체의 Cpn60과 Cpn21, Hsp70 역시 16개의 단위들로 이루어진 rubisco 복합체의 조합에 관여한다는 사실이 결정적인 증거에 의해 밝혀졌다.60 샤프로닌의 도움으로 수용성 L8 중심부가 만들어지면, 작은 subunit 4개로 이루어진 4량체(tetramer)들이 중심부의 위와 아래에 결합되어 완전한 효소가 만들어진다.61 여기에는 다른 샤페론과 아직 규명은 안됐지만, 샤페론 유사 폴리펩타이드나 리포단백질들도 관여함이 확실시되고 있다.


  무가치한 rubisco의 작은 subunit들이 엽록체 밖에서 접혀지지 않도록 방지하는 단백질에게, 자연선택은 어떻게 우호적일 수 있는지, 진화론자들은 어떻게 이것을 설명할 수 있을까? 단백질이 내부로 들어가는 길이 진화되기 전 상태에서, 그것이 접혀지지 않은 채로 밖에서 유지되는 것은 아무런 유익이 되지 않는다. 어떻게 아무 것도 모르는 기회(blind chance)가 큰 subunit의 폴리펩타이드들이 ‘정확히’ 접혀지는 것을 ‘알며’, 서로 엉겨붙지 않도록 방지할 수 있을까? 단백질이 유용한 상태가 될 때가지 ‘정확한’ 구조를 ‘예견’하는 것은 불가능하다. ‘정확하게’ 접혀진 폴리펩타이드 조차 아직 유용해지지 않은 때임에도 불구하고, 진화는 아직 유용하지 않은 어떤 것을 화학적으로 변형시켜서, 그것이 ‘정확하게’ 접혀지도록 해야 하니, 진화는 정말로 영리해야 한다.


  오직 설계자만이 왜 전문화된 단백질을 만들어내고, 왜 엽록체로 가게하며, 또 왜 꼭 정확한 위치에서만 subunit의 표적화 서열이 잘려나가도록 설계해야 하는지 그 필요를 알 것이다. 또한 의미 없는 rubisco 조각들 전체가 반드시 한 가지 방식으로만 조립된다는 사실은 어떠한가? 아직 기능을 갖지 않지만 미래에 유용하게 될 어떤 것을 만들어내는 복잡한 도구들을 고안하기 위해서, (설계자로서) 진화는 훗날에야 매우 영리하게 일할 단백질의 유용성을 상세하게 알고 있어야 할 것이다. 만약 진화가 샤페론 단백질 중 어느 하나를 간신히 만들어냈다 하더라도 (그렇지 않을 것이지만), 다른 샤페론들이 같이 존재하지 않는 한 그것은 rubisco를 만드는 데 여전히 쓸모가 없을 것이다. 어느 하나라도 없으면 16개 단위의 복합체는 만들어질 수 없다.


  그러나 불가능하지만 진화가 rubisco 효소 복합체를 만들어내는데 성공하고, 우연히 기질인 RUBP를 만들 수 있는 (그 외에는 쓸모없는) 새로운 효소를 만들어 냈다고 가정해 보자. 완벽한 16개 단위로 구성된 rubisco 단백질 복합체는 RUBP와 단단히 결합되어 아무 것도 할 수 없을 것이다.


  진화의 꿈나라와는 전혀 다른 현실 세계에서, rubisco를 RUBP로부터 떼어내기 위해서는 또 다른 효소가 필요하다. 일단 rubisco 복합체가 만들어지면, 불활성 상태(dark conditions)로 단단히 결합되어있던 단백질 활성화효소가 ATP를 사용하여 rubisco를 RUBP로부터 분리시킨다. ATP가 가수분해되면서 활성화효소의 구조가 변형되어 rubisco와 결합할 수 있게 되며 RUBP를 방출시킬 수도 있게 된다. 활성화된 rubisco 부위를 만들어내기 위해서는, 특정 위치의 lysine 아미노산의 ε-NH2기가 carbamylation 되고, 이 carbamyl 기*에 Mg2+ 이온이 결합되어야 한다. 아미노기는 NH3+에서 시작되는데, CO2가 결합하기 전에 NH2로 바뀌어야 하고, 이후에는 COO-가 결합할 수 있도록 양성자 하나를 더 잃어야 한다. 따라서 이 단계적 반응은 양성자 농도가 낮고 Mg2+의 농도가 높을 때 잘 일어난다. 빛은 위에 언급된 방식으로 스트로마의 양성자 농도를 낮추고 Mg2+ 이온의 농도를 높인다. 그러나 밤에는 광합성 조직에서 RUBP가 검출되지 않는데, 이는 실제로 밤에는 phophoribulokinase가 이 회로를 파괴함을 의미한다.63 이상의 모든 것은, 진화가 rubisco 효소를 만들어내는 불가능한 일을 간신히 달성했다 하더라도, 빛이 있는 곳에서는 반응을 시작하고 어둠 속에서는 반응을 끝내기 위해서는, 현재 상태 그대로의 총체적인 시스템이 필요함을 암시한다. 

 그림 9. Enzymes (bold type) and reactions of the Calvin cycle.

  

결론


  더 이상 축소할 수 없는 복잡한 광합성 시스템이, 진화에 의해 우연히 저절로 생겨났다고 상상하는 것은 상식을 무시하는 것이다. 도리어 (인간은 아직 다 이해할 수도 없고 흉내낼 수도 없는 하나의 과정인) 광합성에서 명백히 보이는 믿을 수 없을 정도의 조직체계와 치밀함은 설계된 것임을 외치고 있는 것이다.

 

 

*참조 : Green power (photosynthesis) : God’s solar power plants amaze chemists
http://creationontheweb.com/content/view/4476/

 

 

References

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출처 - TJ 17(3), 2003

구분 - 3

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참고 : 1902|4454|1553|380|4433|4407|4358|4225|4105|4113|4034|3854|3758|4830|4854|5432



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