창조의 양 극단
(Extremes of Creation)
Dr. Donald B. DeYoung
서론
창조 세계에 대한 가장 놀라운 부분들은 매우 작거나 매우 큰 규모에서 발견된다. 이러한 예는 미세한 미생물 세계에서부터 광대한 우주 영역으로까지 널리 퍼져있다. 평상시에 우리들이 볼 수 있는 것들과 비교해보는 것은 주변에 있는 모든 창조물들의 풍부한 다양성을 인식하는데 많은 도움이 될 것이다. 여기서는 그러한 네 가지 사례를 소개하고자 한다. 두 가지는 미시적 세계에서, 나머지 두 가지는 크기에 있어서 극단적으로 반대편인 거시적 세계에서 골라보았다.
몰 (The Mole)
분자라는 용어와 관련이 있는 화학적 몰(mole)은 물질의 특정한 양이다. 1몰은 탄소원자나 물 분자와 같은 기본 입자 6.022×1023 개로서 정의되어진다. 즉, 1몰의 물에는 약 6×1023개의 분자가 들어있다. 그 수치는 아보가드로의 수(Avogadro's number)라고 불리는 것으로, 이탈리아 과학자 아메데오 아보가드로(Amedeo Avogadro; 1776-1856)의 이름을 따서 명명된 것이다. 또한 물질 1몰은 주기율표 상의 분자량에 그램(gram)을 붙인 물질의 양으로 정의하고 있다. 1 몰의 예를 들면, 2g의 수소 기체(H2), 18g의 물(H2O), 32g의 산소(O2)와 44g의 이산화탄소 기체(CO2)가 있다. 어떤 물질의 1몰은 기체로 변했을 때, 0°C 1기압에서 22.4ℓ를 차지한다.
그림 1. 수소(2g), 산소(32g), 이산화탄소(44g)의 1몰 양에 대한 도해. 1몰은 6.022×1023개의 분자들로 구성되어 있고, 모든 기체의 1몰의 부피는 0°C 1기압에서 22.4ℓ 이다.
한 스푼의 물은 1몰에 가까운 15g 정도이다. 따라서 한 스푼의 물에는 아보가드로의 수에 가까운 개수의 물 분자들이 들어있다. 그 수의 크기를 생각해 보자.
1. 1 페니 구리동전(1982년 이전)의 무게는 약 3.1g이다. 1몰의 구리질량은 63.55g이다. 따라서 1페니 동전은 3.1/63.55 몰로, 약 3×1022개의 구리 원자들로 구성되어 있다. 1페니 동전의 표면을 가로질러 손가락으로 단순히 문지르는 것만으로도 수백만 개의 보이지 않는 구리 원자들을 잃게 될 것이다.
2. 아보가드로 수 만큼 되는 대리석(marbles) 판들을 지구 표면에 펼쳐질 수 있다고 가정해 보자. 이러한 양의 대리석은 전 세계를 80km 두께로 뒤덮는 대리석 층이 될 것이다 (Poskozim, et al., 1986).
3. 만약 전체 미국 인구(3억 명)가 1년 365일간 하루에 12시간씩 1초에 원자 1개를 헤아리는 속도로 원자를 헤아린다면, 1몰 내의 전체 원자를 헤아리는데 약 1억2천7백만 년이 걸릴 것이다.
4. 아보가드로 수는 우주에 알려져 있는 별들의 수보다 10배나 더 많다. 이 숫자는 또한 지구의 해안에 있는 모든 모래 입자들의 합을 초과한다 (DeYoung, 2002).
물, 모래(이산화규소, SiO2), 혹은 우주만물의 어떤 다른 부분의 1몰도 아보가드로 수 만큼의 입자들로 구성되어 있다. 다음에 약 1몰을 재면서 물을 삼킬 때, 창조주에 의해 각각 만들어진 그 속에 들어 있는 엄청난 수의 물분자를 기억하시길……
나노세계 (The Nano-World)
나노미터(nanometer, nm)는 1미터(meter)의 10억분의 1로 규정되는 길이이다. 이 페이지의 두께는 약 100,000nm 이다. 현재 나노 스케일의 공학은 매우 활발한 과학과 기술 영역에 속한다. 개발 중에 있는 미시적 기기로는 센서, 스위치, 모터, 펌프, 그리고 로보틱스(robotics)가 있다. 앞으로 이렇게 미세한 기기들이 공학과 의학과 같은 분야에 급격한 변화를 가져올 것이다.
1. 나노세계를 잠깐 살펴보기 위해서 박테리아의 편모(flagellum)를 생각해보자. 이것은 지적설계를 논의할 때 자주 등장하는 분자 모터의 한 구성성분이다 (Behe, 1996). 많은 박테리아들은 유체 속에서 추진력을 얻기 위한 도구로서 빠르게 회전하는 ‘프로펠러’인 편모를 성장시킨다. 가느다란 끈인 이 편모의 길이는 전형적으로 1㎛ 정도로 약 1,000nm 정도이다. 박테리아와 편모는 인간의 머리카락 두께보다 적어도 100 배는 더 작다.
2. 1나노 초(nanosecond, 10-9초)는 빛이 1피트(30.5cm) 정도 여행하는 데에 걸리는 시간이다. 새로운 세대의 컴퓨터들은 이 극도로 짧은 시간에 작동한다.
3. 손톱(fingernails)은 1초에 약 1nm 정도씩 자란다. 이것과 비교하면, 달팽이가 움직이는 속도는 초스피드 동작이다.
4. 순수 탄소의 새로운 형태는 60개의 탄소원자가 미시적 세계에서 축구공과 비슷하게 텅 빈 구의 표면에 배열될 때 형성된다(그림 2). 1985년에 처음 이 구가 발견되었을 때, 그것은 플러렌(fullerenes) 혹은 ‘버키볼(Buckyballs)’로 불렸다. 그것은 건물설계에서 지오데식 돔(geodesic dome, 측지선 돔)을 일반화한 조각가 벅민스터 풀러(Buckminster Fuller; 1895-1983)의 이름을 따서 붙여졌다. 탄소 구는 직경이 약 1nm 이다. 그것들은 나노스케일에서 지어진 모터 내의 베어링 용도로 존재한다.
분자 모터를 가진 박테리아들은 지구상에서 가장 풍부하게 살아있는 유기체들이다. 버키볼 탄소분자와 같이 복잡한 나노 구조는 지구에서 그리고 우주에서 발견되어져오고 있다. 창조된 마이크로 스케일과 나노 스케일의 극소 세계는 현재의 기술력보다 훨씬 앞서 있는 것이 분명하다.
그림 2. 일반적으로 플러렌(fullerenes) 또는 버키볼(Buckyballs)이라고 불리는 60개의 탄소 원자로 되어 있는 구형의 분자들. 구의 직경은 약 1nm로 10-9m 이다. 각각의 구성성분들인 탄소원자는 10배나 더 작다. (Michael Ströck가 만든 그림)
태양 (The Sun)
성경에서 태양은 낮을 주관하는 큰 광명으로 묘사되어 있다. 그렇다면 지구에서 가장 가까운 별인 태양은 얼마나 클까? 다음의 사항들을 숙고해보라.
1. 태양을 하늘에 있는 납작하고 둥근 원반(disk)으로 상상해 보라. 그리고 이제 지구가 한 줄로 꿰어진 구슬처럼 태양의 표면을 가로지르는 구슬끈이라고 생각해 보라. 그러면 태양의 이쪽 끝에서 저쪽 끝까지는 109개의 지구 구슬들로 구성될 것이다. 바꿔 말하자면, 지구는 태양의 크기와 비교하면 직경이 109배나 작은 반점(speck)이다. 아마 태양표면의 흑점(sunspots)을 관찰한 적이 있을 것이다. 이들 태양의 흑점들은 전형적으로 전체 지구보다 더 크다.
2. 지구가 태양의 중심에 놓여 있다고 가정해 보자. 이 경우에 지구 궤도를 도는 달은 태양 중심과 가장자리 사이의 거리에 1/2 정도 위치에 놓이게 될 것이다. 다음 번에 저녁 하늘에서 380,000km 떨어져 있는 달을 보게 될 때, 만약 당신이 태양의 중심에 서 있다고 가정한다면, 달은 태양 훨씬 안쪽에 위치하는 것이다.
3. 태양이 농구공처럼 텅 빈 구라고 가정해 보자. 그러면 이렇게 텅 빈 태양 안에 얼마나 많은 지구가 들어갈 수 있을까? 1개? 1000개? 정답은 약 100만 개의 지구가 들어갈 수 있다.(DeYoung, 2002). 백만 개의 지구 행성들이 농구공 안에 있는 작은 씨앗들처럼 태양 내에서 딩굴딩굴 굴러다닐 것이다.
4. 태양은 (적어도 부분적으로) 중심부 내의 핵융합(nuclear fusion)에 의해서 동력이 공급된다. 이 과정에서 수소(hydrogen) 원자는 헬륨(helium)이 된다. 태양의 질량(m)은 E = mc2 (c: 광속)이라는 관계식에 따라 에너지(E)로 전환되면서 지속적으로 줄어든다. 그 에너지는 태양을 빛, 열, 그리고 복사에너지가 되게 한다. 태양은 1초에 5백만 톤의 물질을 맹렬한 속도로 스스로 ‘증발시키고’ 있다. 이것은 밤낮으로 해마다 계속되고 있다. 인류가 창조된 이래로 생산한 것보다 훨씬 더 많은 에너지가 매초마다 태양에서 사라진다. 그럼에도 불구하고, 태양의 ‘연료 계기판(fuel gauge)’의 바늘은 가득 찬 상태를 가리킨 채로 있다. 태양은 이 시대 내내 지속될 수 있는 풍부한 수소 에너지를 저장해 놓고 있다.
태양은 평균 크기의 별이다. 일부 별들은 10배나 작아 갈색왜성(brown dwarfs)이라고 불린다. 다른 별들은 태양보다 100배나 더 커서 적색거성(red supergiants)이라고 불린다. 이러한 별들과 비교할 때, 태양은 우리가 사는 이곳 태양계 내의 지구에 적절한 환경을 제공할 수 있는 이상적인 크기를 가지고 있다. 태양은 진실로 우리의 낮을 주관하는 큰 광명이다.
광년 (The Light Year)
대규모의 창조물에 대한 우리의 마지막 설명은 광년(light year)이라고 불리는 천문학적 거리 단위이다. 이러한 명칭은 우리를 혼란스럽게 하는데, 왜냐하면 광년은 시간의 단위가 아니라, 길이를 재는 단위이기 때문이다. 1광년이란 빛이 진공상태의 우주공간을 1년 동안 여행하는 거리로서, 약 6조 마일(정확히 5.88×1012 마일) 혹은 약 10조 km 정도이다. 1광년의 거리는 다음과 같은 방식으로 시각화되어질 수 있다.
1. 지구와 달 사이를 1천2백만 번 왕복 여행한 거리의 합은 약 1광년이 될 것이다.
2. 만약 80 세의 생애동안 시속 1360만km의 속도로 멈추지 않고 이동할 수 있다면, 그 거리는 총 1광년이 될 것이다. 그런데 현재 가장 빠른 우주탐사용 로켓도 이 속도보다 500 배나 느리다.
3. 가장 가까운 밤하늘의 별인 알파 센타우리(Alpha Centauri)는 지구로부터 약 4.3광년 거리에 있다. 더 멀리 떨어져 있는 큰곰자리(Big Dipper)의 별들은 평균적으로 100광년 거리에 있다. 우리 은하수(Milky Way Galaxy)의 직경은 100,000 광년이다. 현재의 망원경으로는 약 130억 광년 정도의 거리까지 볼 수 있다.
4. 전 지구를 야구공 크기로 줄일 수 있다고 가정해 보자. 그러면, 동일하게 축소된 1 광년의 거리는 여전히 약 80,000 km 밖에 있다.
우리는 몇 가지 매우 작거나 매우 커다란 창조물들에 대해서 살펴보았다. 그러나 우리는 단지 고려할 수 있는 대상의 겉만을 살펴본 것에 불과하다. 분명히 훨씬 더 작거나 더 큰 우리가 아직 상상하지 못하는 영역이 있을 것이다. 우리의 창조주 하나님께서 그의 전지전능하심으로 이 모든 것들을 창조하셨다. 진실로 하나님의 창조는 위대하다!
“하늘이 하나님의 영광을 선포하고 궁창이 그 손으로 하신 일을 나타내는도다” (시 19:1).
References
Behe, Michael. 1996. Darwin's Black Box. Touchstone Books, New York, p. 70.
DeYoung, Don. 2002. Astronomy and the Bible, Baker Books, Grand Rapids, p. 132.
Poskozim, P., J. Wazorick, P. Tiempetpaisal, and J. Poskozim. 1986. Analogies for Avogadro's number. Journal of Chemical Education, 63(2):125-126.
*Dr. DeYoung is an Adjunct Professor of Physics at the Institute for Creation Research.
번역 - 창조과학회 대구지부
링크 - http://www.icr.org/article/3106/
출처 - ICR, Impact No. 401, 2006.
로봇 올챙이는 지적설계를 가리킨다.
(Robot Tadpole Sex Sheds Light on Intelligent Design)
뉴욕 포우킵시(Poughkeepsie)의 바사르 대학(Vassar College)에서 척추동물 생리학(vertebrate physiology)의 진화를 연구하고 있는 과학자들은 진화가 어떻게 그러한 효율적인 척추동물 수영선수(물고기)들을 만들 수 있었는지를 설명하기 위해서 수영하는 로봇(swimming robots)을 설계해 왔다. (Live Science을 보라). 각 로봇의 수영 능력은 물탱크 표면에 띄워놓은 불빛을 얼마나 잘 향하고 따라가는 지를 측정함으로서 평가되었다. 매 회의 시험 후, 최고의 수영 능력을 보여주었던 로봇의 특성들은 유익한 척추동물 특성의 자연선택을 시뮬레이션 하기 위해서 새로운 디자인으로 결합되었다.
"화석 기록에 의하면, 척추동물은 적어도 4 번의 분리된 시대에서 독립적으로 진화되었음을 보여준다. 그것은 그들이 기능적으로 정말로 중요함에 틀림없음을 보여주는 것이다”라고 바사르 대학의 척추동물 생리학자인 존 롱(John Long)은 말했다.
수영하는 로봇은 타드로스(Tadros)라고 불려졌다. 왜냐하면 그들은 올챙이(tadpoles)를 시뮬레이션한 로봇이기 때문이다. 타드로스의 등뼈(backbones)가 발달하는 데에 있어서 포식자의 영향을 조사해보기 위해서 더 많은 실험들이 이루어질 것이다.
덧붙여서, 연구원들은 약탈자가 있는 환경 하에서 타드로스의 꼬리가 어떻게 진화하는지를 알아보기 위해서, 물탱크 안으로 ‘포식자(predator)’를 집어넣을 계획이다. 포식자는 타드로스와 충돌하려고 시도할 것이고, 반면에 타드로스는 그것을 피하려고 노력할 것이다. 이 차세대 타드로스는 물고기에서 옆줄(lateral lines)로서 알려져 있는 압력감지 기관(pressure-sensitive organs)을 모방한 적외선 센서(infrared sensors)를 사용하여 포식자를 발견하게 될 것이다. "또한 우리는 단지 뻣뻣한 등뼈만을 만드는 것이 아니라, 구부러지는, 그리고 관절을 가진 척추(vertebrae)를 만들 계획이다. 그래서 어떻게 그것들이 변했는지를 알아볼 계획이다”라고 롱은 말했다.
롱의 논문은 2006. 11. 17일 실험생물학지(Journal of Experimental Biology)에 게재되었다.
개의 품종변화(microevolution)에 해당하는 또 하나의 예가 대진화(macroevolution)로서 행세되고 있다. 당신이 만약 개의 사냥 능력을 증가시키기를 원한다면, 어떻게 할 것인가? 숲에서 일단의 개들을 풀어놓고, 어떤 개가 가장 잘 사냥하는지 지켜보라. 그리고 사냥을 잘 하는 개들을 선택하여 서로 교잡시키기를 계속하면, 이전 세대보다 사냥을 더 잘 하는 후손을 얻을 수 있을 것이다. 여기에 새로운 유전 정보(new genetic information)가 더해졌는가? 아니다. 거기에는 어떠한 새로운 유전정보도 추가되지 않았다. 당신은 이미 존재하고 있었던 유전정보들 중에서 선택한 것이다. 당신은 개의 사냥능력이 최초에 어떻게 생겨났는지를 설명하였는가? 아니다. 그러한 시도는 개의 사냥능력이 최초에 어떻게 생겨났는지와 아무런 관련이 없다. 타드로스와 그의 시뮬레이션 등뼈는 무에서부터 불가사의하게 생겨난 것이 아니다. 그것은 완전히 형성되어 주어진(실험으로 도입된) 것이다.
이 실험에서 포식자(predator)는 고양이가 쥐에 대해 가하는 선택 압력(selection pressure)과 같은 방법으로 타드로스에게 선택 압력을 가하기 위해서 의도되어졌다. 타드로스는 진화된 압력감지 기관에 의해서 반응한다. 아니 잠깐 기다려라. 압력감지 기관은 연구원에 의해서 지적으로 설계되어 불가사의하게 가지게 된 것 아닌가. 이들 장기들은 지적으로 설계되어 불가사의하게 나타나게 되었으면서도, 척추와 같은 다른 장기들이 어떻게 우연히 생겨났는지를 알아보기 위해서 많은 연구비를 소비하려 하고 있다. 이것은 원하는 모습, 얻고자 하는 특징을 선택하기 위해서, 지적으로 선택하는 것이다. 생각도 없고, 방향도 없고, 무작위적이며, 우연한 진화의 힘이 그렇게 할 수 있었을까?
번역 - 미디어위원회
링크 - http://www.creationsafaris.com/crev200611.htm ,
출처 - CEH, 2006.11. 20.
구분 - 3
옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3724
참고 : 1405|1489|1629|1891|2316|2391|2617|2696|3287|3293|3358|3585|3622|3724|3733|3951|3993|3858|4068|4149
설계자가 없는 설계
(Design without a designer)
Dr. Gary Parker
잠깐, 기다려라! 한 번 생각해 보자! 나는 창조의 많은 증거들을 모두 읽어보았다. 그 증거들은 이 세계가 성경에 기록된 전능하시고 무한하신 사랑의 하나님에 의해서 창조되었음을 나에게 확신시켜주었다. 그러나 주변을 둘러보라. 이 세계는 혼란 그 자체이다! 사람들은 굶고 있고, 아기들은 기형으로 태어나고 있다. 질병은 수백 수천만 명의 사람들을 죽이고 있고, 지진, 홍수, 산불 등과 같은 ‘하나님의 행위’는 또한 수많은 사람들을 죽이고 있다. 이 세계는 모든 것을 알고 계시는 지혜로우신 창조주에 의해 만들어진 것이 아닌가?
이러한 생각이 당신의 마음을 괴롭히는가? 1830년대에 비글(H.M.S. Beagle) 호를 타고 전 세계를 항해했던 한 젊은 아마추어 박물학자도 확실히 그러한 생각을 가지고 있었다. 찰스 다윈(Charles Darwin)은 영국에서 성장하였고, 적어도 말로는 성경과 창조론적 사고를 지향하고 있었으며, 그의 유일한 정규적인 대학 과정은 신학(theology)이었다. 그러나 그가 비글호를 타고 수집했던 표본들처럼, 바라보았던 모든 곳에서 그는 오로지 투쟁과 죽음만을 발견하였다. 갈라파고스 제도에서, 그는 모래 둥지에서 부화한 새끼 거북이들이 대양을 향하여 미친 듯이 달려가는 동안, 떼 지어 날아온 새들 무리에 의해서 많은 수의 새끼들이 잡혀 먹히고, 바다에 도착한 소수의 새끼 거북이들도 대부분 커다란 물고기나 포식자들에 의해서 사로 잡혀 먹히는 공포스러운 장면을 목격하였다.
어떻게 그러한 대규모적인 죽음과 폭력과 낭비가 하나님의 계획이고, 목적이며, 직접적인 창조 행위가 될 수 있는가? 다윈은 생명의 기원에 대한 또 다른 설명을 찾기 시작했다. 그리고 그는 그것을 발견했다. 여러 해 동안의 생각과 연구, 자기 의심 이후에, 다윈은 1859 년에 그의 혁명적인 새로운 이론인 ‘종의 기원’(On the Origin of Species by Means of Natural Selection, or The Preservation of Favoured Races in the Struggle for Life)을 출간하게 된다.
다윈의 책은 인간 역사에 있어서 성경 다음으로 영향을 끼친 책으로 주장되어지고 있다. 그리고 이제 일부 사람들은 그 책을 가강 첫 번째로 두려고 한다. 많은 사람들은 어떠한 설계자도 언급함 없이 모든 설계된 모습들을 설명하는 수단으로서, 창조주 하나님을 믿지 않기 위한 하나의 구실으로서, 그리고 조직화된 종교의 업악적인 규칙으로부터 벗어나기 위한 수단으로서 자연선택(natural selection)을 택하였다. 설계에 대한 창조론자의 오랜 주장이었던 '시계는 시계공을 의미한다” 라는 말은 죽었다. 그리고 새로운 '눈먼 시계공(blind watchmaker)”인 자연선택, 장구한 시간동안의 진화, 우연, 적자생존이라는 말들이 생겨났다.
생물학자인 마이클 덴톤(Michael Denton)이 한 텔레비전 인터뷰에서 창조론과 진화론 모두를 비판하는 회의론자로서 언급을 한 후에, 사회자가 다윈의 책이 미친 충격이 무엇이라고 생각하는지 그에게 물어보았다. 잠시 침묵 후에, 덴톤은 다윈의 책이 끼친 주요한 충격은 무신론을 가능하게 만든 것이고, 적어도 무신론도 존경을 받을 수 있도록 만든 것이라고 대답했다. 많은 찬사를 받고 있는 역사가이며 철학자인 윌 듀란트(Will Durant)는[2] 우리는 이제 1859년 다윈의 종의 기원으로 시작된 이교도의 시대(pagan era)를 벗어나고 있는 중이라고 말했다. 다윈의 책은 역사의 전체적인 코스를 변경시켰다. 나는 자연선택이 공정하게 정직하게 다루어진다면, 과학적 증거들은 기원에 대한 성경적 틀을 확실히 지지한다고 주장하는 바이다.
References
1. Kelly, Thomas (producer), Puzzle of the Ancient Wing, Canadian Broadcasting Corporation, 'Man Alive” television series, 1981.
2. Durant, Will, Historian Will Durant: We Are in the Last Stage of Pagan Period, El Cajon (CA) Daily Californian, April 8, 1980 (by Rogers Worthington of The Chicago Tribune).
번역 - 미디어위원회
주소 - https://answersingenesis.org/charles-darwin/design-without-designer/
출처 - AiG, 2016. 3. 12.
회전하는 엔진
: 진화에 대한 도전 초소형 추진체인 세균들의 편모가 우연히?
(Rotary Engines : A Challenge to evolution)
바퀴나 기어, 그리고 회전하는 모터 같은 회전 장치들은 자연 세계의 생명체들 내에 들어있는 특징으로는 여겨지지 않는다. 진화론자들은 그러한 장치들이 생명체 내에 들어있게된 이유를 안다고 주장할 수도 있다. 그들은 생명체들의 운동을 가능하게 하는 ‘밀고 당기는(push-pull) 방식’의 엔진(근육과 같은)의 기원을 설명할 수 있다고 믿고 있다. 즉, 유용하다고 볼 수 있는 부분적인 진화들이 자연선택에 의해서 여러 단계를 걸쳐 축적되어지면서 생겨날 수 있었다고 주장한다. 예를 들어, 초기의 둥그스름한 작은 덩어리 같은 조상들은 적으로부터 멀리 도망가거나 먹이를 향해 어떤 방향으로 갈 수 있도록 자기 자신을 수축시킬 수 있는 매우 초보적인 능력으로부터 어떤 이점을 가질 수 있었다는 것이다.
몸으로부터 돌출된 채찍 같은 편모(flagella)를 가지고 있는 박테리아.
세포막에 묻혀있는 모터에 부착된 살모넬라 편모의 그림. 터미널 링(terminal ring)은 섬유질에 회전력(torque)을 전달하는 막대(rod)와 함께 회전하는 것으로 여겨진다.
따라서 동물들이 바퀴를 진화로 만들지 못한 이유는 그것을 타고 다닐만한 충분한 고속도로가 없었기 때문이라고 그들은 주장한다. 그러한 하나의 회전 장치는 처음에 출현할 때부터 대게 기능적이어야만 한다. 예를 들어, 둥글게 되어 가는 도중에 있는 바퀴나, 혹은 아직 그 축 주위로 회전할 수 없는 바퀴는 오히려 장애물이 될 것이므로, 따라서 자연 도태될 것이다. 푸쉬-풀 방식의 엔진과는 달리 생물체에서 '부분적으로만 작동하는' 회전 엔진을 상상하는 것은 불가능해 보인다.
그러므로, 살모넬라(Salmonella)와 대장균(Escherichia coli, 모든 사람들의 장 속에 무수히 존재하는)을 포함하여 보통의 박테리아들이 회전하는 엔진을 갖고 있다는 것은 매우 흥미롭다. 편모(flagella)라고 부르는 채찍같은 섬유질 구조의 다발은 생명체의 외부 막으로부터 돌출되어 있는데, 작은 분자 모터들이 그것들을 회전시켜 유기체가 추진력을 얻을 수 있도록 한다.
예를 들어, 살모넬라는 동시에 작동하는 이러한 엔진 여섯 개, 혹은 일곱 개를 가지고 있다. 비록 이것들의 지름은 1밀리미터의 3천만 분의 일에 불과하지만, 이들 엔진들은 고정된 링 혹은 고정자 속에서 회전하는 회전자를 갖는다는 점에서, 사람이 만든 전기 모터와 유사하다. 이처럼 믿을 수 없을 정도로 고에너지 효율의 모터는 분당 약 15,000 회전 정도의 놀라운 속도로 회전한다!
숙련된 일본 생물물리학자 팀은 이들 모터가 정확히 어떻게 작동하는지 이해하기 위해서 수년간 수백만 달러를 사용하고 있다. 그런데도 지금까지, 편모 섬유질 속의 분자들이 어떻게 배열되어 있는지조차 완전히 알아내지 못하고 있다. 그 연구에 엄청난 돈을 투자하는 것은, 인류가 언젠가는 이 놀라운 설계의 정보를 모방하여 환상적인 초소형 엔진 기술을 응용할 수 있으리라는 희망 때문이다.
이러한 놀라울 정도로 복잡하고 극도로 정교한 엔진들이 어떻게 무작위적인 우연한 돌연변이에 의해서 생겨날 수 있다는 것인가! 대안적인 설명으로 그것들이 창조되었다고 말하는 것이 훨씬 더 합리적이다.
*참조 : Microbes and the Days of Creation.
http://www.answersingenesis.org/articles/arj/v1/n1/microbes-days-of-creation
번역 - 이종헌
링크 - http://www.answersingenesis.org/creation/v15/i1/engines.asp ,
출처 - Creation 15(1):23, December 1992.
음식물 공포가 설계를 발견하도록 이끌다.
(Food scare leads to design discovery)
질산염(nitrates)이 위암(stomach cancer)을 초래한다는 생각은 1980년대에 믿어지고 있었다. 환경문제 전문가들은 질산염과 아질산염(nitrites), 그리고 발암성이 있는 니트로사민(nitrosamines) 사이에 막연한 관련성을 추정하고 있었다. 이것이 초래한 공중 보건학적 공포는 많은 정부들로 하여금 식품과 음용수에서 질산염과 아질산염의 허용 농도를 낮추도록하는 구체적인 법률 기준을 만들도록 하였다. 아질산염은 여러 종류의 식품들에서, 특히 가공된 식육에서 주로 사용되는 방부제였다.
질산염과 아질산염은 위험한가? 1980년대 중반에 실시된 역학 조사는 이것들이 건강에 유해하다는 증거를 찾는데에 실패했다.[1] 채소(질산염의 주요한 섭취 근원)를 많이 먹는 사람들, 또는 질산염이 많이 함유된 물을 많이 먹었던 사람들에서 위암과 장암의 발병률은 올라가지 않았다. 질산암모늄(ammonium nitrate) 비료를 만드는 공장의 근로자들도 위암 발생이 증가했다는 보고는 없었으며, 그 지역의 다른 공장 근로자보다 사실 더 건강했다.[2]
1980년대의 커다란 공포 이후, 여러 연구들이 주목할만한 방법에서 여러 사실들을 밝혀왔다. 이제 질산염과 아질산염은 건강한 사람들에게 해를 끼치기 보다는 오히려, 미생물에 의해서 원인되어지는 질병에 대항하는 우리 몸의 방어 시스템의 일부분이라는 것이었다. 그것은 다음과 같은 방식으로 작동한다.[3]
식품(특히 잎이 있는 야채들)에 들어있는 질산염(nitrate)은 씹는 과정을 통하여 입 안으로 배출된다. 질산염은 또한 체내에서 생산되어지고, 혈액을 통해 순환한다. 만약 먹는 것을 통해서 배출되어지는 질산염이 불충분할 경우, 여분은 침(saliva)으로부터 분비되어진다. 가령 혀 뒤에 깊은 주머니에 있는 Staphylococcus sciuri 과 Staphylococcus intermedius같은 혐기성 미생물들은 질산염을 아질산염으로 환원시킨다. 아질산염(nitrite)은 삼켜지고 위에서 종말을 맞는다. 위의 산성(acidity)은 아질산염을 많은 양의 산화질소(nitric oxide, NO)와 다른 질소 산화물들로 변환되도록 한다. 산화질소로의 변환은 너무도 빨라서 질산염의 소화에 따른 아질산염의 농도가 측정될 수 없을 정도이다.[4] 이것은 발암성의 니트로사민이 위에서 아질산염으로부터 만들어지지 않는다는 것을 의미한다.
산성화된 아질산염과 산화질소는 오염된 식품(식중독)의 섭취 후에 위장관 질환을 일으키는 살모넬라(Salmonella)와 예르시니아(Yersinia)와 같은 병원성 미생물을 포함하여 광범위한 미생물들에 대항해서 강한 항균(anti-microbial) 작용을 가지고 있음이 보고되어 왔다.
식중독(food poisoning)에 대한 통계에 의하면, 예를 들어 식품과 음용수 중에 아질산염과 질산염 허용기준이 낮추어지기(강화되기) 시작했던 시기인 1987년 이후, 영국에서는 식중독 사례 보고가 실질적으로 증가되어져 왔음을 보여주고 있다.[2] 아질산염 허용기준의 강화는 의심의 여지없이 식중독을 초래하는 미생물들을 통제하는 것을 더욱 어렵게 하였고, 아마도 식중독 사건들이 증가되도록 하는 데에 공헌하였던 것이다. 1980년대의 음식물 공포는 거의 확실히 심한 식중독으로 인한 사람들의 죽음에 간접적인 원인이 되었다.
또한 산화질소(NO)는 혈관확장(혈압을 감소시키는)과 혈소판 활동(platelet activity)을 조절하는 성질을 가지고 있다.[3] 따라서 산화질소는 심장병에 있어서 한 (긍정적인) 요인이 될 수 있다. 세포 신호전달(cell signalling)에 있어서 산화질소의 많은 기능들은 계속 발견되고 있는 중이다.
독물(poisons)과는 거리가 멀게, 질산염과 아질산염은 정상적인 포유류가 가지는 생리 기능의 한 부분이다. 아질산염들은 우리와 공생 관계(symbiotic relationship)를 가지고 있는 미생물들에 의해서 생성되고, 우리의 위에서 살균 효과를 가지는 질소의 가스성 산화물로 바뀌어진다. 그러므로 이 시스템은 미생물의 침입에 대항하는 비면역적 방어선이다. 그것은 미생물들과 포유류 사이에 공생(symbiosis)을 포함하는 매우 통합적인(지적인) 설계의 멋진 예처럼 보인다. 맥나이트 등(McKnight et al)은 이 주제에 대한 그들의 리뷰에서 “음식물 중의 질산염은 하나의 중요한 치료 역할을 수행하고 있을지도 모른다”고 결론짓고 있다.[3]
질산염을 포함하는 이 공생에 관여하는 가장 중요한 박테리아들 중 일부는 포도상구균(Staphylococcus)의 형태들이다. 이것은 미생물 중에서 병원성 미생물의 기원과 관련이 될지도 모른다. 사람에게 병을 일으키는 많은 병원균(human pathogens)들은 질병을 초래하지 않는 독립생활(free-living)을 하는, 또는 부생성(saprophytic, 죽은 유기물을 섭취하는) 형태들과 매우 유사하다. 여기에 한 사례가 있다. 황색포도상구균(Staphylococcus aureus)은 병원에서 감염을 일으키는 가장 주요한 세균 중에 하나이다. 그러나 Staphylococcus sciuri와 Staphylococcus intermedius는 우리의 위장관내 감염을 막아주는 데에 도움을 주고 있다!
또 다른 예가 대장균(E. coli) 이다. 우리의 장관 내에 정상적으로 거주하고 있는 무해한 대장균은 비타민(vitamins)들을 합성하거나, 해로운 미생물들을 억제함으로서 도움을 주고 있다. 그러나 O157:H7 계통은 식중독을 일으켜 사망을 초래한다. 무해한 형태와 병원성 형태를 가지는 다른 많은 박테리아들의 예가 있다. 병원성 형태들은 무해한 형태의 미생물들의 퇴행적 변화(degenerative changes)에 의해서 일어났을 가능성이 높다.
References
1. Gangolli, S.D., van den Brandt, P.A., Feron, V.J., et al., Nitrate, nitrite and N-nitroso compounds, Eur. J. Pharmacol. 292(1):138, 1994.
2. Addiscott, T., Making a meal of it, New Scientist 165(2224):4849, 2000.
3. McKnight, G.M., Duncan, C.W., Leifert, C. and Golden, M.H., Dietary nitrate in man: friend or foe? Br. J. Nutr. 81(5):349358, 1999.
4. McKnight, G.M., Smith, L.M., Drummond, R.S., Duncan, C.W., Golden, M. and Benjamin, N., Chemical synthesis of nitric oxide in the stomach from dietary nitrate in humans, Gut 40(2):211214, 1997.
번역 - 미디어위원회
링크 - http://www.answersingenesis.org/tj/v15/i1/design.asp ,
출처 - TJ 15(1):13–14, April 2001
구분 - 2
옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3417
참고 : 2998|2996|2365|699
경탄스런 극소형의 설계
: DNA에 집적되어 있는 정보의 양
(Dazzling design in miniature)
Werner Gitt
인체의 세포(cells)들은 각기 독특한 기능들을 수행하는 적어도 10만개 이상의 서로 다른 종류의 단백질(proteins)들을 만들어낼 수 있다. 이들 복잡한 각각의 분자기계들을 만들기 위한 정보는 DNA에 저장되어있다.
오늘날 공학 기술은 매우 발달하여 컴퓨터 하드, 메모리칩, CD롬 디스크 등에 많은 정보들을 고도로 집적시킬 수 있는 기술을 가지게 되었다. 그러나, 이 모든 것들은 표면(surface)에 정보들을 저장한다. 이에 반해, DNA는 정보를 3차원적 구조로 저장한다. DNA는 이 우주 내에서 알려져 있는 것 중에서 가장 극도로 고집적되어있는 정보 저장 메커니즘이다.
핀 머리(pinhead) 정도 부피의 DNA에 포함될 수 있는 정보의 양을 살펴보자. 만일 거기에 들어가 있는 정보를 모두 종이에 기록하여 책을 만든다면, 그 책더미는 이곳에서 달까지의 거리에 500 배 정도 되는 두꺼운 책 더미가 될 것이다! (아래의 기트 박사의 계산 참조). 이러한 믿을 수 없는 고집적 정보저장 시스템의 설계는 초월적인 지적설계자(intelligent Designer)를 가리키고 있다.
더군다나, DNA에 저장되어 있는 그러한 엄청난 양의 정보들이 생물체들의 세대와 세대를 통해 계속 복사되어 후대로 전달되어진다는 것이다! 생물체가 우연히 무기 화학물질로부터 생겨났다는, 그리고 그 안에 들어있는 이 엄청난 정보들도 우연히 생겨났다는 생각을 지지하고있는 어떠한 과학적 법칙도 없다. 반대로 정보(모든 생물체들 안에서 발견할 수 있는 것과 같은)는 언제나 정보를 보낸 지적 송신자가 있다는 것을 가리키고 있음을 우리들은 과학법칙을 통해 알고 있다. DNA를 통해서 생물체를 바라볼 때, 창세기의 창조는 진정한 과학적 증거들과 일치하는 것이다.
기트(Gitt) 박사에 의한 계산
알려진 것 중에서 가장 고집적 정보 시스템은 살아있는 세포에 들어있는 DNA 이다. 이 화학적 저장 매체(DNA)의 직경은 2 nm 이고, 한 번 감겨진(한 번 회전한) 나선의 길이는 3.4 nm이다. (1nm = 10-9m = 10-6mm).
이 기둥의 부피 V = h×d2×π/4 = 3.4×10-6mm×(2×10-6mm)2×π /4 = 10.68×10-18mm3 이다.
그리고 DNA 이중 나선 구조의 각 감겨진 부분당 10개의 화학적 글자(뉴클레오타이드)들이 들어가 있다. 그러므로 이것은 다음과 같은 통계적 정보 집적을 나타낸다.
R = 10 글자 / 10.68×10-18mm3 = 0.94×1018 글자/mm3
이 집적 밀도는 우리가 상상할 수 없을 정도로 너무도 커서 설명이 필요없을 것 같다.
첫째 : 핀머리 정도의 DNA에 포함될 수 있는 정보의 양은 얼마일까? 그리고 그 정보를 종이로 된 책으로 저장한다면 얼마의 부피가 될까?
일 예로 ‘하나님이 진화를 사용하셨는가?’ 라는 책에 들어있는 정보는 :
책 두께 : 12 mm, 160 페이지, 250,000 글자/책 (letters/book, LB)
직경 2mm (반지름(r) 1mm)인 핀 머리(구체)의 부피는 :
핀머리 부피(VP) = 4/3×π×r3 = 4.19 mm3
핀머리 하나의 부피에 얼마나 많은 글자들이(letters/pinhead, LP) 저장될 수 있을까?
LP = VP×R = 4.19 mm3×(0.94×1018 글자/mm3) = 3.94×1018 글자
핀머리 하나의 부피에 들어있는 DNA의 정보량은 몇 권의 책이 될 수 있을까?
n = LP/LB = 3.94×1018 글자 / 250,000 글자/책 = 15.76×1012 책
이 책들을 쌓아 놓은 높이는 얼마나 될까?
h = 15.76×1012 책 × 12 mm/책 = 189.1×1012 mm = 189.1×106 km
달까지의 평균 거리 M = 384,000 km
쌓아놓은 책의 높이는 달까지 몇 번 왕복할 수 있는 길이인가?
m = h/M = 189.1×106 km / 384,000 km = 492.5 번
둘째 : 인간 유전체(genome)는 3×109 글자(뉴클레오타이드)를 가지고 있다. 체세포에는 6×109 글자가 있다. (3.4nm 길이에 10개의 글자가 들어가 있음으로) 인간 유전체의 길이(length of the genome, LG)는 아래처럼 계산될 수 있다.
LG = (0.34×10-9 m/letter) × 3×109 글자 = 1.02 m
인간 유전체의 부피(VG)는 :
VG = LG / R = 3×109 글자 / (0.94×1018 글자/mm3) = 3.19×10-9 mm3
핀머리(직경 2 mm의 구체)의 부피 :
V = 4/3×π×r3 = 4.19 mm3
얼마나 많은 사람들의 유전체들이 하나의 핀머리에 포함될 수 있을까?
k = 4.19 mm3 / (3.19×10-9 mm3) = 1.313×109 개
이것은 직경 2mm의 핀머리 정도의 부피에 전 세계 인구의 1/5 정도 되는 10억 명이 넘는 사람들의 유전체들이 들어갈 수 있음을 가리킨다.
셋째 : 현대 컴퓨터에서 이루어지고 있는 놀라운 집적 기술도 DNA에서 보여지고 있는 초거대한 정보 용량의 집적에 비교하면 아무 것도 아니다. DNA의 집적 밀도를 알아보기 위해서, 직경 2 mm인 핀머리에서 DNA와 같은 직경의 가느다란 철사를 뽑아낸다고 상상해 보자. 그 길이가 얼마나 될 것 같은가?
DNA의 직경 d = 2 nm = 2×10-6 mm (반지름 r = 10-6 mm)
DNA 분자의 단면적 A = π×r2 = π×(1 nm)2 = π×(10-6 mm)2 = 3.14×10-12 mm2
철사 LW의 길이 = 핀머리 부피(VP) / 단면적 A
LW = VP/A = 4.19 mm3 / (3.14×10-12 mm2) = 1.33×1012 mm = 1.33×106 km
적도(equator)의 길이 = 약 40,000 km
k = 1.334×106 km / 40,000 km = 33.3 배
만약 우리가 DNA 분자와 같은 굵기의 가느다란 철사를 직경 2mm인 구체의 핀머리로부터 뽑아낸다면, 그 길이는 지구를 30번 이상 칭칭 감을 수 있는 길이가 된다.
이러한 비교들은 여기에서 다룬 극소형의 초집적 저장 방법이 얼마나 경탄스러운 것인가를 보여주고 있다. 살아있는 세포 내에서 발견되는 정보의 집적 방법은 이 우주 내에서 알려진 것 중에서 가장 우수한 것이다. 이것은 오늘날 컴퓨터 분야에서 이룩한 놀라운 최첨단 집적 기술과도 비교되지 않는 경이로운 단계의 초집적 기술이다. 이 경이로운 기술이 진화론자들의 주장처럼 우연히 자연적으로 생겨날 수 있었을까?
번역 - 미디어위원회
링크 - http://www.answersingenesis.org/creation/v20/i1/design.asp ,
출처 - Creation 20(1):6, December 1997.
비암호화된 DNA는 상상했던 것보다 훨씬 더 복잡했다.
(Non-Coding DNA Has Far More Complexity Than Was Imagined)
”정크 DNA(junk DNA, 쓰레기 DNA)” 개념은 사라지고 있다. ”인간 유전체(human genome)에 대한 수학적 분석에 의하면, 소위 ‘정크 DNA'는 결국 소용없는 것이 아니었다”고 BBC News의 폴 린콘(Paul Rincon)은 보도했다. 사진의 제목은 ”유전체는 상상했던 것보다 훨씬 더 복잡했다” 이었다.
IBM의 한 연구팀은 유전자들의 조절에 관여하는 동기(motifs)를 발견했다. 이것은 유전자의 기능적인 영역과 이전에 기능적인 것으로 간주되지 않았던 영역 사이에 관계가 있음을 보여주는 것이었다. 피크논(pyknons)이라고 불리는 어떤 구조들은, 유전자가 해독되어진 후에라도, 복합적인 방법으로 유전자들을 켜고 끄는 RNA 잠재요소(RNA silencers)로서 분명히 포함되어진다. 보다 상세한 설명과 내용은 IBM Research 보도를 보라.
”이들 부분들은 우리가 이전에 보지 못했던 구조를 정말로 포함하고 있을지도 모릅니다.” 리고우트소스(Isodore Rigoutsos) 박사는 말했다. ”만약 그들 중 하나가 정말로 어떤 종류의 과정들에 관여하는 활동적인 요소에 해당된다면, 실제로 일어나고 있는 세포 조절 과정의 크기는 우리들이 지난 10여년 동안 보아왔던 어떠한 것도 넘어서는 것입니다.” 리고우트소스 등이 발표한 논문은 PNAS에 게재되었다.[1]
1. Rigoutsos et al., ”Short blocks from the noncoding parts of the human genome have instances within nearly all known genes and relate to biological processes,” Proceedings of the National Academy of Sciences, published online before print April 24, 2006, 10.1073/pnas.0601688103.
유전학자들이 도킨스(Dawkins)의 말 대신에 IBM의 말을 들었더라면, 연구 방향을 잘 정했을텐데 안타깝다. ”일반 실험실들은 이것을 입증하거나 반증하기위한 연구비가 없습니다. 그래서 많은 사람들에 의한 많은 노력들이 필요합니다.” 리고우트소스 박사는 말했다. IT (Information Technology) 분야에서 일하는 사람들은 암호를 이해하기 위해서 노력하고 있을 뿐만이 아니라, 자연의 생물체들 안에 프로그래밍된 기법들을 모방함으로서 이익을 얻으려 하고 있다. 생명체의 암호는 작동되고 있지 않은가? 한 마리의 새를 보라. 그리고 나비나, 사람의 아기들을 보라. 수많은 세월동안, 수많은 세대를 거치면서, 정확한 시간에, 정확한 장소에서, 정확한 몸체 부분들이 생겨나고 있지 않은가.
스테픈 메이어(Stephen Meyer) 박사는 어제 시애틀에서 벌어진 진화론자인 피터 워드(Peter Ward)와의 토론에서 이 점을 사용해서 좋은 효과를 거두었다. ”메이어는 신다윈주의적 진화론은 비암호화된(non-encoding) DNA를 단순한 ‘쓰레기(junk)‘로 생각하도록 유도하여 주류 과학이 아무런 발견도 하지 못하도록 방해해왔었다고 신랄하게 공격하였습니다.” 한 목격자가 말했다. 메이어는 설계(design) 가정이 그러한 정크 DNA에도 목적이 있을 것이라는 생각을 훨씬 더 쉽게 가지도록 했을 것이라고 주장했다는 것이다. 그 토론을 보고 싶다면 Evolution News을 보라.
*참조 : Molecular Visualisations of DNA (DNA가 포장 및 복제되는 과정 동영상)
http://www.wehi.edu.au/education/wehitv/molecular_visualisations_of_dna/
번역 - 미디어위원회
링크 - http://www.creationsafaris.com/crev200604.htm ,
출처 - CEH, 2006. 4. 27.
구분 - 4
옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3281
참고 : 2765|2771|658|3275|2065|2860|650|2060|443|3103|3269|3075|3892|3998|4366|4321|3769|4634|4524|4491|4481|4426|4315|4259|4184|4126|5454|5474|6003|5831|5836|5900|6000|5883|5970|5954|5949|5947|5863|5799|5787|5784|5734|5762|5729|5728|5667|6009|6105|6126|6134|6138|6207|6274|6319|6321|6363|6389|6148|6467|6468|6474|6487|6495|6599
DNA 복구 효소에서 발견된 극도의 정밀성
(Utmost Precision Found in DNA Repair Enzyme)
세포들은 DNA 손상을 복구할 수 있는 많은 보조 효소(helper enzymes)들을 가지고 있다. 그러한 효소들 중에 MutY 라는 이름의 효소가 2004. 2. 12일자 네이처 지에서 보고되었다. 그 글을 리뷰한 토마스 린달(Tomas Lindahl)은 다음과 같이 언급했다. ”손상된 DNA는 극도의 정밀성을 가지고 제거되어야만 한다. 왜냐하면 제거 시에 실수가 발생한다면 값비싼 대가를 치르기 때문이다. 기질(substrate)과 경계를 접하고 있는 복구 효소의 구조는 이것이 어떻게 달성되는 지에 대한 단서를 제공하고 있다.”
이 특별한 효소는 특별한 오류가 일어난 쌍과 광범위하고 정확한 접촉을 하고 있기 때문에, 아데닌(adenine)이 산화된 구아닌(oxidized guanine)과 부정확하게 짝을 이룬 DNA의 특별한 오류 부분(error target)을 확인할 수 있다. 이들의 접촉은 정확한 쌍을 실수로 제거하는 것을 막아준다. 같은 이슈에 대한 논문에서, 프로메(Fromme) 등은 이 특수성이 이들 다양하고 정확한 접촉을 통하여 달성되는 정교한 방법을 기술하고 있다.[2]
린달은 이 효소가 어떻게 작동되는지를 설명하였다. 생명을 구하는 이 분자기계들의 놀라운 활동을 아는 데에 상세한 전문용어들이 필수적인 것은 아니다.
”MutY 효소는 DNA 글리코실라제(DNA glycosylases)로서 알려져 있는 일단의 효소 그룹에 속해있다. 이것은 DNA에서 짝이 바뀌어진 염기들을 확인하고, 그것들을 제거하는 일을 돕는다. 다른 DNA 글리코실라제 처럼, 그것은 잘못 짝지어진 장소에서 DNA에 날카로운 구부림(sharp bend)을 만든다. 효소들의 구조에 대한 새로운 자료들은 그 이유에 대해 적절한 설명을 제공한다. MutY 효소는 아데닌 반대편에 있는 정상적인 염기 짝인 티민(thymine)은 확인하거나 제거하지 않는다. MutY와 A•xoG 쌍 사이에 광범위하고 정확한 접촉은 정상적인 AT 쌍에서는 전적으로 이루어지지 않는다. 마찬가지로, 효소의 활동 장소는 oxG(oxidized guanine)의 맞은 편에 사이토신(cytosine)과 조화되지 않는다. 유전 암호 때문에, 정상적인 염기보다 오히려 산화된 염기가 이 협력관계에 의해서 복구되는 것은 매우 중요하다.”
이 효소의 돌연변이는 인간에게 직장암(colorectal cancer)을 일으킬 수 있다는 점에 린달은 주목했다. 다른 산소-변경 염기들은 만약 복구되지 않는다면, 조직의 변성과 노화를 일으킨다는 것이다.
1. Tomas Lindahl, ”Molecular Biology: Ensuring error-free DNA repair,” Nature 427, 598 (12 February 2004); doi:10.1038/427598a.
2. Fromme et al., Nature, Feb 12, 2004, p. 652.
어떻게 장님의 분자들이 이러한 일을 할 수 있는가? 얼마나 접촉 부위가 특수한 지를 주목해보라. 먼저 효소의 어떤 부분은 특정한 오류가 일어나 있는 염기 쌍에 효소가 접촉하게 한다. 그리고 그 잘못된 결합 쌍이 발견되면, DNA 가닥을 구부리기 위해서 디자인된 기계의 다른 부분은 그 잘못된 염기를 잘라낸다. (이 기계는 잘라내고, 다른 기계들이 정확한 염기를 수송해와서, 가닥 안으로 삽입시킨다). 이들 광범위하고 정확한 접촉 모두는 이 효소에 대한 암호가 들어있는 또 다른 DNA의 부분이 또한 광범위하고 정확한 염기들을 포함하고 있기 때문에 이루어질 수 있는 것이다. 이것은 효소들의 작동이 마구잡이식 상호작용으로 될 수 없다는 것을 강력히 보여주고 있는 것이다. 그들은 작동되기 위해서는 서로 매우 정확해야만 한다.
이러한 사실은 또한 DNA는 파국적인 오류를 막기 위해서 복구 효소(repair enzymes)들을 필요로하는데, 그 복구 효소 자체가 DNA에 의해서 암호화되어 있다는 진화론적 수수께끼를 다시한번 부각시키고 있다. 오류-정정 메커니즘(error-correction mechanisms)이 없는 DNA 가닥은 어떻게 몇 번의 DNA 복사 이후에 살아남을 수 있었을까? 진화론자들도 오류에 의한 파국을 막기 위해서는 정확한 복사(copying)가 필수적이라는 것을 알고 있다. 그러나 그들은 이들 놀라운 고도의 정밀성을 가진 오류-정정 시스템(수많은 DNA 손상 복구팀들이 있다)이 우연한 사고들에 의해서 생겨났다고 우리가 믿기를 바라고 있다. 잠깐만. 생각해 보라, 부러진 DNA는 치명적이다. 그 논문에서 진화라는 말을 조금도 언급하지 않은 것은 놀라운 일이 아니다.
효소들의 경이와 그들의 정밀성에 대한 더 많은 정보는 우리의 온라인 책을 보라 (Evolution : Possible or Impossible?). 몇 년 전에 쓰여졌지만, 그러한 믿을 수 없을 정도의 극도로 정밀한 기능은 우연한 돌연변이에 의해서 절대적으로 만들어질 수 없다는 그 책의 주제는 이와같은 발견에 의해서 더욱 강화되고 있다.
번역 - 미디어위원회
링크 - https://crev.info/2004/02/147utmost_precision148_found_in_dna_repair_enzyme/
출처 - CEH, 2004. 2. 13.
Yeast DNA에서 언어 구조의 존재
요 지
본 논문에서는 yeast (16개 염색체) 염색체의 genome의 코돈과 아미노산에 대해 Zipf 분석과 엔트로피 분석을 수행한다. 이로부터 통사구조가 전혀 알려지지 않은 DNA의 코돈(또는 아미노산)에 대해 이들을 분류하고 이들에게 문법적 속성을 부여할 수 있음을 보인다. 또한 코돈과 아미노산의 문법적 속성이 단백질의 2차 구조와 관련 있음을 보인다.
Abstract
In this article we perform the Zipf analysis and the entropy one for codons and amino acids of yeast 16 chromosomes. From this, we can classify the role of the grammar in codons and amino acids of DNA, whose grammatic roles are not known yet. Also we show that the grammatic role might be related with the secondary structure of protein.
출처 - 창조과학학술지 2005
구분 - 2
옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3261
참고 :
미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜의 세포내공생 진화가설에 대한 비판적 고찰
(A Christian Critical Perspective on the Evolutionary Endosymbiosis
of Mitochondria and Mitochondrial Ribosomes)
1. 서 론
지구상에 존재하는 모든 세포는 원핵세포(prokaryotic cells)과 진핵세포(eukaryotic cells)의 두 가지로 분류된다. 그리고 모든 생물은 분류되기를 박테리아(Bacteria), 고대박테리아(Archeae), 및 진핵생물(Eukarya)의 3개 영역(domain)으로 나뉘는데, 이들을 다시 5계의 분류체계(five-kingdom system)로 나눈다면 원핵생물계(Monera), 원생생물계(Protista), 균계(Fungi), 식물계(Planta), 동물계(Animalia)로 나뉘게 된다. 이 중 박테리아 및 고대박테리아 영역, 즉 원핵생물계는 이른바 세균이라 불리우는 생물로서 원핵세포에 해당하며, 원생생물계, 균계, 식물계, 동물계 등을 모두 포함하는 진핵생물 영역의 생물들은 진핵세포로 구성되어 있다.
이러한 세포들의 기원에 대해서는 진핵세포가 원핵세포로부터 진화되었다고 설명되고 있다. 즉 두 가지 과정에 의해 원핵세포에서 진핵세포로 진화하게 되었는데, 첫 번째 과정은 막함입(membrane infolding, 막주름) 과정으로서 원핵세포의 원형질막(cytoplasmic membrane)이 세포 안쪽으로 접히면서 중첩이 일어나 미토콘드리아와 엽록체(chloroplast)를 제외한 여러 가지 세포소기관들이 발생되었다는 것이며, 두 번째 과정에서는 세포내공생(endosymbiosis) 과정으로서 막함입이 일어나 형성된 큰 원핵세포에게 다른 작은 원핵세포가 잡아먹힌 후 공생관계가 유지되면서 미토콘드리아와 엽록체로 진화하게 되었다는 것이다. 여기서 미토콘드리아의 조상이 된 원핵세포는 산소를 이용하여 세포호흡(cellular respiration)을 하는 호기성 박테리아(aerobic bacteria)의 일종이었으며, 이 세포에 의해 만들어지는 많은 에너지를 숙주(host)가 된 원시 진핵세포가 이용하게 되고 숙주세포에 머물게 된 세포는 생화학적으로 점차 숙주에게 의존하게 되면서 형성된 상호 의존성을 바탕으로 하나의 개체 세포로 진화하게 되었다고 설명되고 있다. 한편 엽록체의 조상이 된 원핵세포는 광합성 박테리아(photosynthetic bacteria)의 일종으로서 미토콘드리아의 진화과정과 유사한 세포내공생 관계가 형성되었다고 보고 있다.
그렇다면 미토콘드리아의 진화를 설명하는 이 세포내공생 가설은 어떤 관찰 근거들을 가지고 주장되고 있는가. 그것은 바로 박테리아와 미토콘드리아 간에서 발견되는 유사성(similarities) 때문이라 하겠다. 진핵세포 내에 존재하면서도 독자적인 유전체(genome)과 리보솜을 가지고 이분법(binary fission)으로 분열하는가 하면, 그 유전자 및 단백질들의 염기 및 아미노산 서열에 있어 상호 유사성이 발견된다는 것이다. 하지만 유사성에 기초한 세포내공생 진화가설의 내용을 들여다보면 그 유사성이 위배되는 문제로 인해 모순성을 드러내는 여러 부분들이 발견되고 있다. 특히 최근 여러 생물 종에 대한 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome)의 염기서열 분석이 속속 완성됨에 따라 그 분석 데이터들을 근거로 하여 미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜에 대한 세포내공생 진화가설에 대한 새로운 해석들이 90년대 말부터 활발하게 제시되고 있다. 하지만 이로부터 얻어지는 새로운 분자생물학적 관찰결과들은 오히려 세포내공생에 대한 기본적인 의문들을 야기하고 있음을 보게 된다.
본 고찰에서는 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에 있어서의 논리 전개방식을 소개하는 한편, 새롭게 주장되는 해석들과 기존 가설과의 갈등의 내용들을 살펴보고, 또한 이 진화가설 자체가 가지고 있는 논리상 문제점들을 지적 비판하고자 한다.
1. 세포내공생 진화 가설 (Endosymbiotic evolution theory)
생물의 진화를 설명함에 있어 약 15억년보다 오래된 연대로 추정되는 화석에는 현존하는 원핵세포들의 형태와 크기와 유사한 단순한 생물체들이 나타나며, 15억년전 이후부터 초기 진핵세포들이 발생되어 나온 것으로 추정하고 있다. 원핵세포로부터 진핵세포로 진화하기 위해서는 3가지 중요한 단계가 있었음이 강조되고 있다.
첫 단계에서는 고대박테리아(archea)의 일종으로 추정되는 원핵세포가 더 많은 DNA를 얻게 되고, DNA 분자를 특정 단백질들과 결합시켜 독립적인 복합체(염색체, chromosome)로 보다 밀도있게 접어주는(folding) 한편, 세포분열시 이를 동일하게 나누어 딸세포(daughter cell)에 나누어 주는 일련의 메카니즘이 보다 정교해지게 되었다는 것이다.
이어서 두 번째 단계에서는 세포가 더욱 커지고 세포 내에는 막함입에 의해 막 구조물들(intracellular membranes)이 형성되어, DNA가 이중막(double membrane)으로 둘러싸여 핵(nucleus)을 형성하게 되면서 RNA 합성과정은 핵 내에서, 단백질 합성과정은 세포질에서 일어나도록 분리된다. 이것이 바로 혐기성(anaerobic)의 초기 진핵세포(early eukaryotes)인데 아직은 광합성(photosynthesis)이나 호기적 대사(aerobic metabolism)을 할 수는 없는 상태였다고 주장되어지고 있다(Fenchel and Finlay, 1994).
세 번째 진화단계에서는 이러한 초기 진핵세포에 호기성 박테리아와의 세포내 공생관계(endosymbiosis)가 형성되면서 박테리아가 미토콘드리아로 진화하게 된다. 광합성 박테리아의 경우에는 유사한 과정을 통해 녹조류(green algae)의 엽록체 등 플라스티드(plastids)로 진화하여 차후에 식물체(plants) 엽록체의 조상이 되었다는 것이다(Margulis, 1993; Gray 1989).
이러한 세포내공생의 과정을 거쳐 초기 진핵세포는 다양한 단세포 원생생물(unicellular protists)로 진화하면서 유글레나(Euglena), 클라미도모나스(Chlamydomonas)와 같은 광합성 능력이 있는 조류(photosynthetic protists, algae)와 짚신벌레(Paramecium), 점균류(Dictyostelium)와 같은 광합성을 할 수 없는 원생동물(nonphotosynthetic protists, protozoa)로 나뉘게 되고, 계속하여 다세포 생물인 진균류(fungi) 및 동, 식물이 진화되어 나오게 되었다는 것이 세포내공생 진화가설의 주요 맥락으로 요약될 수 있다.
1920년대에 이미 제기되었던 세포내공생 진화가설은 1970년에 린 마굴리스(Lynn Margulis)에 의해 정리된 가설로 발표되었고(Margulis, 1970), 초기에는 많은 비판을 받기도 하였지만 현재는 이른바 ‘단계적 세포내 공생론(the serial endosymbiosis theory)'이라는 이름으로 진핵세포 진화가설의 주류가 되었다. 마굴리스는 초기 진핵세포가 혐기성의 고대박테리아에 스피로헤타(spirochetes)가 공생함으로써 형성되었다고 추가적인 가설을 제안하였지만(Margulis, 1993), 최근에는 초기 진핵세포의 형성에 대해서 ‘수소 가설(hydrogen hypothesis)'이라는 새로운 가설이 제안되면서 활발한 토론이 계속되고 있다(Martin and Muller, 1998).
이 가설에 의하면 혐기성이면서 수소를 절대적으로 필요로 하고 탄소 고정능력이 있는 고대박테리아가 숙주가 되고 수소와 이산화탄소를 노폐물로 배출하는 혐기성 진정박테리아(eubacterium)가 공생균(symbiont)이 되어 대사적 결합이 일어나게 되었다고 주장된다. 이 가설에서는 미토콘드리아를 갖지 않는 진핵세포가 가지는 효소의 일부가 진정박테리아의 것과 유사하며 하이드로게노솜(hydrogenosome, 미토콘드리아를 갖지 않는 진핵세포에서 발견되며 수소를 발생시키고 ATP를 생산해내는 세포 소기관)이 미토콘드리아와 공통적인 특성을 갖는다는 점을 근거로 제시하고 있다(Lopez-Garcia and Moreira, 1999).
어찌 되었든 진핵세포의 진화를 설명하는 가설들에 있어서 그 핵심은 미토콘드리아의 진화에 있는 만큼, 본 고찰에서는 미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜(mitochondrial ribosome)의 진화에 대한 가설에 초점을 맞추어 살펴보았다.
2. 미토콘드리아 유전체의 염기서열과 미토콘드리아 진화가설의 문제들
진핵세포의 세포내공생 진화가설에 있어서 진화론 내에서도 다음과 같은 의문들에 대한 논쟁은 계속되고 있다. 미토콘드리아는 진핵세포의 나머지 부분들과 동시에 발생했는가? 미토콘드리아는 호기적 세포호흡을 담당하고 있는데 최초 발생시의 조건은 혐기적이었는가? 호기적이었는가? 미토콘드리아와 하이드로게노솜 사이의 진화적 연관성은 무엇이며 그것은 타당한가? 즉 또 다른 적응의 형태인가, 아니면 진화적으로 보다 원시적인 단계로서 진핵세포로의 진화과정에서 분화되어 나온 형태인가 라는 질문들이 그것이다. 아직도 이들 의문들은 여전히 논쟁의 대상이 되고 있지만(Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a), 최근의 각종 유전체 연구를 통해 얻어진 결과를 이용하여 미토콘드리아의 기원과 진화에 대한 유전체학적 설명들이 시도되고 있다.
지난 20여년간 여러 미토콘드리아 DNA(mtDNA)의 염기서열이 완전 해독되면서 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome)의 구조 뿐만 아니라, 유전자의 함량, 조직, 발현에 이르기까지 다양한 측면에서의 분석이 이루어졌다(Lang et al., 1999b; Boore, 1999). 특히 원생생물(protists) 및 진균(fungi)의 mtDNA에 대한 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome) 염기서열 해독 프로젝트가 진행되어(The Organelle Genome Megasequencing Program, OGMP, [http://megasun.bch.umontreal.ca/ ogmpproj.html], The Fungal Mitochondrial Genome Project, FGMP, [http://megasun.bch.umontreal.ca/People/lang/FMGP/FMGP.html]), 이로부터 미토콘드리아 유전체의 진화에 대한 여러 시각들이 제시되기에 이르렀다.
그 첫 번째로는 ATP 생산과 미토콘드리아 단백질(mitochondrial protein)의 번역(translation)이 미토콘드리아의 기능에 있어서 기본이 되는 것인데 이 기능은 모든 미토콘드리아 유전체에 있어 공통적이며 결국 α-proteobacteria 조상으로 역추적된다는 것이다 (Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a). 또 한가지는 현재까지 알려진 미토콘드리아 유전체 중 가장 원시적이면서 가장 박테리아에 가깝고(most bacterium-like) 가장 유전자를 많이 보유함으로써(most gene-rich) 가장 초기 진화단계의 미토콘드리아를 보여주는 것은 원생생물인 Reclinomonas americana의 mtDNA로서 69,034개 염기쌍(bp)의 크기로 나타났다(Lang et al., 1997). 다른 종류의 원생생물과 진균, 그리고 모든 동물의 mtDNA들은 R. americana의 mtDNA로부터 분화되어 발전된 것으로 볼 수 있다는 것이다.
유전체 염기서열 분석으로 얻어지는 또 하나의 결론은, 이들 미토콘드리아 유전체들은 “축소적 진화(reductive evolution)'를 통해 그 유전자의 수, 즉 암호화 능력(coding capacity)이 박테리아의 유전체에 비해 현저하게 낮아지는 과정을 거치게 되었다는 것이다(Andersson and Kurland, 1998). 축소적 진화 과정의 주 원인으로는 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동(mitochondrion-to-nucleus gene transfer)을 들고 있고(Gray et al., 1999; Lang et al., 1999; Adams et al., 2000), 어떤 유전자의 경우에는 상호 무관한 별도의 핵 유전자(nuclear gene)에 의해 그 기능이 대체됨으로써 유실될 수도 있었을 것으로 보고 있다(Gray and Lang, 1998). 한편 핵 유전자에 의한 기능적 대체 없이도 특정 미토콘드리아 유전자가 완전히 유실될 수도 있다는 가설도 제시되고 있다(Kurland and Andersson, 2000).
또한 유전체 염기서열 분석에 의하면 미토콘드리아 유전체(즉 미토콘드리아 자체)으로의 진화는 단 한번밖에 일어나지 않았다고 주장되고 있다(Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a; Gray, 1999). 이 주장의 근거로는 특정 기능을 담당하고 있는 미토콘드리아 유전자들은 R. americana의 mtDNA에서 발견되는 것들의 일부분들로 보인다는 점(약간의 예외는 있음: Pont-Kingdon et al., 1998)과, 많은 경우에 미토콘드리아 단백질을 암호화하는 유전자 군(cluster)들은 박테리아에서 발견되는 유사유전자(homolog)들에서 나타나는 유전자 순서를 유지하고 있고 미토콘드리아의 종류에 따라 나타나는 특별한 유전자 소실이 있다 하더라도 그들이 공통조상으로부터 각각 분화되어 나왔다고 보기에는 어렵다는 점 등을 들고 있다.
마지막으로 미토콘드리아 유전체 염기서열 분석을 통해 주장되는 또 하나의 내용은 핵 DNA(nuclear DNA)와 mtDNA로부터 각각 만들어지는 계통수(phylogenetic trees)를 비교해 볼 때 상호간에 매우 유사하게 진화가 진행되어 왔음을 발견하게 된다는 것이다(Philippe et al., 2000; Gray et al., 1999; Lang et al., 1999a). 하지만 이 주장은 그러한 계통수에서 확실한 진화를 보여주는 진핵세포 종들(species)과 다른 종들 간의 연결에 대해서는 아직 잘 알 수 없다는 설명을 덧붙이고 있다.
지금까지 밝혀진 여러 박테리아 유전체 염기서열(bacterial genome sequences) 중에는 Rickettsia prowazekii (1,111,523 bp)의 것이 가장 미토콘드리아에 가까운 서열을 보여준다(Andersson et al., 1998). 한편 앞서 설명한 바와 같이 가장 박테리아에 근접하는 DNA 염기서열을 가지는 것은 R. americana의 mtDNA이다. 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에서는 이 두 DNA 염기서열의 상호 비교에 의해, 리케치아(Rickettsia)가 속하는 α-proteobacteria 계통의 한 아문(subdivision)으로부터 미토콘드리아가 진화되어 나왔을 것으로 추정하고 있다. 그러나 이 비교 결과를 구체적으로 들여다보면 이들 두 염기서열은 그러한 결론을 내기에는 자연스럽지 않은 여러 특징들을 보여주고 있다.
그 첫 번째로는, R. prowazekii 유전체와 R. americana mtDNA의 염기서열은 다른 많은 병원성 박테리아들의 유전체에서 나타나는 것처럼 각각의 독립적인 진화 상의 유전자 축소과정(reductive evolution)으로부터 발생된 것으로 보인다는 점이다(Gray et al., 1999; Gray et al., 2001). 특히 유전자 순서 등의 상호 연관된 특성을 살펴볼 때 다른 박테리아 유전체들과 구별되는 어떤 것도 발견되지 않는다는 점에 주목할 필요가 있다. 오히려 이들은 공통의 조상으로부터 나와 서로 분리된 유전체 축소(genome reduction) 과정을 거쳐 왔을 가능성이 더 높다고 주장되고 있어서(Gray et al., 1999; Gray, 1998), 진화론적인 해석에 있어서도 상반되는 설명이 동시에 제시되고 있는 것이다.
두 번째로 볼 것은, R. prowazekii 및 미토콘드리아는 ATP 생산의 관점에서 볼 때 매우 유사한 기능적 특성들을 보이고 있지만, ATP의 이용에 대한 측면에서는 서로 매우 다르다는 점이다. 예를 들면, 미토콘드리아는 생산된 ATP를 세포질로 방출시키지만 리케치아는 자신이 생산한 ATP를 스스로 사용하며 오히려 그 숙주세포로부터 ATP를 잡아들이기까지 한다(Andersson, 1998). 즉 미토콘드리아 및 리케치아의 막(membrane)에 각각 존재하는 ADP/ATP 이동효소(translocase)들을 보면 상호 간에 특별한 유사성 관계가 관찰되지 않는다는 것이다. 이것은 기생 박테리아와 세포 소기관이 공통 조상으로부터 갈라져 나온 후 세포 내에서의 적응과정에서 각각 독립적으로 진화해 온 것을 보여주는 것이라고 해석되고 있다. 즉 리케치아와 미토콘드리아의 진화적 상관성이 정면으로 부정되고 있는 것이다. 리케치아와 미토콘드리아가 모두 해당작용(glycolysis)에 관련하는 효소들을 가지고 있지 않다는 점 등의 대사적 유사성(metabolic similarities)을 들면서 이들이 진화 상의 수직적 관계에 있는 것이 아니라 공통 조상으로부터 분화되어 나왔다고 주장되고 있는 것을 볼 때에도(Andersson et al., 1998; Muller and Martin, 1999) 미토콘드리아의 진화가설이 가지는 자기 모순적인 측면을 엿볼 수가 있다. 즉, 유전체 염기서열의 판독결과에 의하면 수직적인 진화과정 중에 있는 것으로 보이지만, 생화학적 및 생물물리화학적 분석으로는 정반대로 공통조상에서 나온 수평적 관계를 보여주고 있다는 것이다.
세 번째로 살펴볼 것은, 리케치아 그 자체가 절대적으로 숙주세포가 필요한 기생성 박테리아라는 점을 고려한다면 미토콘드리아의 조상이 자유롭게 서식하던(free-living) α-proteobacterium 이었을 때 가지고 있었을 자유 서식에 필요한 유전자들을 어떻게 보완해 왔는지에 대한 의문을 풀 수 없다는 것이다. 즉, 그 보완 유전자들에 대한 설명이 가능하기 위해서는 자유 서식 α-proteobacteria의 훨씬 큰 유전체에 포함된 다양한 유전자들에 대한 보완 유전자들 가지고 있어야 하지만, 리케치아의 작은 유전체는 그러한 대사적 다양성의 변화과정을 보여주지 못한다는 점이다.
그럼에도 불구하고 최근 완전 해독된 Caulobacter crescentus의 유전체(4,016,942 bp)과 이와는 근본적으로 다른 종류의 α-proteobacteria인 Bradyrhizobium japonicum의 유전체(8.7 megabase) 및 광합성 α-proteobacteria(Rhodobacter 등)의 유전체 염기서열들을 비교한 결과를 이용하여, 미토콘드리아의 조상(the proto-mitochondrion)이 이들로부터 대사적 변화능력(metabolic versatility)을 물려받았다고 하는 주장도 여전히 공존하고 있다(Nierman et al., 2001). 유전체 상으로는 가장 미토콘드리아의 조상으로 유력한 리케치아가 전혀 그러한 대사적 변화능력에 대한 보완적 유전자를 보여주지 못하고 있는 가운데 α-proteobacteria로부터의 미토콘드리아 진화가설은 또다른 α-proteobacteria 유전체 염기서열을 이용하여 여전히 주장되어지고 있는 상황인 것이다.
이와 같이, 최근 밝혀지고 있는 유전체 염기서열 판독의 결과들로부터 추론되는 진화론적 해석들을 살펴보면 기존의 생화학, 생리학, 물리화학적 연구결과로부터 세워왔던 미토콘드리아 진화가설에 빈번히 상반되는 내용들이 주장되고 있음을 알 수 있다. 그런데 또한 이들 상반된 주장들의 논리는 그 특성상 상호 타협이 이루어질 수 없는 것들임을 보게 된다. 다시 말해서, 현재와 같은 진화론적 해석들이 이어져 간다면 미토콘드리아의 진화에 대한 정설이 도출되기는커녕 그야말로 가중되는 혼란을 정리하는 것도 어려울 것으로 보여지고 있다. 만일 미토콘드리아 진화가설이 과학적 사실이라면, 새롭게 관찰되는 연구결과를 통해서 기존 가설이 보다 구체화되거나 새로운 지류적 가설이 발전되어 나올 것이지만, 현재의 미토콘드리아 진화 가설은 새로운 관찰에 의해 얻어진 해석이 기존 가설의 기본적인 가정에서부터 의문을 제기하는 양상으로 전개되고 있는 것이다.
3. ‘유전자 전달 가설'의 고찰을 통한 미토콘드리아 진화가설의 문제점 분석
다음으로는 미토콘드리아 진화가설의 논리 전개에 있어 가장 핵심이 되는 ‘유전자 전달 가설(gene transfer hypothesis)'에 대해 살펴보도록 한다. 앞에서 언급한 바와 같이 미토콘드리아 유전체들이 “축소적 진화(reductive evolution)'를 거치기 위해서는 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동(mitochondrion-to-nucleus gene transfer)이 일어났을 것으로 추측하고 있다. 이른바 ‘유전자 전달(이동) 가설'로 불리우는 이 가설에서도 적지 않은 논리적 문제점들을 발견하게 된다. 단순한 진핵세포인 효모(Saccharomyces cerevisiae)의 미토콘드리아가 가지는 단백질들(mitochondrial proteome)을 분석한 결과 약 630가지 단백질이 있는 것으로 추정하게 되었는데, 그 중 mitochondrial DNA가 스스로 암호화(coding)하는 단백질은 10%보다 적고, 대부분의 단백질은 nuclear DNA에 의해 만들어지는 것으로 밝혀졌다(Marcotte et al., 2000). 미토콘드리아 단백질이 대부분 nuclear DNA에 의해 암호화 된다는 사실이 ‘유전자 전달 가설'의 가장 주된 논리적 근거가 되고 있는 것이다. 그런데 nuclear genome에 의해 만들어지는 이들 단백질들의 유사성(similarity)을 조사하였더니 전체 단백질 중 50~60%는 원핵세포와 유사하고(’prokaryote-specific'), 20~30%는 진핵세포의 특성을 가지는 것들이었으며(‘eukaryotic-specific'), 약 20%는 효모에만 존재하는(’unique') 단백질들이었다 (Karlberg et al., 2000). 여기서 우리는 효모 미토콘드리아에만 존재하는, 20%를 차지하고 있는 그 고유의 단백질들의 기능이 확실치 않다는 점에서 의문을 갖게 된다. 즉, 원핵세포 유사성 단백질들은 주로 생합성(biosynthesis), 에너지 생산(bioengergetics), 및 단백질 합성에 관련된 기능을 담당하고 있고, 진핵세포 유사성 단백질은 막 구성(membrane components), 조절(regulation), 물질수송(transport) 관련 기능을 맡고 있어서 미토콘드리아의 주된 기능은 두 부류의 단백질들이 거의 수행하고 있는데, 효모 미토콘드리아에만 나타나는 고유의 단백질들은 그 기능이 아직 모호하다는 점이다. 효모 고유의 단백질이라면 유전자 이동(gene transfer)에 의해 물려받은 것이 아니라 효모 핵 스스로가 암호화하고 있는 단백질을 의미하게 되는데, 그들이 미토콘드리아 자체의 특정한 기능을 담당하지 않고 있음에도 특별히 효모의 핵 유전체가 자발적으로 암호화함으로써 미토콘드리아에게 그들을 제공하게 되었다는 것이 과연 타당한 논리일까? 물론 다른 종의 미토콘드리아 단백질 유전정보(mitochondrial proteome)에 대한 조사가 완벽히 이루어져 상호 비교가 이루어져야 보다 명확한 결론을 얻을 수 있을 것이지만, 효모의 핵 유전체 내에 효모 미토콘드리아에만 존재하는 고유의 단백질에 대한 정보가 존재한다는 사실은 ‘유전자 전달 가설’의 논리, 즉 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 논리를 매우 부자연스럽게 한다. 오히려 모든 진핵세포들이 박테리아의 공생으로 인해 진화된 미토콘드리아를 가지고 있다기보다는, 다른 세포 소기관과 마찬가지로 그 세포 자체가 이미 핵 유전체에서 암호화하고 기능을 부여하는 하나의 세포 소기관으로서의 미토콘드리아를 갖는다는 논리가 더 자연스럽다고 볼 수 있는 것이다.
‘유전자 전달 가설'에 따르면 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동은 매우 점차적으로 일어난 연속적 축소과정(sequential reduction)이라고 한다. 그러한 주장의 근거로는 가장 유전자를 많이 보유함으로써 가장 초기 진화단계의 미토콘드리아를 보여주는 원생생물 R. americana의 mtDNA와 비교해 볼 때 다른 진핵세포들의 mtDNA에는 R. americana의 mtDNA가 암호화하는 단백질 또는 rRNA 유전자 집합의 일부분(subset)을 암호화하고 있다는 점이다(Gray et al., 1999). 즉 진화가 상당히 진전된 세포에서는 전자전달계(electron transport system), 즉 산화적 인산화(oxidative phosphorylation)에 관여하는 미토콘드리아 내막 단백질들(inner membrane proteins)과 ribosomal RNAs(rRNAs) 및 transfer RNA(tRNAs)에 관한 유전자만이 mtDNA를 구성하고 있고, 이보다 덜 진화된 세포는 거기에 추가적인 ribosomal protein들의 유전정보가 포함되어 있다는 것이다.
이러한 주장은 염기서열 분석이 완료된 6종류 세포의 mtDNA 유전자들을 비교함으로써 제시되었다(Gray et al., 1999). 즉 6종류 세포는 모두가 5개의 유전자를 공통적으로 가지고 있었는데 그것들은 각각 rRNA(rns, rnl), cytochrome b(cob) 및 두개의 cytochrome oxidase subunit(cox1, cox3)를 암호화하는 유전자이다. 그러나 제시된 mtDNA 중 가장 단순한 진핵세포는 Plasmodium(원생동물 일종, 말라리아 병원성 기생성 세포가 속함)으로서 mtDNA가 위의 5개 유전자만 보유하고 있고, 그 다음으로 단순한 것은 Schisaccharomyces(효모의 일종)로서 추가로 atp6, atp8, atp9, cox2, rps3 등 5개 유전자가 포함되고, 그 다음으로 인간 세포로서 atp6, atp8, cox2, nad1~6, nad4L 등 10개 유전자가 추가된다. 이어서 가시아메바(Acanthamoeba, 원생동물 일종), 우산이끼속(Marchantia, 선태식물 일종)의 순으로 mtDNA의 유전자 수가 많아지고 가장 복잡한 mtDNA가 Reclinomonas(R. americana)의 것이었다.
그런데 여기서 제시된 6종류의 세포를 살펴볼 때 mtDNA의 복잡성에 있어서 진화의 순서와 맞지 않는 불연속성을 발견하게 된다. ‘유전자 전달 가설'에서 주장하는 바와 같이 점차적이고 연속적인 mtDNA 유전자의 축소과정이 일어났다면, 당연히 가장 진화가 진전된 인간 mtDNA가 가장 적은 유전자만 보유하고 있어야 할 것이다. 하지만 제시된 비교 결과를 보면 인간 mtDNA 보다 Schizosaccharomyces 또는 Plasmonium이 더 적은 유전자를 보여줌으로써 상대적으로 유전자 이동이 많이 일어난 것으로 나타나고 있다. 이것은 미토콘드리아로부터 핵으로 유전자가 점차적으로 이동하였다는 '유전자 전달(gene transfer)'이라는 전제, 즉 세포내공생 진화가설의 기초부터 수정되어야 함을 보여주는 결과라 하겠다.
미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 문제점은 포유동물의 미토콘드리아 유전체에서만 나타나는 매우 특징적인 면들을 살펴보아도 명백하게 드러난다. 일찍이 인간 미토콘드리아 유전체는 핵 유전체에 비해 크기가 매우 작아서 초기의 염기서열 분석 프로젝트의 대상이 되었고, 이미 1981년에 16,569 bp의 전체 염기서열이 해독되었다. 그런데 이 염기서열과 핵, 엽록체 및 박테리아 등의 유전체 염기서열을 비교해 본 결과, 매우 흥미로운 특징들이 발견되었다. 그 중 하나는 세포의 세포질(cytosol) 이나 엽록체에서는 단백질 합성 시 30종류 이상의 tRNA가 각 아미노산을 담당하는데, 포유동물의 미토콘드리아에서는 22 tRNA만으로 단백질 합성을 수행하고 있다는 점이다(Barrell et al. 1980). 즉, 정상적인 코돈-안티코돈(codon-anticodon) 결합 규칙(pairing rule)이 포유동물의 미토콘드리아에서만은 상당히 완화됨으로써(relaxed), 하나의 tRNA가 4가지 코돈(codon) 중 어느 하나와도 짝을 이룰 수 있도록 되어 있어서 훨씬 적은 종류의 tRNA를 가지고도 단백질 합성이 가능하게 된다. 세포질이나 박테리아에서는 물론, 미토콘드리아처럼 세포내공생 진화에 의해 발생되었다고 주장되고 있는 엽록체에서의 단백질 합성과정에서도 찾아볼 수 없는 미토콘드리아만이 보여주는 이러한 특징적인 모습은 미토콘드리아가 박테리아의 공생으로부터 발생되었다는 진화가설의 논리적 설득력을 상당히 감소시키는 것이라 하지 않을 수 없다.
또 한가지 놀라운 사실은 미토콘드리아 유전체(mitochondrial genome)에서는 64개 코돈 중에서 4개의 코돈이 다른 유전체와 다른 의미를 갖는다는 점이다 (Jukes, 1983). 예를 들어 UGA 코돈은 핵, 엽록체, 박테리아 등 대부분의 단백질 합성에 있어서는 ‘stop’ 코돈이다. 그러나 포유동물, 진균, 무척추동물의 미토콘드리아에서는 이것이 트립토판(tryptophan) 아미노산을 의미하는 코돈으로 작용한다. 그리고 AGG는 보편적으로는 아르기닌(arginine) 아미노산의 코돈이지만 포유동물 미토콘드리아에서는 ‘stop’ 코돈으로, Drosophila(초파리)에서는 세린(serine)의 코돈이다(Tomita et al., 1999; Jukes and Osawa, 1993). 이렇게 미토콘드리아의 암호(code)는 보편적인 암호(universal code)와 다를 뿐 아니라, 더욱 특징적인 사실은 그러한 코돈 인식방법의 차이가 식물에서는 나타나지 않고 동물세포에서만 관찰되고 있으며, 동물세포 중에서도 생물종에 따라 서로 다르게 나타나고 있다는 점이다(다음 표 참고, Alberts et al., 2002).
| Codon | Universal code | Mitochondrial code | |||
| 포유동물 | 무척추동물 | 효모 | 식물 | ||
| UGA AUA AGA, AGG CUA | 'stop' isoleucine arginine leucine | tryptophan methionine 'stop' leucine | tryptophan methionine serine leucine | tryptophan methionine arginine threonine | 'stop' isoleucine arginine leucine |
이렇게 동물세포의 미토콘드리아가 생물종에 따라 각각의 독특한 코돈 인식체계를 가지고 있다는 사실로부터, 다시 한번 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 중심에 있는 ‘유전자 전달 가설'의 논리적 모순성을 발견하게 된다. 즉, 보다 복잡한 생물체로 진화하는 과정에서 미토콘드리아로부터 핵으로의 유전자 이동이 점차적으로 일어남으로써 미토콘드리아 유전체의 유전자가 연속적으로 적어지게 되었다면, 아직 단순한 생물체로서 진화를 앞둔 생물(예를 들면 효모, 무척추동물 등)에 있어서 이미 미토콘드리아에 형성된 차별적인 코돈 인식방법으로 특정 단백질을 암호화하는 유전자가 핵 유전체로 이동하게 된다면 그 유전자는 핵 유전체에서 과연 단백질 암호화 능력을 유지할 수 있을까? 예를 들어 효모 미토콘드리아 유전자 염기서열 중 UGA 코돈을 가지는 유전자가 핵으로 이동하면 전혀 쓸모없는 유전자가 되고 말 것이다. 그렇다면 ‘독특한 코돈 인식체계는 유전자 이동 후에 미토콘드리아에서만 일어난 돌연변이에 의해 형성될 수도 있다’라고 반론할 수도 있을 것이다. 그러나 독특한 코돈 인식체계가 식물체에서는 전혀 나타나지 않고 동물세포에서만 나타나고 있다는 점을 기억해야 한다. 식물체 내에서도 유사한 돌연변이가 얼마든지 일어날 수 있으니 식물에서도 독특한 코돈 인식체계가 나타나야 할 것이다.
또한 같은 분류체계 내(예를 들면 포유동물 내)에서도 그러한 돌연변이는 진화과정에서 계속하여 일어나는 것이 당연한 일일 것이기 때문에 독특한 인식체계는 훨씬 더 다양하게 동물 종에 따라(예를 들면 포유동물 내에서도 마우스, 소, 원숭이, 사람 등) 각각이 다른 형태로 나타나야 할 것이다. 하지만 분명하게도 식물에서는 나타나지 않으며, 동물세포는 동일 분류체계 내에서는 동일한 인식체계를 이용하고 있다.
이러한 사실들을 종합해 볼 때 미토콘드리아는 세포내공생에 의해 형성되어 진화되어 왔다는 논리보다는, 당초 세포가 기원하는 시점부터 미토콘드리아는 세포가 보유하게 된 하나의 세포 소기관으로서, 에너지 생산이라는 타 세포들에서도 나타나는 공통적인 기능을 수행하면서도 한편으로는 그 세포가 가지는 고유의 특징들을 가지고 있는 것으로 인식하는 것이 더 타당하다는 결론에 이르게 된다.
여기서 '유전자 전달 가설‘의 논리적 모순성과 관련하여 한가지 덧붙여 생각하여야 할 것은, 미토콘드리아 단백질들이 핵 유전체에 암호화되어 세포질에서 합성된 후에 미토콘드리아로 표적화(targeting)되는 과정을 면밀히 살펴볼 필요가 있다는 것이다. 진핵세포는 원핵세포와 달리 여러 세포 소기관을 가지고 있기 때문에 리보솜에서 단백질을 합성한 후에 복잡한 단백질 분류(protein sorting) 과정을 거쳐 각 단백질들을 최종 목적지에 따라 분류하여 보내게 된다. 미토콘드리아 단백질들도 세포질에 있는 자유리보솜(free ribosome)에서 합성될 때 미토콘드리아로 유입되기 위해서 반드시 필요한 신호서열(signal sequence)이 단백질의 끝부분에 함께 합성됨으로써 미토콘드리아에 의해 인식되어 유입될 수 있게 된다. 즉 특정 미토콘드리아 단백질이 세포질에서 합성될 때에는 원래의 단백질이 아니라 신호서열이 끝부분에 추가로 연결된 전구체 단백질(precursor protein)로 합성되고 미토콘드리아로 유입되는 과정에서 신호서열이 잘려 나가면서 비로소 성숙한 단백질(mature protein)이 되는 것이다. 이 유입과정에서는 세포질에 존재하는 샤페론 단백질(chaperone protein, cytosolic Hsp70, DnaJ 등)의 도움을 받아 미토콘드리아의 외막(outer membrane) 및 내막(inner membrane)에 있는 수용체(receptor)에 의해 인식되고 단백질 이동체(protein translocator)를 통해 유입되는데, 이 때 mitochondrial Hsp70이 ATP를 소모하면서 유입 모터(translocation motor)의 작용을 일으킴으로써 단백질을 끌어들이게 된다(Haucke and Schatz, 1997).
다시 말하면, 단백질 이동(protein transport) 현상은 세포질 샤프론, 미토콘드리아 막에 존재하는 수용체 및 이동체(translocator), 그리고 이동모터(translocation motor) 등의 다양한 분자장치들이 상당히 복잡한 과정을 거쳐야 가능함을 알 수 있다. 이동체만 보더라도 미토콘드리아 외막과 내막에 대해 각각 독립적으로 TOM(translocase of the outer membrane) complex(TOM5, -6, -7, -40 등 포함) 및 TIM(translocase of the inner membrane) complex(TIM11, -14, -17, -23, -33 등 포함)가 담당하고, 이동모터 역시 TIM44-mHsp70-GrpE로 결합된 complex의 형태로 작용한다는 것이 밝혀져 있다. 더욱 흥미로운 것은, 세포질의 Hsp70-DnaJ 시스템은 여러 세포소기관으로의 단백질 이동을 수행하지만, MSF(mitochondrial import-stimulation factor)라는 샤페론은 오직 미토콘드리아 단백질의 이동에만 관여한다는 사실이다.
그렇다면 핵 DNA에 의해 암호화되어 세포질에서 합성된 미토콘드리아 단백질들을 미토콘드리아로 이동시켜주는 이러한 복잡한 메커니즘과 분자장치들은 어떻게 형성될 수 있었던 것일까? 원핵세포는 진핵세포와 달리 세포 소기관이 없기 때문에 이러한 복잡한 단백질 이동과정을 거칠 필요가 없다. 즉 단백질 이동을 일으키기 위한 복잡한 분자 장치들이 필요치 않은 것이다. '유전자 전달 가설'에 따라 미토콘드리아의 진화 형성과정에서 가장 초기단계라는 R. americana의 mtDNA로부터 점차적으로 유전자들이 핵으로 이동하면서 진화가 이어져 왔다면, 이동되는 유전자들은 미토콘드리아 자체의 성숙한 단백질을 암호화하고 있었을 것이다. 그렇다면 과연 이 유전자들이 핵으로 이동한 후에 자연적인 돌연변이에 의해 스스로 미토콘드리아로 표적화(targeting)되기 위한 신호서열이 발생되도록 지혜롭게 변화하는 일이 가능한 것인가? 다른 세포소기관으로 표적화되는 돌연변이의 축적은 왜 일어나지 않았는가? 미토콘드리아로 표적화되어야 할 단백질은 한, 두 개가 아니다. 인간 미토콘드리아의 경우만 보더라도 미토콘드리아에 존재하는 수많은 단백질 중에 mtDNA가 스스로 암호화하는 단백질은 매우 한정적이어서 전자전달계(electron transport system)에 관여하는 것 밖에 없고 그나마 필요한 100가지에 가까운 단백질 중 13개만을 암호화하는 것이 전부이다. 다시 말하면 미토콘드리아가 필요로 하는 단백질의 대부분이 핵 DNA에 암호화되어 세포질에서 합성된 후 유입되고 있는 것이다. 이렇게 많은 단백질들에 대한 유전자들이 진화의 과정에서 미토콘드리아로부터 유전자 이동에 의해 핵으로 옮겨간 후 각각의 유전자에 돌연변이가 축적됨으로써 신호서열이 정확히 발현되고 그래서 어느 하나도 빠짐없이 미토콘드리아로 표적화되어 돌아오게 된다는 것은 도저히 불가능한 일이라 아니할 수 없다.
또한 이들을 이동시켜 미토콘드리아 안으로 유입시키거나 막에 삽입시키는 복잡한 분자장치는 어떠한가? 이 분자장치들은 진화 단계의 세포에도 전혀 존재하지 않았을 뿐더러, 또한 mtDNA에도 암호화되어 있지 않았던 새로운 단백질들이다. 숙주 세포 자신이 미토콘드리아로 가야 할 단백질들을 위해 제공하고 있는 이들 분자 장치들은 과연 어디서 유래한 것인가? 특히 세포질에 존재하는 여러 샤프론 단백질들 중 오직 미토콘드리아 단백질들만 특이적으로 인식하여 이동시켜주는 MSF의 존재는 무엇을 의미하는가? 더욱 이해하기 어려운 것은 미토콘드리아 외막과 내막에서 미토콘드리아 단백질들을 인식하고 유입시켜주는 수용체들과 이동효소(translocase)들이라 하겠다. 이들은 진화 초기단계의 미토콘드리아에는 존재하지 않았으므로 원래의 mtDNA에도 암호화되지 않았으면서도, 그 자신들 또한 미토콘드리아 단백질로 인식되어 미토콘드리아로 표적화되어 유입된 단백질들이다. ‘유전자 전달 가설'을 따라 유전자 이동을 받아들이려면 이동되지 않은 유전자의 발생에 대해서까지 가설을 세워야 하는 그야말로 가설 자체의 논리전개 상의 한계를 명백히 드러내고 있는 것이다.
지금까지 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에 대한 문제점들을 고찰함에 있어, 유전체 염기서열 판독결과에 의한 진화론적 해석과 기존의 해석 간에 일어나는 논리적 갈등, 유전자 전달 가설 자체가 가지는 논리적 모순성, 포유동물의 미토콘드리아에서만 나타나는 독특한 특징들이 보여주는 반진화론적 반증들, 미토콘드리아 단백질들의 합성과 이동 메커니즘에서 나타나는 미토콘드리아 진화가설의 논리상 부적합성 등을 중심으로 살펴보았다. 1970년에 발표된 후 현재에 이르기까지 진화론적 생물학의 다각적인 지지를 받아 오면서 마치 다른 대안적 가설은 존재할 수 없을 것처럼 그 입지를 굳혀가고 있는 형상이다. 그러나 본 고찰에서 살펴본 바와 같이 무리한 논리전개와 모순성들을 지니고 있으면서도, 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설은 ‘유사성’이라는 대전제를 논리적 근거로 앞세우고 흔들림 없이 모든 새로운 발견들을 그 틀 안에 맞추어 가고 있다. 그 위세는 '유사성‘의 전제에 위배되는 현상이 관찰된다 하더라도 또 다른 가정을 도입하면서까지 그 근간을 지켜나갈 정도로 이미 진화 생물학 안에 뿌리를 깊게 내리고 있는 것이다. ‘미토콘드리아는 세포내공생에 의해 발생 진화하였다’라는 가설의 결론은 이미 불변의 사실로 못 박아 둔 채, 얻어지는 모든 실험적 데이터들은 그 결론에 합당하도록 배열되고 해석되는 연역적 논리전개 방식은 모든 분야의 진화론적 논증법과 동일하다.
하지만 분명한 것은 이러한 논리전개 방식이 관련 분야에 있어서 다양한 가설의 형성과 발전을 저해하게 된다는 것을 부인할 수 없다. 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 강력한 연역적 논리전개는 결국 진핵세포 내의 미토콘드리아라는 세포 소기관 고유의 ‘독립적인 구조와 기능’에 대한 연구에 장애가 되고 있다. 애초에 미토콘드리아를 가지고 존재했을 수도 있는 진핵세포에 대한 세포학적 탐구를 차단함으로써 결국 미토콘드리아가 세포 자체에 미치는 기능적 구조적 기여를 객관적으로 설명하는 것은 이미 불가능해진 상태가 되어 버렸다.
4. 미토콘드리아 리보솜 진화가설에 대한 고찰과 비판
이번에는 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설의 한 부분으로서 미토콘드리아 리보솜 (mitochondrial ribosome, mitoribosome)의 진화론적 가설에 대해 살펴보도록 하자. 포유동물의 미토콘드리아 리보솜은 미토콘드리아 내막의 안쪽(matrix)에 존재하면서 미토콘드리아 내막에서 전자전달계를 통한 산화적 인산화 과정을 일으키는 13개 단백질을 합성해내는 역할을 한다. 앞에서 언급한 바와 같이 미토콘드리아의 세포내공생 진화가설에 의하면 미토콘드리아 조상으로 가장 가까운 박테리아 종은 α-proteobacteria 중 리케치아 아문(rickettial subdivision)에 속한 박테리아인 것으로 추정하고 있다. 따라서 미토콘드리아 리보솜은 그 구조와 기능에 있어서 박테리아 리보솜과 유사할 것으로 생각되어 왔다. 그러나 실제 미토콘드리아 리보솜은 박테리아 리보솜과는 상당히 다른 모습을 보여준다. 많은 미생물학 교과서에서는 박테리아 리보솜과 미토콘드리아 리보솜이 동일하게 70S라는 침강계수를 보여주기 때문에 미토콘드리아의 세포내공생 진화를 뒷받침하는 것으로 서술하고 있지만, 그것은 잘못된 내용이다. 미토콘드리아 리보솜은 진핵세포의 종류에 따라 침강계수가 달라서 효모는 73S, 식물체에서는 78S, 포유동물에서는 55S를 나타내어 박테리아 리보솜과는 매우 다르며, 침강계수를 기준으로 본다면 진화 순서 상의 연속성과도 일치하지 않는다.
또한 포유동물의 미토콘드리아 리보솜은 침강계수는 박테리아 리보솜보다 낮지만 분자량이나 공간적인 크기는 오히려 더 크다는 사실도 염두에 두어야 한다. 박테리아 리보솜과 미토콘드리아 리보솜을 단순 비교하여 진화적 연관성을 언급하는 것은 곤란하다는 것이다. 그리고 포유동물 중에 소(bovine)의 미토콘드리아 리보솜을 예로 들어 보면, 침강계수는 55S이고 분자량은 2.83 megadalton(MDa)이며, small subunit(28S)와 large subunit(39S)로 구성되어 있다(Hamilton and O'Brien, 1974; O'Brien, 2002). 놀라운 것은, 미토콘드리아 리보솜의 rRNA 및 단백질 구성을 분석한 결과, 소의 미토콘드리아 리보솜은 박테리아 리보솜과 완전히 상반된 조성을 가지고 있다는 사실이다(O'Brien, 2002). 즉, 박테리아 리보솜은 RNA의 양이 단백질의 양보다 2배 많은데 비해, 소의 미토콘드리아 리보솜에는 오히려 단백질의 양이 RNA의 양보다 2배 많아 정반대의 구성으로 되어있다는 것이다. 이들의 구체적인 함량을 다음 표에 정리하여 비교하였다.
| 소의 mitoribosome1 | 박테리아 ribosome2 | |
| Small subunit rRNA Protein Large subunit rRNA Protein Protein:RNA ratio | 28S 12S (950 nt*) 29 proteins 39S 16S (1,560 nt) 48 proteins 69:31 | 30S 16S (1,542 nt) 21 proteins 50S 5S (120 nt), 23S (2,904 nt) 33 proteins 33:67 |
1. Koc et al., 2001; O'Brien et al., 2000; Suzuki et al., 2001a, 2001b
2. Wittman-Liebold, 1985
* nucleotides
앞에서 언급한 바와 같이 모든 진화가설의 중심에는 ‘유사성’이라는 논리의 근거가 이용된다. 유전체의 염기서열과 단백질의 아미노산 서열에서 나타나는 유사성이 생물종 간의 진화적 연관성의 척도가 되고 생물종들의 진화적 분류에 있어 가장 중요한 기준이 되고 있는 것이다. 미토콘드리아 진화가설에 있어서도 박테리아(symbiont)가 원시적인 초기 진핵세포(host)와의 세포내공생에 의해 진핵세포의 미토콘드리아로 진화하였다는 논리의 중심에는 박테리아와 미토콘드리아에 존재하는 각 유전체의 염기서열과 각 단백질의 생화학적 특성들이 유사성을 보여준다는 사실을 가장 중요한 근거로 삼고 있다.
하지만 박테리아와 미토콘드리아의 리보솜이 갖는 RNA 및 단백질로부터 관찰되는 특징들은 어떠한가. 예상과는 너무나 다르게도 RNA-단백질 조성은 완벽하게 정반대의 구성을 보여주고 있는 것이다. 이러한 논리적 장벽에 부딪힌 미토콘드리아 진화가설은 현재 새로운 진화론적 논리의 돌파구를 찾기 위해 노력하고 있다. 예를 들면 미토콘드리아는 진화를 거치면서 미토콘드리아 리보솜의 단백질이 추가되거나 크기가 커지면서 점점 짧아져가는 rRNA를 기능적 및 구조적으로 보완하게 되었다는 설명이 그것이다(Suzuki et al., 2001a, 2001b; Sharma et al., 2003). 그 근거로 제시된 것은, 미토콘드리아 리보솜에서 짧아진 rRNA의 결합 부위(binding site) 근처에 있는 단백질들이 그와 대응되는 박테리아 리보솜의 단백질과 비교할 때 크기가 상대적으로 크게 나타난다는 것이다. 하지만 이러한 설명은 매우 설득력이 부족하다. rRNA 결합부위 근처의 단백질이 커지고 rRNA의 구조와 기능을 보완해준다고 해도, 미토콘드리아 리보솜의 단백질 함량 비율이 박테리아 리보솜보다 높은 이유에 대해 전혀 답이 될 수 없다는 것이다. 왜냐하면 대부분의 미토콘드리아 리보솜 단백질들(mitochondrial ribosomal proteins, MRPs)은 미토콘드리아 리보솜에서 합성하는 것이 아니라, 핵 DNA에 암호화되어있어 세포질의 리보솜에 의해 합성된 후 미토콘드리아로 유입되기 때문이다(Graack and Wittmann-Liebold, 1998). 효모의 미토콘드리아 리보솜의 경우에는, 50여종이 넘는 MRP 중, small subunit의 단백질인 var1라는 단백질 하나만 제외하고 나머지 모든 단백질이 세포질에서 합성되고 있으며, 인간, 소 등 포유동물의 미토콘드리아 리보솜의 경우에는 모든 MRP가 세포질에서 합성되고 있다. 즉, MRP의 합성에는 미토콘드리아 리보솜 rRNA가 관여하지 않으며 미토콘드리아 리보솜 rRNA의 기능이란 미토콘드리아의 전자전달계에 관련되는 13개 단백질의 합성에 국한되어 있다. 따라서 미토콘드리아 리보솜 내 rRNA 주변의 단백질이 커짐으로써 rRNA의 구조와 기능을 보완한다는 것은 미토콘드리아 리보솜 자체의 높은 단백질(MRPs) 함량과는 아무런 관계가 없는 것이다.
결국 미토콘드리아 리보솜의 단백질 대 RNA 비율이 박테리아 리보솜과 정반대라는 사실이 밝혀짐에 따라, 미토콘드리아와 박테리아를 진화론적으로 연결시키는 세포내공생 가설은 해결하기 어려운 논리적 모순성에 부딪히게 되었음을 알 수 있다. 뿐만 아니라, 인간, 소, 효모(yeast), 마우스(mouse), 랫드(rat) 등의 MRP들에 대해 아미노산 서열을 비교한 결과 이들 사이에서는 유사성을 발견하기가 어려울 정도로 각각의 특징적인 서열을 보여주고 있다는 사실에 주목할 필요가 있다(Graack and Wittmann-Liebold, 1998; O'Brien et al., 2000). 진핵세포의 진화과정을 고려한다면 당연히 MRP에 대해서는 생물종 상호 간에 유사성이 존재하여야 하지만, 실제 그러한 유사성이 관찰되지 않는다는 것이다. 앞서 언급한 바와 같이 유사성이라는 기준은 진화가설에 있어서 가장 근본적인 대전제임을 상기할 때 미토콘드리아의 진화가설과는 정면으로 대립됨을 알게 된다. 이렇듯 여러 생물종들의 MRP들에 대한 연구결과들은 세포내공생 진화가설이 맞부딪힌 논리적 장벽을 더욱 극복하기 어렵게 하고 있는 것이다.
결 론
지금까지 살펴 본 미토콘드리아 리보솜의 특징들을 볼 때 오히려 미토콘드리아는 박테리아로부터 진화되었다기 보다는 각각의 고유 특성을 가지고 존재하는 다양성을 보여주고 있다고 보는 것이 더 타당함을 알 수가 있다. 기본적으로 세포 호흡과 관련되는 시스템은 생물종 전체가 동일한 원리로 운영되기 때문에 시스템을 구성하는 단백질들 및 그들을 암호화하는 유전정보는 유사할 수밖에 없다. 유사성이란 세포가 생명현상을 운영함에 있어 보편적인 원리를 채용하고 있음으로 인해 관찰되는 당연한 현상이라고 볼 수 있다. 두 생물종의 유사성 자체는 두 종을 생물학적으로 관련짓고 진화적 방향성을 부여할 수 있는 아무런 근거도 제시하지 않는다는 점에 유의하여야 한다. 오히려 각 생물종은 모든 생물의 기본보편적 생명현상에 대한 유전정보에 그 생물종 만의 특징을 표현하는 유전정보가 추가적으로 혼재하면서 한 생물종으로서의 조화로운 완성체를 이루고 있다고 볼 수 있다. 각 생물종이 가지고 있는 미토콘드리아 역시 모든 생물이 수행하는 세포 호흡, 즉 전자전달계를 통한 산화적 인산화에 의해 에너지를 생산하는 보편적인 기능을 수행함과 동시에, 각 생물종 만의 가지는 특성들을 함께 가지고 있다. 이러한 특성은 미토콘드리아의 유전체에서, 그리고 미토콘드리아의 단백질들을 암호화하는 핵 유전체에서 각 생물종에 따라 독특한 염기서열로 나타나고 있으며, 또한 미토콘드리아 리보솜의 구성과 MRP의 아미노산 서열상에서의 차별성으로 나타나고 있는 것이다.
앞서 미토콘드리아 진화가설의 문제점을 비판 고찰한 부분에서도 문제제기한 바와 같이 미토콘드리아 리보솜의 진화가설에서도 동일하게 연역적 논리전개 방식으로부터 근본적인 문제가 발생함을 알 수 있다. 생물의 진화론에서 흔히 사용되는 '상동성(homology, 상동관계)’이라는 개념이 있다. 원래 공통조상으로부터 유래되어 발생되는 염기 또는 아미노산 배열 상의 유사성을 표현하는 것이지만, 최근 생물정보학(bioinformatics) 분야에서는 단순히 ‘유사한 서열’까지도 상동성이라고 쉽게 부르고 있다. 특정 생물종 간에 나타나는 염기 또는 아미노산 서열이 상동성을 가지게 되면 그 유전체 또는 단백질은 진화론적 상관관계가 규정되면서 각각의 구조와 기능에 있어서도 상호 간의 관계를 중심으로 이해하게 되는 것이다. 하지만 그들의 구조와 기능은 유사한 부분은 물론 서로 다른 부분도 함께 가지고 있음을 우리는 잘 알고 있다. 문제는 그들을 분석함에 있어 유사한 부분을 이해의 중심에 놓고 해석하는 방식과 서로 다른 특징적 부분으로부터 논리를 세워가는 방식이 서로 다른 결론을 낳을 수 있다는 사실이다. 여기서 우리는 상동성에 집중된 해석방식으로는 특징적 부분이 가질 수 있는 구조적, 기능적 의미들을 정확하게 알아내기 어렵게 될 수 있다는 점에 보다 유념할 필요가 있다. 구조와 기능의 기원을 탐구함에 있어 유사성을 기준으로 한 진화적 방향성을 미리 전제하고 접근하는 것이 그 기원 자체에 대한 창의적 분석에 대해서는 치명적인 방해요인이 됨을 간과해서는 안 된다.
본 고찰에서는 생물종간에 나타나는 상동성을 진화론적 유사성의 표현이 아니라, 생물종 간의 기본적 생명현상에 대한 표현이며 다양성이 표현되기 위한 하나의 기반으로 이해하고 접근하는 방식을 제안한다. 특히 본 고찰에서 발견된 미토콘드리아 만이 갖는 고유의 특징들은 세포의 발전소(power plant)로서의 그 고유기능을 담당하기 위한 지적인 설계의 반증으로 인식되어야 함을 아울러 제안한다. 우리는 이 고찰에서 미토콘드리아가 박테리아와 다르고, 생물종 간에서도 서로 다른 특징을 보여주는 예들을 살펴보았다. 그리고 새롭게 관찰되는 모든 결과들이 이미 정해진 결론에 맞도록 해석되어지고, 그 결론에 맞지 않는 결과에 대해서는 새로운 가정을 도입하면서까지 동일한 결론으로 귀결시키려 노력하는 논쟁들이 있음도 볼 수 있었다. 이는 가히 미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜 진화가설이 가지는 열렬한 신앙적 단면이라 아니할 수 없다.
미토콘드리아는 진정한 과학의 영역으로 되돌아와야 한다. 박테리아로부터의 진화라는 정해 놓은 결론의 굴레를 벗겨주고, 더 이상 ‘그렇지 않은’ 기원론 속에 갇혀있지 않도록 이제는 미토콘드리아를 과학의 냉철함으로 바라보아야 할 것이다. 모든 과학적 능력과 데이터들은 미토콘드리아를 보다 객관적이고 창의적으로 탐구하는데 집중되도록 쓰여야 한다. 그렇게 해야만 생물계가 가지고 태어난 신비하고 아름다운 세포소기관으로의 미토콘드리아가 비로소 그 본래의 존재 의미를 되찾게 될 것이며, 우리에게 그 놀라운 자태를 속속 드러내게 될 것이기 때문이다.
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Abstract
How mitochondria originated and have evolved is the closely connected issue to recent debates on the eukaryotic cell evolution. As a favored model for explaining the generation of mitochondria, the endosymbiotic evolution theory is defining events in the evolutionary process. If we focus only on a few similar figures of bacteria and mitochondria, it seems like a just-so story. Many molecular and cell biological facts, however, strongly suggest that the evolutionary endosymbiosis cannot give any possibility of generation of mitochondria. Genome sequence data, pattern of mitochondrial codon recognition, features of mitochondrial protein import system show that the endosymbiosis theory is so baseless in scientific aspects. Several features of mitochondria rather indicate that the amazing organelle exists as an intentionally designed component in cells. Considering the mitochondria as a designed organelle, not an evolved one, for eukaryotic cells will be essential for a full understanding of the origin of cell.
Key words : Mitochondria, mitochondrial ribosome, endosymbiosis, evolution, intelligent design.
(본 논문은 통합연구 제18권 2호 (통권45호) 에 실린 내용입니다.)
구분 - 3
옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=3247
참고 :
