유전체를 유지하는 DNA 복구 시스템은 진화를 거부한다.
(Genome Maintenance Defies Evolution)
by Jerry Bergman, PhD
진화론은 DNA 코드를 유지하는 데 필요한 여러 부분으로 구성된 시스템들을 설명할 수 없다.
오늘날 우리의 지적 문화(과학과 교육) 전체가 진화론이라는 비과학적 토대 위에 놓여 있다. 진화론은 세 가지 기본 아이디어에 기반을 두고 있다 :
∙생명체는 지시되지 않은 화학물질들에서 시작(자연발생)되었다,
∙진화의 원료는 무작위적 돌연변이(random mutations)들이다.
∙자연선택은 생물이 생존하는 데에 이점을 제공하는 돌연변이를 선택함으로써, 모든 고등 생물의 발전을 촉진한다.
다윈의 자연선택(natural selection) 이론은 특정 형질(traits)을 보존하는 데 국한되어 있으며, 일반적으로 대진화(macroevolution)라고 불리는 것을 설명할 수 없다. 대부분의 돌연변이(최대 99%)들은 약간 해롭거나 치명적이기 때문에, 변화의 원인으로 가정되는 돌연변이는 실패하고 있다. 결과적으로 세대가 거듭될수록, 유해한 돌연변이의 부하는 증가되고 있는 것이다.
하지만, 유전학적 증거들은 생명체가 진화하지 않도록 설계되었다는 것을 보여준다. 한 예로 12가지 이상의 돌연변이 복구 메커니즘(mutation-repair mechanisms)이 존재한다는 것이 밝혀졌다. 그리고 의심할 여지 없이 더 많은 메커니즘들이 발견될 것이다. 볼크바(Volkva) 등이 보고한 바와 같이, "세포는 DNA 손상에 대응하고 돌연변이를 방지하기 위해 다양한 DNA 복구 경로들을 보유하고 있다."[1].
뉴클레오티드 절단 복구
한 유전자 복구 시스템은 뉴클레오티드 절단 복구(nucleotide excision repair) 시스템이다. 이것은 돌연변이 스펙트럼에 걸쳐 거의 모든 점 돌연변이(point mutations)들의 최대 99%를 거의 균일하게 복구한다.[2] 아래에 설명된 뉴클레오티드 절단 복구(repair, 수선)는 포유류가 DNA 손상을 제거하고, 손상되지 않은 DNA로 대체하는 데 사용하는 주요 시스템이다. 이 시스템은 UV(자외선), 환경적 돌연변이 유발물질, 심지어 일부 항암제 등에 의한 DNA 손상을 복구한다. 이 시스템은 돌연변이를 줄이기 위해 설계되어있는 기능이다. 진화론자들은 돌연변이를 무작위적인 유전적 다양성을 제공하는 주요 수단이자, 진화의 원동력으로 여기고 있다.
원자폭탄의 폭발로 피폭된 사람들과 같은, 방사선에 노출된 사람들에 대한 연구에 따르면, 몇 세대가 지나면 복구 시스템과 자연선택으로 인해, 돌연변이 부하가 예상됐던 매우 높은 수준 이하로 감소되는 것으로 나타났다. 이 효과는 변화의 정지(stasis)를 유지하려는 경향을 보여준다. 이것은 진화론과 반대된다.
DNA 복구 시스템 이전의 생명체는 불가능하다
복잡한 세포 및 DNA 복구 시스템이 없다면, 모든 세포의 대부분의 DNA는 빠르게 붕괴되어 세포 사멸을 초래했을 것이다. 그러면 이들 세포는 분해되어 결국 그 생물은 죽게 될 것이다. 따라서 진화론자들은 어떤 알 수 없는 이유로 이런 복구(수선) 시스템이 진화되기 전까지, 모든 생명체들은 발생되지 않았다고 가정해야만 한다. 이 모든 복구 시스템들이 존재할 때, 그리고 기능적 단위로 작동했을 때만, "자연"은 가장 잘 살아남고 가장 많은 자손을 낳는 유기체를 선택할 수 있었을 것이다.
모든 생명체에 존재하는 세포 복구 메커니즘은 돌연변이가 발생했을 때, 대부분 식별될 수 있다. 복구 시스템(repair system)은 절단 효소(excision enzymes)들을 가지고 돌연변이가 발생한 DNA 부분을 잘라낸 다음, 손상을 복구한다. 한 가지 돌연변이 유형은 DNA 복제 중에 발생하는데, 염기쌍에 실수가 발생하여 올바른 A-T(아데닌-티민) 쌍 대신 잘못된 A-C(아데닌-시토신) 쌍이 생성되는 것이다. 딸 세포의 복구 효소는 온전한 대립유전자에 의존하여, 불일치를 인식하고, 잘못된 염기를 절단(제거)하고, 올바른 염기로 대체한다.
슈퍼 교정
유전자 교정(genetic proofreading) 기계에는 품질관리의 세 단계가 있다 : 1. DNA 중합효소(DNA polymerase), 2. 교정 핵산말단가수분해효소(exonuclease), 3. 불일치 복구(mismatch repair). 이 모든 품질관리를 통해, 새로 합성된 DNA 사슬에서 유전적 오류는 10억~100억 개의 뉴클레오타이드마다 한 번의 비율로 발생할 수 있다.[3]
만약 복구 시스템이 손상된다면, 생명체는 자주 생존할 수 없다. 색소성 건피증(zeroderma pigmentosum)은 절단 복구 메커니즘의 오작동으로 인해 발생하는 질병이다. 이러한 손상은 대부분 자주 치명적이다. 차등 생존(differential survival)과 절단 효소들은 생물체 및 종의 퇴화 및 사망을 예방하거나 감소시키기 위해 설계된 많은 시스템들 중 일부에 불과하다. 이 복구 시스템들은 박테리아부터 인간에 이르기까지 모든 생명체에 존재한다.
암 위험을 줄이는 DNA 복구
<Credit: Illustra Media and Captain Dave’s Whale and Dolphin Safari>
이 리뷰에 인용된 연구는 고래(whales)에 설계되어 들어있는 복구 시스템을 설명하고 있었다. 이 복구 시스템은 암에 저항하고, 고래의 수명을 200년 이상으로 늘리는 데 도움이 되고 있다![4] 고래는 인간에 암을 유발하는 일부 발암성 물질들에 노출되어도, 암이 거의 발생하지 않는다.[5] 고래가 인간보다 2만 배나 크고, 세포 수도 훨씬 많기 때문에, 고래의 암 발병률은 인간보다 높아야 하는데, 실제로는 훨씬 낮다.[6] 이 사실에 진화론자들은 당황했다. 암컷 고래의 몸무게는 평균 61,000kg로, 인간 여성의 평균 몸무게인 54kg보다 1,130배 더 크다. 이 발견은 오늘날 인간의 평균수명은 80세에 불과하지만, 성경 기록처럼 과거에는 훨씬 더 길었던 이유를 이해하는 데 도움이 될 수 있다.
북극고래(bowhead whales, 활머리고래)는 인간보다 더 복잡한 복구 시스템을 갖고 있는데, 그들은 특정 복구 유전자의 복사본을 더 많이 갖고 있기 때문이다. 이 복구 시스템을 DNA 손상 반응(DNA damage response, DDR) 시스템이라고 불려지는데, 이는 오류 없는 DNA 복제와 전사를 보장하는 역할을 한다. DDR에 결함이 생기면, DNA가 불안정해지고, 잘못된 반복, 재배열, 돌연변이가 발생한다. 이러한 DNA 결함은 암과 유전성 신경장애를 포함하여 수많은 질병들과 관련이 있다. DDR 시스템에는 총 605개의 단백질들이 필요하며, 이 단백질들은 109개의 집결(assemblies) 계층 구조로 구성되어 있다(도표 참조). 이러한 단백질들의 기능에는 위에서 설명한 염기 절단 복구(base-excision repair), 뉴클레오티드 절단 복구(nucleotide-excision repair), 불일치 복구(mismatch repair), 가닥간 가교 복구( interstrand-crosslink repair), 이중가닥 끊김 복구(double-stranded-break repair) 등 다양한 DNA 손상 유형에 대한 복구 경로들이 포함되어 있다.[7] (이러한 수백 종의 복구 단백질들과 복구 경로들, 그리고 이들 단백질들의 아미노산 순서 암호를 갖고 있는 유전자들이 모두 우연히 생겨날 수 있었을까?) 아래 차트에서 볼 수 있듯이, 이들의 복잡성은 상상을 초월할 정도이다. 이것은 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducibly complex)’이기 때문에, 단계적으로 점진적으로 진화하는 것은 불가능하다.
DNA 코드에 철자가 추가되거나 삭제되면, DNA 염기서열이 변경되며, 이는 유전자 기능장애로 이어지고, 암을 유발할 수 있다. 복구에는 철자를 추가하거나 삭제하여, 다시 올바른 DNA 코드를 생성하는 것이 포함된다.[8] 손상의 영향에 따라 북극고래 세포는 DNA를 정확하게 복구하여, 암으로 이어지는 손상을 줄이고, 고래는 장수하게 한다.
.DNA 손상의 복구 반응 지도. <from Kratz, et al. A multi-scale map of protein assemblies in the DNA damage response. Cell Systems, 14, 447–463, June 21, 2023.>
진화는 DNA 복구를 설명할 수 있을까?
DNA 손상 반응 시스템을 구글에서 검색하여 보면, 이에 대한 진화론적 설명을 찾을 수 없다. 단지, DNA 손상 반응 시스템의 각 진화 단계가 유전체의 돌연변이를 감소시키는 능력을 개선하여, 생물체의 생존 가능성을 향상시켰다는 점만 언급하고 있었다. 이 복잡하고 잘 설계된 시스템이 새로운 유전정보를 생성한다고 주장되는 주요 수단인 돌연변이(진화의 주 메커니즘)를 대폭 감소시켜, 진화가 선택할 수 있는 다양성을 제한하고 있다는 사실은 간과되고 있었다. 새로운 유전적 변이가 없다면, 진화는 없다. 또한 DNA 손상 반응 시스템이 없다면, 생명체는 빠르게 멸종으로 치달을 것이라는 사실도 무시되고 있다. 단순한 생명체가 (자연발생으로) 출현했다 하더라도, 돌연변이 오류는 유전체의 퇴화와 세포 사멸을 빠르게 초래했을 것이다.
요약
이 글의 목적은 연구의 세부적 내용에 있는 것이 아니다. 오히려 연구 결과가 보여주고 있듯이, DNA 손상 반응 시스템은 극도로 복잡한 수준의 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducible complexity, 환원 불가능한 복잡성)’이라는 사실에 초점을 맞추고자 한다. DNA의 사소한 변화도 암을 유발할 수 있다. 암의 발생과 창세기 3장에 기록된 인간의 타락 이후 인간의 급격한 수명 단축은 부분적으로 DNA 복구 시스템에 돌연변이가 발생한 결과일 수 있다. 또한, DNA 손상 반응 시스템 연구는 돌연변이가 진화론적 새로움(새로운 유전정보의 증가)의 원천이 아니라는 것을 보여준다. 세포는 돌연변이에 저항하고, 내재된 유전정보를 보호하도록 설계되어 있는 것이다.
References
[1] Volkova, Nadezda, et al. Mutational signatures are jointly shaped by DNA damage and repair. Nature Communications 11(2169); https://www.nature.com/articles/s41467-020-15912, 2020.
[2] Volkova, et al., 2020.
[3] Shapiro, Robert.. Evolution: A View from the 21st Century. FT Press Science, Upper Saddle, NJ, 2011.
[4] Wong, Carissa. Bowhead whales may resist cancer thanks to superior DNA repair ability. New Scientist, 22 May 2023.
[5] Wong, Carissa. 2023a, Bowhead Whales’ Cancer Secret. New Scientist. May. p. 20.
[6] Wong, 2023.
[7] Kratz, et al. A multi-scale map of protein assemblies in the DNA damage response. Cell Systems, 14, 447–463, June 21, 2023 ; https:// doi.org/10.1016/j.cels.2023.04.007, 2023.
[8] Wong, 2023.
*참조 : DNA 손상 연구는 놀라운 복잡성을 드러냈다.
https://creation.kr/LIfe/?idx=2237710&bmode=view
DNA 복구 효소에서 발견된 극도의 정밀성
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291615&bmode=view
DNA 수선 기작의 놀라운 조화
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291632&bmode=view
DNA 수선은 팀웍을 필요로 한다 : DNA 사슬간 교차결합의 수선에 13개의 단백질들이 관여한다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291665&bmode=view
유전자 고속도로의 손상을 수리하는 분자 로봇들.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291668&bmode=view
세포가 어떻게 DNA의 오류를 수정하는지는 아직도 신비이다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291659&bmode=view
세포 안에서 재난 복구 계획이 발견되었다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291661&bmode=view
돌연변이는 생각했던 것보다 더 해롭다 : “동의 돌연변이(침묵 돌연변이)의 대부분은 강력하게 비중립적이다”
https://creation.kr/Mutation/?idx=14243095&bmode=view
돌연변이는 중립적이지 않다 : 침묵 돌연변이도 해롭다는 것이 밝혀졌다.
https://creation.kr/Mutation/?idx=11863889&bmode=view
돌연변이 : 진화의 원료?
https://creation.kr/Mutation/?idx=1289768&bmode=view
자연선택이 진화의 증거가 될 수 없는 이유 : 자연선택은 제거할 수는 있지만, 만들어낼 수는 없다.
https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=1757447&bmode=view
자연선택은 진화가 아니다 : 선택은 기존에 있던 것에서 고르는 일이다.
https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=1290315&bmode=view
‘자연선택’의 의인화 오류 : 자연은 선택할 수 없다.
https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=3133575&bmode=view
진화론자들도 자연선택의 문제점을 지적하고 있다 : 진화론은 오늘날의 플로지스톤이다.
https://creation.kr/NaturalSelection/?idx=9736922&bmode=view
▶ DNA의 초고도 복잡성
▶ 유전정보가 우연히?
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405597&bmode=view
▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?
▶ 한 요소도 제거 불가능한 복잡성
▶ 돌연변이 : 유전정보의 소실, 암과 기형 발생, 유전적 엔트로피의 증가
▶ 자연선택
https://creation.kr/Topic401/?idx=6830079&bmode=view
출처 : CEH, 2023. 6. 14.
주소 : https://crev.info/2023/06/genome-maintenance/
번역 : 박지연
핵공 복합체의 경이로운 복잡성
(Internal Beauty : the Nuclear Pore Complex)
by Margaret Helder, PhD
3D 입체 퍼즐처럼 세포핵의 외피는 경이로움을 자아낸다.
당신이 조각 그림 맞추기(jigsaw puzzle)을 좋아하는 사람이라고 상상해보자. 30개의 서로 다른 모양들로 구성된, 500조각의 입체 그림 조각들을 맞추어야하는 특별한 도전이 주어졌다면, 그 조각들을 맞추어 지정된 구조물을 재현하는 데 얼마나 걸릴까? 아마도 몇 년이 걸리지 않을까? 사실, 사람은 생각보다 똑똑한데도 말이다. 그러나 우리 몸의 세포는 이 문제를 최대 15분 내에 해결한다! 어떻게 그렇게 할까? 아무도 모르지만, 그 이야기는 흥미롭다.
우리 몸의 모든 세포에는 해당 세포의 생명 활동을 지시하는 데 필요한 정보가 들어있는 핵(nucleus)이 있다. 핵 내부에서 정보는 DNA에서 복사본(RNA)으로 다운로드 되며, 이 복사본은 세포의 구조와 작동 기능을 제공하는 데 필요한 단백질들을 생산하기 위해, 주변 세포질(cytoplasm)로 이동해야 한다. 핵으로 들어가거나 나가야 하는 커다란 분자들은 핵 외피(nuclear envelope, 핵을 둘러싸고 있는 이중 막)에 있는 특수 문(gates), 또는 세공(pores)을 통과해야 한다. 핵 외피에는 수천 개의 세공들이 있다. 살아있는 세포에서 가장 커다란, 특수 분자기계들이 핵공 복합체(nuclear pore complexes)라는 특수 통로(gateways)를 형성하고 있다. 이들은 30가지의 다른 모양과 다른 크기들의 500여 개의 단백질 분자들로 구성되어 있다. 이제 당신은 앞에서 언급한 특별한 도전의 수수께끼를 알게 되는 것이다.
핵 외피가 핵을 보호하는 데 매우 중요하다는 점을 고려할 때, 세포가 분열하고자 할 때, 핵 외피를 제거해야 하는데, 이것은 놀라운 일이다! 핵은 열려진 세포에서 분열한다. 그러나 분열 과정이 끝나 두 개의 새로운 딸세포가 형성되고 난 후, 서둘러 두 개의 딸핵 주위에 새로운 핵 외피를 형성한다. 그렇다면 각 핵공 복합체(NPC)가 어떻게 생겨나고, 어떻게 기능하는지, 어떻게 알 수 있었을까?
2007년 11월, 핵공 복합체(nuclear pore complex, NPC)의 구조에 대한 연구가 Nature 지의 커버 스토리로 보고되었다.[1] 과학자들은 전자현미경을 통해 NPC의 기본 모양은 알고 있었지만, 구성 단백질들이 서로 어떻게 결합되어 있는지 전혀 알지 못했다. X-선 결정학 및 기타 연구를 통해, 그들은 구성 단백질들의 모양에 대한 아이디어를 얻었다. 또한 핵공 복합체 내에 각 개별 단백질의 복사본이 몇 개 있는지 알아냈다. 이제 이 모든 단백질들이 어떻게 서로 결합하고 있는지 알아낼 차례였다. 컴퓨터는 모든 구성 요소들을 3차원 배열을 통해 전체 모양에 맞도록, 반복적인 시도를 실행했다. 결국 과학자들은 컴퓨터가 이 문제에 가장 적합한 솔루션을 어느 정도 찾아냈다는 사실에 만족해했다. 컴퓨터가 가장 잘 맞는 구성 요소를 풀 수 있었던 것은 컴퓨터의 정보 조절 능력 덕분이었다. 컴퓨터는 과학자들의 3차원적 조각 그림 맞추기 과제를 해결했다. 하지만 세포는 어떻게 15분 이내에 이 퍼즐을 풀 수 있으며, 왜 그러한 놀라운 속도가 필요할까?
.핵공 복합체(NPC)가 있는 핵 외피. <lustra Media>
핵 외피는 핵 주위에 빠르게 형성되어 내부의 유전정보를 보호한다. 동시에 핵 외피의 약 4000~5000 개의 틈새는 핵공 복합체 분자기계들로 채워진다. 어떻게든 대사 과정은 각 핵공 복합체의 500개 단백질 분자들이 정확한 구조를 취하도록 지시한다. 적절한 커다란 분자가 핵에 들어가거나 나올 수 있도록 완벽해야 한다. 하지만 한 가지 문제가 더 있다. 세포 분열 후 핵이 커지면서 더 많은 핵공들이 필요하다. 흥미로운 점은 이 경우 핵공 복합체가 다른 과정을 통해 형성되기 때문에, 시간이 더 오래 걸리지만(약 1시간 정도 소요), 새로운 핵공 복합체의 구성과 기능은 이전에 형성된 것과 동일하다는 점이다.[2]
핵공 복합체를 형성하는 거대 분자 기계들은 도넛 모양의 구조물 두 개가 서로 쌓여 있는데, 하나는 핵 내부를 향하고, 다른 하나는 세포질 외부의 세포 물질을 향하고 있다. 채널 내부에는 고정된 형태가 없는 유연한 필라멘트가 얽혀 있다. 이 필라멘트를 통해 운반물이 핵 안으로 들어가고, 핵 밖으로 나가는지 여부를 제어한다.[3] 그러나 막힌 핵공 부위에서는 상황이 그리 간단하지 않다.
핵 내부에 관심을 집중해 보겠다. DNA에서 RNA로 정보를 빠르게 복사하는 데에는 단백질(세포질에서 핵으로 들어온)들이 필요하다. 그런 다음 스플라이오좀(spliceosomes)이 RNA 분자의 불필요한 특정 부분을 잘라낸다. 이제 세포에 필요한 특정 단백질의 생성을 지시하는 메신저 RNA(mRNA) 가닥이 생겼다. 하지만 mRNA는 (아직) 핵 밖으로 나갈 수 없다. 단백질들은 사슬의 앞쪽 끝에 캡(cap)을 형성해야 하며, AMP(adenosine monophosphate, ATP에서 인산기 두 개만 없는)의 긴 꼬리가 뒤쪽 끝에 부착되어야 한다. 이 꼬리는 뉴클레오타이드의 긴 사슬을 안정화시킨다. 이 복합체는 mRNP(ribonucleoprotein complex)라고 불려진다. 마지막으로 전사-수출 복합체(transcription-export complex)가 mRNP 화물에 연결된다. 이제 핵공 복합체의 채널-프로퍼(channel-proper)에 있는 필라멘트가 화물을 인식하고, 핵 외피를 가로질러 세포질로 운반한다.[4]
살아있는 세포는 초고도의 정밀성과 복잡성을 갖고 있는 걸작임이 분명하다. 핵 외피는 세포의 아주 작은 구성 요소에 불과하다. 그럼에도 불구하고 이 외피는 핵의 유전정보와 핵에서 주변 세포질로 나오는 정보의 무결성을 보호하는 필수적인 기능을 수행한다. 핵에서 나오는 정보가 현실로 바뀌는 곳은 바로 세포질이다. 핵에서 잘못된 정보가 나오면, 세포는 죽거나 활력을 잃게 된다. 이런 일이 발생하지 않도록 최대한 방지하는 것이 핵공 복합체의 역할이다. 따라서 핵에서 적절하게 포장된 mRNA 조각(현재 mRNP라고 함)이 운반 수출 인자에 의해 인식되어, 화물이 채널 필라멘트에 빠르게 부착된 다음, 반대편으로 안전하게 운반되기까지 많은 단계들이 필요하다.[5] 이러한 과정이 모두 우연히 생겨났을까?
3차원 구조를 이해하는 사람들에게 더욱 놀라운 것은, 세포가 500개의 개별 단백질(30가지 다른 모양)들을 조작하고, 몇 분 안에 정확하게 배열하여, 아름다운 기능적 구조인 핵공 복합체를 만드는 방법이다. 마치 몇 주나 몇 달이 아닌, 몇 분 만에 집을 짓는 것과 같다.
핵공 복합체를 형성하는 데 사용되는 한 가지 과정만으로도 충분히 드라마틱할 수 있다. 그러나 세포는 예기치 않게 "뚜렷한 운동학적, 분자적, 구조적 특징"을 나타내는 근본적으로 다른 두 가지 과정을 사용하고 있다.[6] 그럼에도 세포는 여전히 첫 번째 과정과 똑같은 단백질 복합체를 만들어낸다. 두 번째 과정의 최종 배열이 첫 번째 과정과 다른 배열을 초래했다면, 핵공 복합체에서 단백질들의 배열은 중요하지 않다고 생각할 수도 있다. 하지만 그렇지 않다. 잘못 배치될 가능성이 있는 구성 요소 조각들이 너무도 많은 상황에서, 두 가지 경로를 통해 동일한 구조를 달성한다는 것은 자연주의적인 무작위적 과정으로 우연히 만들어질 가능성을 극도로 낮춘다.
핵공 복합체를 만들기 위한 세포의 놀라운 선택과 기술이 한 번 작동되는 것도 놀라운 일이지만, 조각들을 다른 순서로 조작하면서 그것을 두 번째로 만들어내는 것은 초자연적인 지능이 필요하다. 우리는 창조주 하나님이 다른 모든 것들을 만드신 것 외에도, 예술적 아름다움을 사랑하시고, 기능적인 설계를 좋아하신다는 것을 알고 있다. 핵공 복합체는 이 모든 기준을 충족한다. 창조주 하나님을 찬양하라!
References
1. Frank Alber et al. Determining the architectures of macromolecular assemblies. Nature 450, Nov. 29, pp. 683-694. And Frank Alber et al. 2007. The molecular architecture of the nuclear pore complex. Nature 450, Nov. 29, pp. 695-701.
2. Shotaro Otsuka et al. A quantitative map of nuclear pore assembly reveals two distinct mechanisms. Nature 613 January 19 (2023), pp. 575-581. “Our data revealed that the two NPC assembly pathways are markedly different.” p. 579
3. Miao Yu et al. Visualizing the disordered nuclear transport machinery in situ. Nature 617, May 4 (2023), pp. 162-169.
4. Belen Pacheco-Fiallos et al. mRNA recognition and packaging by the human transcription-export complex. Nature 616, April 27, pp. 828-835. And Otsuka et al. 2023.
5. Belen Pacheco-Fiallos et al. 2023 And Frank Alber et al. Determining the architectures of macromolecular assemblies. 2007. “Filling this tube and projecting into both the cytoplasmic and nuclear sides are flexible filamentous domains from proteins termed FG (phenylalanine-glycine) repeat nucleoporins; these domains form the docking sites for transport factors that carry macromolecular cargoes through the NPC” p. 683.
6. Shotaro Otsuka et al. p. 575.
*Margaret Helder completed her education with a Ph.D. in Botany from Western University in London, Ontario (Canada). She was hired as Assistant Professor in Biosciences at Brock University in St. Catharines, Ontario. Coming to Alberta in 1977, Dr Helder was an expert witness for the State of Arkansas, December 1981, during the creation/evolution ‘balanced treatment’ trial. She served as member of the editorial board of Occasional Papers of the Baraminology Study Group in 2001. She also lectured once or twice a year (upon invitation) in scheduled classes at University of Alberta (St. Joseph’s College) from 1998-2012. Her technical publications include articles in the Canadian Journal of Botany, chapter 19 in Recent Advances in Aquatic Mycology (E. B. Gareth Jones. Editor. 1976), and most recently she authored No Christian Silence on Science (2016) which promotes critical evaluation of scientific claims. She is married to John Helder and they have six adult children.
참조 : 세포막의 Kir2.1 채널 : 세포내 한 분자기계의 나노 구조가 밝혀졌다.
https://creation.kr/LIfe/?idx=13001065&bmode=view
하나님의 단백질 펌프 : 분자 수준의 경이로운 설계
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대장균의 전기 모터 : 한 경이로운 설계
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진화를 부정하는 세포소기관 : 리소좀
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인간 게놈은 놀라울 정도로 복잡하다 : 대규모 새로운 GTEx 연구는 진화론과 충돌한다.
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DNA에서 제2의 암호가 발견되었다! 더욱 복잡한 DNA의 이중 언어 구조는 진화론을 폐기시킨다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291731&bmode=view
3차원적 구조의 DNA 암호가 발견되다! : 다중 DNA 암호 체계는 진화론을 기각시킨다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291753&bmode=view
유전자의 이중 암호는 진화론을 완전히 거부한다 : 중복 코돈의 3번째 염기는 단백질의 접힘과 관련되어 있었다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291743&bmode=view
4차원으로 작동되고 있는 사람 유전체 : 유전체의 슈퍼-초고도 복잡성은 자연주의적 설명을 거부한다.
https://creation.kr/Topic101/?idx=13855394&bmode=view
▶ 생명체의 초고도 복잡성
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405658&bmode=view
▶ 바이러스, 박테리아, 곰팡이, 원생생물
▶ 해조류, 규조류, 균류
▶ DNA의 초고도 복잡성
▶ DNA와 RNA가 우연히?
▶ 유전정보가 우연히?
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405597&bmode=view
▶ 한 요소도 제거 불가능한 복잡성
▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?
▶ 자연발생이 불가능한 이유
https://creation.kr/Topic401/?idx=6777690&bmode=view
출처 : CEH, 2023. 6. 16.
주소 : https://crev.info/2023/06/internal-beauty-the-nuclear-pore-complex/
번역 : 미디어위원회
대장균의 전기 모터 : 한 경이로운 설계
(E. coli’s electric motor : a marvel of design)
by David Thomas
당신은 '단순한' 대장균(E. coli)이 나노미터 크기의 정교한 전기 모터(electric motors)를 사용하여 장 속을 헤엄치고 있다는 사실을 알고 있는가? 이 초미세한 모터는 각각 채찍 모양의 편모(flagellum)를 분당 최대 22,800회의 초고속으로 회전한다.(일부 박테리아는 102,000rpm에 달한다![1]). 회전하는 편모는 프로펠러 역할을 한다. 대장균의 모터 폭은 약 45nm(나노미터, 10억 분의 1미터)로, 사람 머리카락 굵기에 걸쳐 2,000개를 일렬로 늘어놓을 수 있다! 진화론자들은 이를 "놀라운 나노 기계"[2], "정교한 회전 모터"[3], "분자 공학의 우아함을 보여주는 한 사례"[4]라고 부르고 있었다.
그림 1: 대장균의 전기 모터와 전기 시스템.
모터의 부품들
최근의 한 연구에 대한 보도 자료에는 다음과 같이 언급되어 있다 : "진화 생물학자들에게 편모는... 영원한 미스터리이다."
대장균의 모터는 인간이 설계한 모터에서 볼 수 있는 것과 유사한 기능을 수행하는 부품들로 구성되어 있다. 여기에는 기어, 회전자, 축, 구동축, 부싱, 유니버설 조인트, 어댑터 링이 포함된다(그림 1). 그리고 모터와 마찬가지로, 박테리아 편모는 전기로 구동된다. 박테리아 세포막은 양전하와 음전하를 분리하는 고효율 축전기(capacitor) 역할을 한다. 이 전기적 차이는 수소 이온(양성자)을 가져와 세포에서 제거하는 '양성자 펌프(proton pumps)'에 의해 생성된다. 양전하를 띤 입자는 다시 세포로 흘러 들어가 전류처럼 작용한다. (음전하를 띤 전자의 흐름인 가정용 전류와는 다르다). 이러한 양성자가 편모 모터를 통해 흐르면서, 모터가 회전하게 된다. 모터의 바닥에는 최대 11개의 동력 기어(다른 편모 박테리아 종에서는 18개까지)들로 둘러싸인 중앙 기어가 있다. 동력 기어를 통해 흐르는 '전류'가 기어를 회전시켜 중앙 기어를 구동한다. 동력 기어는 세포벽에 고정된 축을 중심으로 회전한다.
그림 2 : 대장균의 회전자(rotor)
회전자(그림 2)는 중앙 기어를 구동축에 연결한다. 회전자는 내부 링, 외부 링, 어댑터 링, 구동축을 수용하는 소켓으로 구성된다.
구동축은 부싱(bushings, 부품들 사이의 마찰력을 줄여 움직임을 용이하게 하는 부품) 역할을 하는 단백질 고리를 통해 세포 외부로 나간다. 구동축의 외부 표면과 부싱의 내부 표면은 각각 매우 매끄럽고 얇은 유체 층으로 분리되어 있다. 이러한 "최적으로 설계된"[5] 부싱 덕분에, 구동축이 마찰을 거의 일으키지 않고 회전할 수 있어, 모터의 효율이 거의 100%에 이른다.
갈고리 모양의 유니버설 조인트(후크)에는 약 120개의 움직이는 부품들이 있으며, 각 부품은 고도로 특수화된 단백질로 구성되어, 회전하면서 부드럽게 확장 및 축소된다. 이러한 설계 덕분에 비틀림에 매우 강하면서도 구부리는 데 매우 유연하며, 이는 효율적인 유니버설 조인트의 두 가지 중요한 요건이다.
기어 메커니즘
모터에는 두 개의 기어 변속 메커니즘이 있는데, 하나는 회전 방향을 바꾸는 것이고, 다른 하나는 출력을 조절하는 것이다. 모터는 중앙 기어 상단의 직경을 변경하여, 1밀리초 이내에 전진 기어와 후진 기어를 전환한다(그림 3).
그림 3: 전진 기어 및 후진 기어. 노란색은 파워 기어, 진한 파란색은 중앙 기어. <Drawn by David Thomas>
두 번째 기어 메커니즘은 자전거의 기어와 동일한 기능을 수행한다. 세포가 더 걸쭉한 유체 속을 헤엄치면, 프로펠러를 회전시키기 더 어려워진다. 모터는 토크 센서(torque sensors)를 사용하여 이를 감지하고, 중앙 기어에 더 많은 동력을 공급하는 기어를 자동으로 결합하여, 모터가 생성하는 회전력을 증가시킨다.[6] 세포가 더 묽은 유체 속으로 헤엄치면, 반대의 현상이 발생한다. 이 정교한 기어 메커니즘은 필요 이상의 전력을 사용하지 않기 때문에, 전체 시스템의 에너지 효율은 매우 높다.
모터의 건조
대장균의 전기 모터가 건조(construction)되는 과정의 복잡성은 모터 자체의 복잡성을 훨씬 뛰어넘는다. 모터의 각 부품들을 필요한 특정 시간에 정확한 위치로 제조, 운반, 조립하기 위해서는 수많은 기계들, 모터들, 단백질들이 필요하다. 세포는 '편모' 유전자의 위치를 찾아서 전사 및 번역을 통해 단백질을 만드는 복잡한 시스템 외에도, 다음과 같은 일을 수행해야 한다 :
▶ 많은 조립 기계들에 동력을 공급하기 위해서 화학 연료(ATP)를 생산해야 한다.
▶ 새로 제조된 단백질을 송출 기계로 운반하고, 이동하는 동안, 단백질을 보호해야 한다.
▶ 세포를 파열시키지 않고, 구동축이 통과할 수 있도록, 세포벽에 구멍을 뚫어야 한다.
▶ 다른 단백질들의 조립을 돕기 위한, 임시 비계(scaffold)를 형성해야 한다.
그리고 이것은 시작에 불과하다. 이러한 작업들 중 상당수는 단일 기계로 수행할 수 없으며, 복잡한 생산라인에서 여러 기계들의 협력이 필요하다. 또한 이러한 기계들 중 일부는 작업이 올바르게 수행되었는지 확인하는 교정(proofreading) 시스템을 갖추고 있으며, 때로는 실수를 수정(수선)하기 위해 다른 수리 기계를 호출하기도 한다.
단백질들은 단백질의 식별, 분류, 및 수송에 사용되는 식별 꼬리표(identification tags)와 함께 제조된다. 수송 기계들은 각 단백질의 전달 타이밍을 제어하고, 단백질 생산 라인이 시작될 때, 기계와 통신하여 잔량(backlog)이 발생하지 않도록 한다. 또한 수송 기계에는 단백질을 펴는 회전 모터가 내장되어 있다. 조립 현장의 다른 기계는 단백질을 제자리에 다시 (3차원적 구조로) 접는다.
모터의 건조(조립)는 3단계로 이루어진다. 1단계에서는 유전자 프로그램(그림 5)이 세포의 산도, 산소 수준, 온도, 염도, 및 기타 요인을 감지하는 센서들로부터 오는 수많은 입력 신호들과 다른 박테리아 세포의 통신 신호들을 수신한다. 이 신호 동향을 사용하여, 편모를 만들기에 적합한 조건인지를 판단한다. 다음으로 모터와 후크(hook, 유니버설 조인트)의 핵심 구조가 조립된다. 그런 다음 프로펠러 필라멘트, 내비게이션 시스템, 및 동력 기어가 조립된다. 이 두 번째 단계의 마지막 단계는 가장 효율적으로 작동하려면 후크의 길이를 55nm로 만들어야 하는 후크 제작이다.[7] 제작하는 동안 수송 기계는 분자 자(ruler)를 사용하여, 후크의 길이를 측정한다.
그림 5: 모터 건조를 제어하는 정교한 유전자 프로그램의 일부에 대한 논리 다이어그램.[8] <Drawn by David Thomaslogic-diagram>
유전적 건조 프로그램
건조 과정의 타이밍과 재료들의 흐름 관리(logistics)는 또 다른 정교한 프로그램에 의해 감독을 받는다(그림 58). 이 유전자 프로그램은 회로, 피드-포워드 고리, 피드-백 고리, 입력 신호, 출력 신호, 논리 회로 기능들을 갖춘 컴퓨터 프로그램과 매우 유사하게 작동한다.
그림 6: 저자가 제작한 대장균 모터의 3D 프린팅 모델.
유전자 프로그램은 50개 이상의 유전자들 그룹('operons')으로 구성되어 있으며, 이 그룹은 다시 세 가지 부류로 구성된다. 유전자에는 특정 단백질을 만드는 방법에 대한 지침이 포함되어 있다. 한 유전자에서 생성된 단백질은 프로그램의 다른 유전자의 스위치를 켜거나 꺼서, 유전적 회로(genetic circuitry)를 형성한다. 서로 다른 단백질들의 생산은 조립 부위에서 필요한 시기에 따라 우선순위가 정해진다.
진화론적으로 불가능한 일
이 '분자 기계'는 편모가 작동하는 데 필수적인 다양한 부품들로 구성되어 있다. 필요한 모든 부품들이 한꺼번에 모두 존재하지 않는다면, 작동되지 않는다. 어떻게 점진적인 진화가 이러한 구조를 만들 수 있었을까?“
설계를 가리키는 명백한 증거들에도 불구하고, 많은 진화론자들은 편모 모터가 무작위적 돌연변이와 자연선택을 통해 진화했다고 주장하고 있다. 진화론자들은 편모가 한 인젝티좀(injectisome, 다른 세포에 단백질을 주입하는 데 사용되는 주사바늘과 같은 미세 분자물질)에서 진화했다고 주장했었다. 이것은 일부 교과서에서 여전히 가르쳐지고 있지만, 현재는 대부분 거부되고 있다. 왜냐하면 인젝티좀은 오히려 유전자의 소실을 통해 편모세포에서 진화한 것으로 여겨지고 있기 때문이다. 그러나 2021년 4월에 발표된 최근 논문은[9], 이들 두 생각에 도전장을 던졌다. 이 논문은 두 유전자의 원자 수준 구조를 비교한 결과 "현저한 차이"가 있다는 것을 발견했는데, 이는 한 유전자가 다른 유전자로 진화하기가 훨씬 더 어렵다는 것을 의미한다.
최근 연구에 대한 보도 자료에는 다음과 같이 언급되어 있다 : "진화 생물학자들에게 편모는 ... 영원한 미스터리이다. 이 '분자 기계'는 편모가 작동하는 데 필수적인 다양한 부품들로 구성되어 있다. 필요한 모든 부품들이 한꺼번에 모두 존재하지 않는다면, 작동되지 않는다. 어떻게 무작위적인 돌연변이에 의한 점진적인 진화가 이러한 구조를 만들 수 있었을까?“[10]
결론
많은 박테리아 종에 있는 전기 모터는 때때로 클러치[11]나 브레이크[12]를 포함하여 많은 추가 부품들이 있어서, 대장균에서 발견되는 것보다 훨씬 더 복잡하다.[12] 이 기사의 많은 세부 사항들은 최근에 와서야 지난 몇 년 동안에 발견된 것들이다. 앞으로도 계속해서 더 많은 흥미로운 발견들이 이루어질 것이다. 박테리아는 '단순한 화학물질 덩어리'와는 거리가 멀다. 대장균의 전기 모터의 기능, 제어, 및 구조는 정교한 설계와 엔지니어링이 겹겹이 쌓여 있음을 보여준다. 이 전기 모터는 설계자이자 창조주이신, 예수 그리스도께 영광을 돌리고 있는 것이다.(골로새서 1:16).
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대장균의 내비게이션 시스템
대장균 세포가 이 놀라운 전기 모터를 조종할 방법이 없다면, 거의 쓸모가 없을 것이다. 대장균은 "정교한 정밀도"를 가진 화학적 구배를 추적하는 시스템을 사용하여, 환경을 탐색한다.[1] 내비게이션 시스템은 5~10개의 편모들 중 하나에서 모터의 회전 방향을 전환하여, 세포를 회전시킬 수 있다.
이 시스템의 정교한 신호 장치는[2] 아름답고, 고도로 조직화된 육각형 구조로 되어 있다(그림 4). 이 장치는 다양한 화학물질들을 감지하는 장치 전면에 배열된 방대한 센서들로부터 수천 개의 2진 입력 신호(binary input signals)들을 계산한다. 이 장치의 회로에는 단기 메모리 피드백 고리가 포함되어 있어, 시간 경과에 따른 화학물질 농도를 비교할 수 있다. 서로 다른 유형의 센서들은 서로 통신하여, 신호를 최대 50배까지 증폭한다. 이러한 기능 덕분에 내비게이션 시스템은 높은 감도, 넓은 동적 범위, 인상적인 신호 증폭을 제공한다.[3] 그러나 대장균의 내비게이션 시스템은 박테리아 중에서 가장 단순한 것 중 하나이며, 대부분은 훨씬 더 복잡하다.[4]
그림 4 : 세포 내부에서 바라본 센서 어레이(sensor array)의 육각형 구조. <Drawn by David Thomashexagonal-architecture>
References and notes
1. Gao, Q. and 2 others, Conformational shifts in a chemoreceptor helical hairpin control kinase signaling in Escherichia coli, pnas.org, 17 Jul 2019.
2. Hazelbauer, G. and 2 others, Bacterial chemoreceptors: high-performance signaling in networked arrays, sciencedirect.com, 14 Sep 2007.
3. Liu, J. and 5 others, Molecular architecture of chemoreceptor arrays revealed by cryoelectron tomography of Escherichia coli minicells, pnas.org, 5 Jun 2012.
4. Porter, S. and 2 others, Rhodobacter sphaeroides: complexity in chemotactic signalling: cell.com, 1 Jun 2008.
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References and notes
1. Magariyama, Y. and 6 others, Very fast flagellar rotation. Nature 371:752, 1994.
2. Chang, Y. and 8 others, Molecular Mechanism for Rotational Switching of the Bacterial Flagellar Motor. Nature Structural & Molecular Biology, nature.com, 7 Sep 2020.
3. Baker, M. and 16 others, Domain-swap polymerization drives the self-assembly of the bacterial flagellar motor,. Nature Structural & Molecular Biology, nature.com, 8 Feb 2016.
4. Apel, D. and Surette, M.G., Bringing order to a complex molecular machine: The assembly of the bacterial flagella, BBA Biomembranes, sciencedirect.com, Sep 2008.
5. Yamaguchi, T. and 5 others, Structure of the molecular bushing of the bacterial flagellar motor, Nat. Commun., nature.com, 22 Jul 2021.
6. Baker, A. and O’Toole, G., Bacteria, rev your engines: stator dynamics regulate flagellar motility, Journal of Bacteriology, journals.asm.org, 25 May 2017.
7. Spöring I. and 13 others, Hook length of the bacterial flagellum is optimized for maximal stability of the flagellar bundle, journals.plos.org, 6 Sep 2018.
8. Fitzgerald, D. and 2 others, Comprehensive Mapping of the Escherichia coli Flagellar Regulatory Network, journals.plos.org, 2 Oct 2014.
9. Buggs, R., More obsolete Dawkinsian evidence for evolution, natureecoevocommunity.nature.com, 4 May 2021.
10. Dunning, H., Team investigating the evolution of bacterial ‘tails’ wins prestigious grant, imperial.ac.uk, 12 Apr 2021.
11. Sarfati, J., Germ with seven motors in one!, creation.com/germ-7-motors-in-1, 15 Jan 2013.
12. Pilizota, T. and 5 others, A molecular brake, not a clutch, stops the Rhodobacter sphaeroides flagellar motor, pnas.org, 14 Jul 2009.
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출처 : Creation 44(1):42–45, January 2022
주소 : https://creation.com/e-coli-motor
번역 : 박지연
진화를 부정하는 세포소기관 : 리소좀
(Cell Organelles that Defy Evolution : The Lysosome)
by Jerry Bergman, PhD
새로운 연구에 따르면, 리소좀 시스템이 이전에 믿었던 것보다 훨씬 더 복잡하다는 것이 증명되었다.
다윈 당시의 세포(cell)에 대한 이해는 오늘날의 지식과는 완전히 대조적으로, 세포는 단순한 구조, 즉 액체, 효소, 화학물질들의 집합체로 이해됐었다.[1] 오늘날 세포는 불과 몇 년 전에 알려진 것보다 훨씬 더 복잡한 것으로 밝혀지고 있다. 이러한 경향은 모든 세포 소기관(cell organelle)들에서 사실이다. 세포질의 주요 소기관들(그림 1 참조)은 다음과 같다: (1)핵소체, (2)핵, (3)리보솜, (4)소포체, (5)조면소포체, (6)골지체, (7)세포골격, (8)활면소포체, (9)미토콘드리아, (10)액포, (11)사이토솔, (12)중심체, (13)리소좀이 있다. 최근 독일의 본 대학(University of Bonn)의 연구 결과에 의하면, 수십 년 동안 가장 단순한 세포소기관으로 여겨졌던 리소좀(lysosome)은 훨씬 더 복잡한 구조라는 사실이 밝혀졌다.
그림 1. 세포의 기본 소기관들. < From Wikimedia Commons.>
리소좀의 중요성
본 대학의 연구팀은 리소좀(lysosomes)이라고 불리는 포유류 동물세포의 주요 분해 소기관에 초점을 맞췄다. 리소좀은 다른 세포 소기관들을 용해(lyse)하여 구성 요소로 분해하므로, 세포의 재활용 시설(recycling facility) 역할을 한다. 또한 세포의 폐기물 처리-재활용 시스템의 핵심 부분이기도 하다. 현미경으로 보면, 리소좀은 지방과 같은 막으로 둘러싸인 작은 거품처럼 단순해 보인다. 리소좀은 다른 세포소기관인 골지체(Golgi apparatus)에서 발아하여 형성된다. 리소좀 내의 가수분해 효소들은 소포체(endoplasmic reticulum, ER)에서 만들어진다. 이 효소들은 만노스-6-인산 분자(mannose-6-phosphate molecule)로 꼬리표(tag)가 부착되어 골지체로 운반된 다음, 리소좀 안으로 옮겨진다.
리소좀에는 60가지가 넘는 소화 효소(digestive enzymes)들이 들어 있다. 이러한 효소들은 결함이 있는(손상 당한) 세포 성분들을 탄수화물, 지질, 단백질, 핵산과 같은 각 부분으로 분해한다.[2] 이러한 부분들은 세포의 다른 부분이나 다른 세포들에서 사용될 수 있다.[3] 리소좀의 가수분해 효소들은 세포의 나머지 부분에 존재하는 중성 pH(=7)이 아닌, 산성 pH(<7)를 필요로 하기 때문에, 리소좀의 pH는 약산성(약 pH 5)이다. 따라서 위장(stomach)에서처럼, 리소좀은 이 산성 pH를 생성하고 유지하도록 설계되었다.
리소좀은 동물 세포와 인간 세포에서만 존재하며, 인간 세포 하나에는 약 300개에 가까운 리소좀들이 포함되어 있다. 리소좀에는 프로테아제(proteases), 아밀라아제(amylases), 뉴클레아제(nucleases), 리파아제(lipases), 산성 포스파타제(acid phosphatases) 등 다양한 유형의 효소들이 포함되어 있다. 리소좀은 비교적 단순한 구조이지만, 60여 가지의 다양한 소화 효소들은 매우 복잡한 분자들로서, 이 분자들이 소화 기능을 갖은 채로 리소솜으로 운반되도록, 세포 DNA의 코딩, 전사, 번역, 접힘, 운송 기능 등에 관한 모든 유전정보들이 암호화되어 있음에 틀림없다. 이러한 기능들에는 잘못 작동하는 세포 소기관들을 파괴하는, 자가포식(autophagy)이라는 과정이 포함되어 있다.
리소좀의 작용
식세포라고 불리는 백혈구(white blood cells)는 침입한 박테리아를 섭취한다. 침입한 박테리아는 리소좀과 융합되어 있는 소포(vesicle)에 둘러싸이게 된다. 그런 다음 리소좀은 수성용해를 통해 병원균을 파괴하기 위해 가수분해 효소를 사용한다. 예를 들어, 식작용(phagocytosis, 그림 2)에서 혈장내 대식세포 막의 일부가 병원균을 함입시켜 삼켜버린다. 그런 다음 박테리아를 가둔 작은 낭은 리소좀과 융합되고, 가수분해 효소들이 작용하여 병원균을 파괴한다.
그림 2. 식균 작용의 단순화된 그림. <From Wikimedia Commons>
우리가 세포의 복잡성을 이해할 수 있는 많은 예들 중 하나는, 리소좀에 사용되는 효소들의 기능이다. 워싱턴 대학(University of Washington)의 연구팀은 효소인 단백질들이 물리적으로 어떻게 접히는지에 따라, 그 기능들이 달라진다고 말한다. 전 세계의 연구자들은 단백질들의 복잡한 구조와 기능들을 무수히 조사해왔다 ..... 단백질의 접힘(folding)은 어려운 종이접기(origami)에 비유될 정도로 복잡하다. 단백질의 접힘 과정은 원래 복잡한데... 풍동(wind tunnel)에서처럼, 수많은 다른 힘들이 종이를 잡아당기는 동안, 종이접기를 한다고 상상해 보라. 하지만 이러한 복잡한 단백질 접힘 과정을 포함하여, 지금 우리 몸 안의 수많은 세포들에서 일어나고 있는 일들과 단백질들이 하고 있는 일들은 너무도 복잡하다[4].
또한 리소좀은 리소좀 막(lysosomal membrane)을 통과하여 분자들의 운반, 영양소 감지, 리소좀과 다른 소기관과의 상호작용을 통한 대사산물의 교환 등 다양한 과정에 관여한다.[5] 따라서 리소좀은 세포의 기능에 매우 중요하다. 리소좀 없이는 진핵세포가 살아있을 수 없으며, 원핵세포가 진핵세포로 진화했다는 가정에 커다란 문제가 된다.
본 대학의 연구 결과
본 대학 연구팀은 결함이 있거나 더 이상 필요하지 않은 세포 구성 성분들의 분해 및 재활용이 세포의 유형에 따라 다르다는 사실을 발견했다. 또한 100개의 새로운 잠재적 리소좀 단백질들에 대한 증거를 발견했다.[6] 이 연구는 세포의 복잡성 수준에 대한 우리의 지식을 크게 향상시켰다 :
포유류 세포의 주요 분해 소기관인 리소좀은 신진대사 조절에 핵심적인 역할을 수행한다. 리소좀은 매우 활동적이고, 다양하며, 매우 다양한 과정들에 관여한다는 사실이 점점 더 명확해지고 있다. 리소좀의 필수적인 역할은 리소좀의 기능장애 시에 발생하는 유해한 결과로부터 알 수 있는데, 리소좀 축적 질환(lysosomal storage disorders, LSD), 신경 퇴행성 질환, 암 등을 초래할 수 있다.[7]
또한 리소좀 연구는 세포 유형에 따른 리소좀의 특정 차이점들에 대한 증거를 보여주며, "다른 단백질들의 발현은 여러 세포주(cell lines)에 걸쳐 매우 잘 보존되어 있으나, 독특한 리소좀 단백질들의 수준은 한 세포의 유형 내에서 매우 가변적이다"라고 설명하고 있었다.[8]
진핵생물 세포기관들의 복잡성과 설계에 대한 이해도가 높아짐에 따라, 과거 원핵생물(prokaryotic cell)에서 진핵생물(eukaryotic cell)로의 진화 가설은 타당성이 없음이 밝혀지고 있다. 그 결과, 진핵세포의 기원에 대한 일반적인(진화론적) 설명인 ‘세포 내 공생설(endosymbiosis)’은 더욱 설득력이 없어졌다.[9] 이 세포 유형에 필요한 세포소기관들은 반드시 하나의 세트로 존재해야 하며, 하나의 세트로 기능한다. 따라서 이 시스템은 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducibly complex, 환원 불가능한 복잡성)’인 것이다.
.진핵세포와 비교한 원핵세포. 원핵생물의 세포는 진핵생물의 세포에 비해 매우 단순하다. <From Wikimedia Commons>.
요약
모든 동물 세포에서 작동되고 있는 리소좀은 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성’을 갖고 있는 소기관이다. 본 대학의 연구자들에 의해, 리소좀은 이전에 알려진 것보다 훨씬 더 복잡하다는 것이 밝혀졌다. 이제 각 세포 유형에 존재하는 것으로 나타난 차이점들과, 100개의 새로운 잠재적 리소좀 단백질들의 기능과 특별한 특성들에 대해서도 연구해야 한다. 따라서 이들의 연구 결과는 이전의 "단순한" 것으로 생각했던 세포소기관의 복잡성에 대한 우리의 이해도를 크게 향상시킬 수 있는 새로운 연구 영역의 문을 열고 있었다.
References
[1] Therapeutics 1. Section 2:3. U.S. Army Medical Department, Sam Houston, TX, 2023.
[2] Maxfield, Frederick R., et al. Lysosomes: Biology, Diseases, and Therapeutics. John Wiley & Sons, Hoboken, NJ, 2016.
[3] Xu, H., and D. Ren. Lysosomal physiology. Annual Review of Physiology 77:57–80, 2015.
[4] Neary, Walter. Proteins are vastly more complicated than previously realized. University of Washington News. https://www.washington.edu/news/2001/05/01/proteins-are-vastly-more-complicated-than-previously-realized/, 1 May 2001.
[5] Ballabio, Andrea, and Juan S. Bonifacino. Lysosomes as dynamic regulators of cell and organismal homeostasis. Nature Review of Molecular Cell Biology 21(2):101–118, 25 November 2019.
[6] University of Bonn. Cellular waste removal differs according to cell type. Study identifies different types of so-called lysosomes. Science Daily. https://www.sciencedaily.com/releases/2023/03/230316114038.htm, 16 March 2023.
[7] Akter, Fatema, et al. Multi–Cell Line Analysis of Lysosomal Proteomes Reveals Unique Features and Novel Lysosomal Proteins. Molecular & Cellular Proteomics 22(3):100509, 14 February 2023.
[8] Akter, et al., 2023.
[9] Bergman, Jerry. Research has overturned endosymbiosis: The unbridgeable gap between prokaryotes and eukaryotes remains. Journal of Creation 35(1):38-47, 2021.
*참조 : 동물 세포에서 새로운 소기관이 발견되었다.
https://creation.kr/LIfe/?idx=15345587&bmode=view
하나님의 단백질 펌프 : 분자 수준의 경이로운 설계
https://creation.kr/LIfe/?idx=14723002&bmode=view
세포막의 Kir2.1 채널 : 세포내 한 분자기계의 나노 구조가 밝혀졌다.
https://creation.kr/LIfe/?idx=13001065&bmode=view
세포 내의 수많은 대사경로들이 모두 우연히?
https://creation.kr/LIfe/?idx=3413369&bmode=view
초고도 복잡성의 ATP 합성효소는 진화론을 부정한다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1757501&bmode=view
경이로운 분자기계들이 우연히 생겨날 수 있을까? : ATPase의 작동을 보여주는 영상물
https://creation.kr/LIfe/?idx=12870896&bmode=view
진화를 막도록 설계된 생명체 : 세포내 복구 시스템들은 돌연변이를 제거한다.
https://creation.kr/LIfe/?idx=10263943&bmode=view
복잡한 세포는 박테리아로부터 진화될 수 없었다.
https://creation.kr/Influence/?idx=1289944&bmode=view
미토콘드리아 및 미토콘드리아 리보솜의 세포내공생 진화가설에 대한 비판적 고찰
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291613&bmode=view
▶ 생명체의 초고도 복잡성
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405658&bmode=view
▶ DNA의 초고도 복잡성
▶ DNA와 RNA가 우연히?
▶ 유전정보가 우연히?
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405597&bmode=view
▶ 한 요소도 제거 불가능한 복잡성
▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?
▶ 자연발생이 불가능한 이유
https://creation.kr/Topic401/?idx=6777690&bmode=view
출처 : CEH, 2023. 3. 27.
주소 : https://crev.info/2023/03/lysosome/
번역 : 봉희정
박테리아 - 나침반 제작의 대가
: 자기장을 감지하는 박테리아는 설계를 가리킨다.
(Bacteria—master compass builders)
David Thomas
나침반(compasses)은 항해 역사에서 중추적인 역할을 했다. 그러나 인간이 그것을 발명하기 오래 전부터, 극히 작은 박테리아도 나침반 바늘을 제작하여 항해하는 데 사용하고 있었다. 이 박테리아는 전 세계 거의 모든 수생 환경에 서식한다.
다윈은 그의 유명한 책 ‘종의 기원(On the Origin of Species)’에서 다음과 같이 말했다 : “만약 수많은 연속적이고 약간의 변형으로 형성될 수 없는 복잡한 기관이 존재한다는 것이 증명될 수 있다면, 나의 이론은 완전히 무너질 것이다.”[1] 이에 발맞춰 유명한 진화론자인 할데인(J.B.S. Haldane)은 진화는 “매우 완벽할 때까지 쓸모가 없는, 바퀴(wheel)와 자석(magnet)과 같은 여러 메커니즘”들을 결코 만들어낼 수 없을 것이라고 주장했었다.[2] 그러나 할데인이 이러한 주장을 한 이후로, 자석과 바퀴(축 주위를 회전하는 원형 구성 요소의 기계)가 다른 많은 생물에서 뿐만 아니라, 많은 박테리아 종들에서 발견되었다.
.그림 1. 지구 자기장의 곡률 때문에, 아래쪽으로 이동하려는 박테리아는 북반구에서는 자북쪽으로 이동하고, 남반구에서는 자남쪽으로 이동한다.
박테리아는 그것을 어떻게 항해에 이용하는가
사람이 만든 나침반 바늘이 수동적으로 북쪽을 향하게 하는 것과 같은 방식으로, 나침반 바늘은 수동적으로 세포를 북쪽이나 남쪽을 향하여 돌리는 것으로 보인다. 그러나 일부 박테리아 종은 자기 항해를 최적화하기 위해 자기장 강도의 변화도 측정한다는 증거가 있다. 이것은 그 시스템이 이전에 생각했던 것보다 훨씬 더 복잡하다는 것을 가리킨다.
이들 박테리아가 어느 방향이 북쪽인지 알아야 하는 이유는 무엇일까? 물기둥과 퇴적물에서, 위쪽에는 산소가 있고, 아래쪽에는 산소가 거의 없다. 주자성(자기주성) 박테리아(magnetotactic bacteria, 지구의 자기장을 감지할 수 있는 박테리아)는 산소 농도가 낮은 층에서 살기를 좋아한다. 박테리아가 산소 농도가 높은 곳에서 수영을 하면, 산소 농도가 낮은 아래쪽으로 수영해갈 필요가 있다. 이 일에 나침반 바늘이 관여한다.
자기력선은 지구의 자기 남극(magnetic south pole)에서 자기 북극(magnetic north pole)으로 이동하는 것으로 잘 알려져 있다. 그러나 그들은 또한 지구의 남반구에서 나와 지구의 북반구로 다시 구부러진다(그림 1). 따라서 아래쪽으로 이동하려는 박테리아는 북반구에서는 자북으로 이동하고 남반구에서는 자남으로 이동한다. 만약 이 박테리아가 반구 사이를 이동한다면, 아래쪽 방향은 이제 자기장에 대해 반대 방향이라는 것을 곧 알게 된다. 또한 박테리아는 무작위의 3차원 수영이 아니라, 자기력선을 따라 앞뒤로만 이동하기 때문에, 최적의 성장 조건을 더 빨리 찾을 수 있다.
이러한 나침반은 이들 미생물의 복잡한 항해 시스템의 한 구성 요소일 뿐이다. 세포의 항해 시스템(단기 기억을 포함)은 주변 환경의 다양한 측면을 감지하는 센서 어레이(sensor arrays)에서 들어오는 수천 가지 신호들을 처리한다. 그런 다음 출력 신호는 세포의 모터(아래 박스의 ‘놀랍도록 설계된 모터’ 참조)로 전달되어, 세포를 최적의 성장 조건(환경)으로 나아가도록 조종한다.
나침반 만들기
박테리아 안에 나침반 바늘을 만드는 것은 놀라운 공학적 위업이다. 여러 분자 기계들에 의한 매우 높은 수준의 제어와 조절이 필요하다. 바늘은 광물 자철석(magnetite, Fe3O4), 또는 때때로 황화철(greigite, Fe3S4)의 자성 결정들로 만들어진다.
이 과정은 마그네토솜(magnetosomes)이라고 불리는 수많은 ‘반응 챔버’들로 구성된 박테리아 세포에서 시작된다. 각각은 세포의 내막을 안쪽으로 접어, 구형의 구획(spherical compartment, 거품과 같은)을 형성함으로써 만들어진다. 복잡한 생산 라인을 통해 세포 안에 있는 기계들은 DNA에 있는 지침에 따라 특수 단백질들을 제조한다. 그런 다음 이 단백질들을 분류하여, 마그네토솜 막에 삽입한다. 그런 다음 조정된 단계적 방식으로, 더 많은 분자기계들에 의해 변경(modify)된다. 단백질들은 미세 조정된 매개변수 내에서 마그네토솜 내부의 조건을 유지하는 분자 장치로서 기능을 하는, 더 큰 구조를 형성하도록 연결된다. 이것은 결정들이 성장하도록 지원하는 데 필요하다. 특히, 철의 농도, 산화환원 전위, pH(산-염기 균형)를 조절한다.
그림 2. 대장균(E. coli)의 철 저장 용기 외부(위)와 내부(아래).
세포는 주변 환경에서 철(iron)을 수확하는데, 센서와 분자 기계들의 복잡한 시스템을 통해 철을 가져온다. 여기에는 철 운송 기계에 동력을 공급하는 한 작은 전기 모터가 포함된다. 철은 내부에 들어가면, 독성이 있으므로 조심스럽게 다루어야 한다. 박테리아는 이러한 위험을 관리하기 위해, 복잡하고 고도로 조절되는 시스템을 갖고 있다. 그들은 필요할 때까지 철을 특수 단백질 용기 안에 보관한다(그림 2). 분자기계는 철을 용기 안에서 포장하기 전에, 보관을 위해 화학적으로 변경한다.
그리고는 철은 결정(crystal) 형성을 시작하기 위해 마그네토솜 내부로 수송된다. 결정 성장은 고도로 조절되어, 각각의 마그네토솜 내부에서 단 하나의 결정만 성장하는 것으로 나타난다. 결정이 성장함에 따라 10가지 이상의 서로 다른 유형의 단백질들이 크기와 모양을 미세 조정하여, 그것들을 매우 균일하게 만든다.
다른 박테리아 종은 다른 크기와 모양의 결정을 만든다. 세포당 결정의 수도 엄격하게 조절되는 것으로 보인다. 충분히 강한 나침반 바늘을 만들기 위해서는 충분한 결정이 필요하지만, 여분의 바늘을 만드는 것은 에너지 낭비이다. 이 복잡한 조절은 강력한 자기장과 균일한 크기 분포를 가진, 매우 고품질의 결정들을 생성한다.[3] 이로 인해 “산업 및 의료 응용 분야에서... 점점 더 많이 찾는 결정”들이 만들어진다.[4] 인간은 그러한 고품질의 자기 나노결정( magnetic nanocrystals)을 생산하기 위해 고군분투해 왔다.
그림 3. 마그네토솜 내부의 자기 결정을 보여주는, 자성 박테리아(Magnetospirillum gryphiswaldense)의 나침반 바늘(compass needle).
마지막으로 결정은 하나 또는 여러 개의 나침반 바늘 안으로 조립된다(그림 3). 긴 케이블 모양의 섬유는 세포의 한쪽 끝에서 다른 쪽 끝으로 구성되어, ‘자기골격(magnetoskeleton)’이라 불리는 복잡한 기계적 골격(scaffold, 비계)을 형성한다.[5] 더 많은 기계들이 관여하는 조절된 과정으로, 마그네토솜은 자기골격에 부착되고, 이를 따라 이동하여 긴 결정 사슬이 형성된다. 자기골격은 결정들 사이의 자기력(인력)으로 인해, 바늘들이 스스로 구부러지거나, 무너지는 것을 방지할 수 있는, 강력한 설계를 가져야 한다. 완성된 나침반 바늘은 이제 “하나의 극도로 효율적인 자기 센서”로 기능할 수 있게 되는 것이다.[4]
일부 박테리아의 세포는 코르크 마개처럼 나선형(helical)이다(그림 3). 이들 세포 안에 나침반 바늘을 직선형으로 만들고, 제자리에 고정하고, 바늘들을 세포의 수영하는 축과 완벽하게 정렬시키는 일은 상당히 어려운 공학적 도전이다. 그러나 이들 박테리아는 이를 할 수 있었다. 그들이 어떻게 하는지는 더 많은 연구의 주제이다.[3] 만약 바늘들이 올바르게 정렬되어있지 않다면, 자기력이 바늘을 약간 다른 방향으로 당기기 때문에, 세균은 수영 시에 넘어질 것이다.
세포 분열 동안 마그네토솜 사슬의 분리
박테리아가 두 개의 새로운 세포로 분열하여 번식할 때, 그들의 나침반 바늘은 절단되어야 하고 두 세포 사이에 균등하게 분할되어야 한다. 바늘들은 분할 부위에 정확하게 위치하며, “중간 사슬에서 가능한 최고의 정밀도”로 절단되고 있으며, “예기치 않게 높은 정확도”로 두 개의 세포로 분리된다.[6] 반으로 나뉘어진 두 개의 바늘들이 서로 자기적으로 끌어당기는데, 그것들을 분리하는 것은 이 박테리아가 극복해야 하는 또 다른 공학적 도전이다. 박테리아는 더 많은 분자기계들과 구조 비계를 조절하고 사용하는 일종의 지렛대 메커니즘(leverage mechanism)을 사용하여, 이를 수행하는 것으로 보인다. 두 개의 절반 바늘들은 완전한 바늘로 성장하고, 두 개의 새로운 세포 각각의 중간으로 운반된다. 바늘들이 어떻게 운반되고 제자리에서 완벽하게 멈추는지는 아직 알려지지 않았지만, 고도로 조절되고 있는 것으로 보인다.
결론
박테리아는 ‘원시적(primitive)’인 생물과는 거리가 멀다. 그들은 매우 우수한 고품질의 나침반 바늘들을 제조하고, 복잡한 전기 모터를 가지고, 자력선을 따라 항해하는 데, 그것들을 사용할 수 있다. 이들 놀라운 항해 장치에 대해 아직 배워야할 것이 많이 있다. 한 연구원이 말했듯이 “[박테리아의 자기 항법(magnetic navigation)]은 여전히 발견을 기다리고 있는 예상치 못한 정교한 기능들을 갖고 있다”는 것이다.[7] 이러한 발견은 의심할 여지없이 하나님의 창조적 지성을 계속해서 드러내고, (무작위적 과정인) 진화를 통해서 설명하기는 훨씬 더 어려워지는 것이다.
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놀랍도록 설계된 모터
주자성 박테리아(magnetotactic bacteria)는 편모(flagella)라고 불리는 긴 나선형 프로펠러를 회전시키는 정교한 전기 모터를 사용하여 수영한다. 이러한 모터에는 인간이 설계한 모터의 부품과 유사한 기능을 수행하는 부품들이 많이 있다. 이들 부품에는 기어, 회전자, 굴대, 구동축, 베어링통, 볼베어링과 유사한 베어링, 오일과 같은(지질) 윤활제, 구조용 비계, 힌지, 유니버설 조인트, 기타 조인트 유형, 어댑터 링, 스위치, 고정자, 축전기 및 센서 등이 포함된다.[1] 한 주자성 종은 여기에 설명된 것처럼, 생물에서 가장 복잡하고 강력한 엔진 중 하나를 갖고 있다. 이 엔진은 여러 개의 조정된 모터들로 구성되어 있으며[2], 박테리아가 초당 몸 길이의 200배 이상을 헤엄칠 수 있도록 해준다.[3] 나침반 바늘과 마찬가지로, 이러한 전기 모터와 공장과 같은 프로그래밍된 구조는 그들이 단지 지능이 없는 물질에서 우연히 발생했다는 개념에 심각한 장애물이 되고 있다.
1. Thomas, D., E. coli’s electric motor: a marvel of design, Creation 44(1):42–45, 2022; creation.com/e-coli-motor.
2. Ruan, J., and 8 others, Architecture of a flagellar apparatus in the fast-swimming magnetotactic bacterium MO-1, pnas.org, 11 Dec 2012. See also creation.com/7motors1.
3. Bente, K. and 7 others, High-speed motility originates from cooperatively pushing and pulling flagella bundles in bilophotrichous bacteria, elifesciences.org, 18 Jan 2020.
<Image: Drawn by author based on data from Ruan et al.>
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자기 공생(magnetic symbiosis)
원생생물(protists)은 박테리아와 달리, 핵을 가진 단세포 생물체의 큰 그룹으로, 예를 들어 아메바(amebae)와 같은 생물이다. 편모(박테리아 편모와는 근본적으로 다르고 훨씬 더 복잡한 디자인)를 사용하여 헤엄치는 원생생물의 한 종은 헤엄치지 못하는 자성 박테리아 종을 자신의 몸에 부착하고 있다. 이 원생생물의 표면은 이러한 박테리아로 덮여 있으며, 이 박테리아들은 모두 지구의 자기장에 맞춰 정렬된다. 이렇게 하면 원생생물과 자기장이 정렬되어, 두 종은 사실상 한 자성 초유기체(magnetic superorganism)가 된다. 원생생물은 지구 자기장을 따라 이동할 수 있다는 이점이 있고, 박테리아는 혼자서 헤엄칠 수 없기 때문에 박테리아도 이득을 얻는다. 두 종은 또한 일부 대사산물을 교환하고 있다.
.Monteil, C. and 15 others, Ectosymbiotic bacteria at the origin of magnetoreception in a marine protist, Nature Microbiology 4:1088–1095, 2019.
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Further Reading
Design Features Questions and Answers
References and notes
1. Darwin, C., Origin of Species, New York University Press, 1872.
2. Is evolution a myth? A debate between D. Dewar and L.M. Davies vs J.B.S. Haldane, Watts & Co. Ltd / Paternoster Press, 1949. See also Thomas, B., Virus motors impossible for evolution, icr.org, 9 Jan 2009.
3. Mül er, F. and 2 others, A compass to boost navigation: Cell biology of bacterial magnetotaxis, J. Bacteriol., journals.asm. org, 8 Oct 2020.
4. Moisescu, C. and 2 others, The effect and role of environmental conditions on magnetosome synthesis, Front. Microbiol., frontiersin.org, 11 February 2014
5. Toro-Nahuelpan M. and 7 others, MamY is a membrane-bound protein that aligns magnetosomes and the motility axis of helical magnetotactic bacteria, Nat. Microbiol., nature.com, 29 Jul 2019.
6. Toro-Nahuelpan M. and 5 others, Segregation of prokaryotic magnetosomes organelles is driven by treadmilling of a dynamic actin-like MamK filament, BMC Biol., bmcbiol.biomedcentral.com, 12 Oct 2016.
7. Mül er F., Perfect navigation: How to fit a compass needle into a helical bacterium?, naturemicrobiologycommunity.nature.com, 2 Aug 2019.
*DAVID THOMAS.
David Thomas (a pen name) is currently studying biological sciences at university. He was introduced to CMI materials through his parents, both in science fields. David is actively involved in creation apologetics.
*참조 : 박테리아의 편모는 많은 모터들로 이루어져 있었다 : 더욱 복잡한 것으로 밝혀진 지적설계의 상징물
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▶ 생명체의 초고도 복잡성
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405658&bmode=view
▶ 바이러스, 박테리아, 곰팡이, 원생생물
▶ 해조류, 규조류, 균류
▶ 동물의 경이로운 기능들
▶ 동물의 비행과 항해
▶ 수렴진화의 허구성
▶ 이타주의와 공생
출처 : Creation 44(3):52–54, July 2022
주소 : https://creation.com/bacteria-master-compass-builders
번역 : 이종헌
동물 세포에서 새로운 소기관이 발견되었다.
(New Animal Cell Organelle Discovered)
by Jerry Bergman, PhD
설계가 복잡할수록 진화 가능성은 낮아진다.
2023년 5월 하버드 의과대학의 연구자들은 동물 세포에서 한 새로운 세포 소기관(cell organelle)을 발견했다고 발표했다.[1] 이것은 한 세기가 훨씬 넘는 세포생물학 연구 끝에 나온 놀라운 발견이었다.
소기관이란 무엇인가?
세포 소기관들은 그림 1과 같이 모든 진핵세포에서 특정 기능들을 수행하는 막 결합 구조물들이다. 수십 년에 걸친 연구에도 새로운 발견이 없었기 때문에, 진핵세포의 모든 소기관들이 발견됐다고 생각했었으나, 그것은 잘못된 생각이었다. 이 새롭게 발견된 소기관은 매우 중요해서, Nature 지의 리뷰 기사는 "생물학 교과서가 업데이트될 것으로 보인다 : 연구자들이 세포 내부의 작은 기관과 같은 구조인 새로운 종류의 소기관을 방금 발견했다"[2]라고 쓰고 있었다.
그림 1. 알려진 소기관들을 포함한 진핵세포의 기본 부분.(Wiki Commons)
무엇이 발견되었는가?
새로 발견된 소기관의 기능은 인산염(phosphate)을 안전하게 저장하여, 스트레스를 받는 동안 세포에 충분한 공급이 이루어지도록 하는 것이다. 인산염은 모든 생명체에 필수적인 영양소이며, 고갈되면 유기체가 사망할 수 있기 때문에 이것은 중요하다. 또한 세포질에 과도한 양으로 존재하면 강한 독성을 일으킨다. 따라서 충분한 양을 고농도로 안전하게 저장했다가 필요할 때 방출할 수 있는 것이 중요하다.
초파리(fruit fly) 세포에 실험적으로 인산염을 제거했을 때, 새로 발견된 세포 소기관이 "저장된 인지질을 분해하여, 각 세포의 세포질로 방출"하고 있었다. 이것은 이 소기관이 인산염의 저장소 역할을 한다는 결론을 뒷받침하는 것이었다[3].
인산염 부족에 대한 인체의 대처 방법
인체(human body)에서 무기 인산염(inorganic phosphate)의 결핍은 소화 상피의 과증식 및 장세포 분화를 유도한다. 이러한 장세포(enterocyte, 소장상피세포)들은 소화관에서 인산염 흡수를 증가시켜, 체내 인산염 수치를 증가시킨다.
연구팀은 무기 인산염이 세포의 생명 유지에 필수적이기 때문에, 세포 내 인산염의 양을 증가시키기 위해 더 많은 장세포들을 만들어내는 것은 일종의 고안된 생존 메커니즘이라고 추론했다.[4]
유전학과의 연관성
새로운 소기관의 기능에 대한 또 다른 증거는 세포에 인산염이 부족할 때, 인산염 감지 단백질(phosphate-sensing protein)을 암호화하는 한 유전자의 부하가 줄어드는 것이었다. 이렇게 줄어든 유전자 발현은 세포 분열을 촉진시켰다. 반대로 연구자들이 이 단백질을 과잉 발현하도록 유전자를 조정하자, 세포 분열이 느려졌다. 따라서 이 유전자가 하향 조절되거나 누락될 때마다, 인산염의 예비 저장량이 세포질로 방출되어, 인산염이 중요한 세포 기능을 수행할 수 있었다.
유전학자이자 연구의 공동 저자인 치웨이 쑤(Chiwei (Charles) Xu)는 다음과 같이 말했다 : "이 발견은 세포생리학에서 배울 것이 얼마나 많은지를 잘 보여준다." 이 발견은 지난 세기의 추세를 뒷받침한다. 살아있는 세포를 더 높은 해상도로 조사할수록, 점점 더 많은 복잡성이 발견되고 있는 것이다. 그리고 세포내 복잡성이 증가하면 할수록, 지시되지 않은 무작위적인 과정으로 진화했을 확률은 더욱 낮아진다.
그림 2. 투과전자현미경 사진은 새롭게 발견된 인산염 저장 소기관(phosphate-storing organelles) 세 개를 보여준다. 각각에서 어두운 삼중 막에 주목하라. <From: Conroy, Gemma. New cellular ‘organelle’ discovered inside fruit-fly intestines. Nature, May 2023.>
새로운 소기관 P1의 세부 사항
새로운 소기관은 세포질과 분리되어 있는 양파 모양의 구조로, 여러 층의 막으로 둘러싸여 있었다(그림 2). PXo 단백질(PXo protein)은 막층을 가로질러 새로 발견된 소기관으로 무기 인산염을 운반하는 것이 관찰되었다.
소기관 내부에 들어가면 무기 인산염은 인지질(phospholipids)로 전환되어 저장된다. 무기 인산염이 부족하면, 분해 효소를 포함하고 있는 리소좀(lysosomes)이 인산염을 세포질 내로 방출하여, 결과적으로 세포에서 사용할 수 있도록 한다[5].
연구자들은 초파리(fruit fly, Drosophila melanogaster)의 세포 재생에서 인산염의 역할을 조사하는 동안 이 사실을 발견했다. 이 새로운 소기관이 수행하는 인산염 저장 및 방출에 필수적인 요건은, 다른 화학 원소들에 대해서도 존재할 가능성이 높으며, 이는 이 새롭게 발견된 소기관과 동일한 기능을 수행하는, 다른 많은 소기관들이 존재해야만 한다는 것을 가리킨다. 그러나 현재까지 그들은 알려져 있지 않다. 예를 들어, 작년에(2022년) 아연(zinc)은 파리에서 유사한 소낭(vesicles)에 저장되는 것으로 밝혀졌다.[6]
인 원소의 생물학적 기능
인산염은 인(phosphorus)과 산소(oxygen)로 이루어진 화합물이다. 인은 공기에 노출되면 자연 발화하므로, 발화를 방지하기 위해서 병에 기름을 넣고 그 속에 보관해야 한다. 또한 인은 산화제, 할로겐(브롬, 염소, 불소, 요오드), 일부 금속, 아질산염, 황, 및 기타 여러 화합물과 격렬하게 반응하여 화재를 일으킬 수 있는 위험한 물질이다. 이러한 이유로 인산염은 매우 불안정하며, 세포 내에서 엄격하게 통제되어야만 한다.
인산염의 가장 중요한 용도 중 하나는 세포의 "에너지 통화"라고 불리는 화합물인 아데노신 삼인산(ATP, adenosine triphosphate)이다.[7] ATP는 근육 수축, 신경 자극 전파 및 특정 화학 합성 반응을 포함하여, 살아있는 세포에서 수많은 과정들을 구동시키고 지원하는 에너지를 제공한다. 인체는 매일 자기 체중에 해당하는 양의 ATP를 재활용한다는 사실에서 그 중요성을 알 수 있다.[8] 유전학 연구자인 에밀리 스트라찬(Emily Strachan)과 아이린 미구엘-알리아가(Irene Miguel-Aliage)는 ATP 부족의 결과를 자세히 설명하고 있었다 :
무기 인산염(Pi)이 없다면, 우리 세포에는 DNA도 없고, 에너지를 저장할 ATP 분자도 없으며, 막을 형성할 인지질도 없을 것이다. 그러나 연구자들은 인산염이 동물 세포에서 어떻게 대사되거나 저장되는지, 또는 인산염이 세포가 통신할 수 있는 신호로 어떻게 작용하는지, 완전히 이해하지 못하고 있다.[9]
또한 지금까지 알려진 바에 의하면, 가장 단순한 박테리아에서부터 인간에 이르기까지, 모든 생물체들은 세포와 생물체의 거의 모든 활동에 동력을 공급하는 주요 에너지 통화로서 ATP를 사용한다.
ATP의 에너지 수준은 대부분의 생물학적 반응에 적합한 양이다. 에너지는 일반적으로 인산-산소 그룹의 하나를 제거하고, 아데노신 이인산(ADP, adenosine diphosphate)을 남기는 반응에 의해, ATP 분자에서 방출되어 세포에서 작업을 수행한다. ATP가 ADP로 전환되면, ATP가 소비된다고 말한다. 그런 다음 ADP는 일반적으로 미토콘드리아에서 즉시 재활용되어, ATP 합성효소(ATP synthase)에 의해 재충전되어, 다시 ATP가 된다. 요컨대, "마지막 인산염을 [ATP에] 연결하고 푸는 것이 이 전체 생물계를 계속 작동시키고 있는 것이다."[10].
요약
이 새로운 세포 소기관의 발견은 세포 해부학과 생리학에 대해 아직 밝혀지지 않은 것이 얼마나 많은 지를 보여준다. 그것은 하버드 대학 연구자들이 세포에 반드시 존재함에 틀림없다는 사실을 깨닫기 전까지는 발견되지 못했다. 앞서 언급한 바와 같이, 이 발견은 세포 내에서 복잡성이 증가하면 할수록, 무작위적 과정에 의한 진화가 일어날 확률은 더욱 줄어든다는, 지난 세기의 발견 추세를 이어가고 있다. 철(iron)을 포함하여 모든 원소들은 특정 임계값을 초과하면 세포 내에서 독성이 있기 때문에, 이 논문에서 설명한 소기관과 같은 유사한 시스템들이 세포 내에 존재하여 원소들을 안전하게 저장하고 있을 가능성이 높다.
References
[1] Conroy, Gemma. 2023. New cellular ‘organelle’ discovered inside fruit-fly intestines; https://www.nature.com/articles/d41586-023-01518-8, Nature, 4 May 2023.
[2] Conroy, 2023.
[3] Conroy, 2023.
[4] Jackson, Justin. 2023. Fruit fly gut research leads to discovery of new phosphate-storing organelle; https://phys.org/news/2023-05-fruit-fly-gut-discovery-phosphate-storing.html, Phys.org , 5 May 2023.
[5] Strachan, Emily, and Irene Miguel-Aliaga. 2023. Phosphate-storing organelle found in flies. Nature: News and Views doi: 10.1038/d41586-023-01410-5, 3 May pp. 1-2.
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[8] Törnroth-Horsefield, Susanna, and Richard Neutze. 2008. Opening and closing the metabolite gate. Proceedings of the National. Academy of Science USA. 105(50):19565–19566, 16 December.
[9] Strachan, Emily, and Irene Miguel-Aliaga. 2023. Phosphate-storing organelle found in flies. Nature: News and Views doi: 10.1038/d41586-023-01410-5, 3 May.
[10] Trefil, James. 1001 Things Everyone Should Know About Science. Doubleday, New York, New York, 93, 1992.
*Dr. Jerry Bergman has taught biology, genetics, chemistry, biochemistry, anthropology, geology, and microbiology for over 40 years at several colleges and universities including Bowling Green State University, Medical College of Ohio where he was a research associate in experimental pathology, and The University of Toledo. He is a graduate of the Medical College of Ohio, Wayne State University in Detroit, the University of Toledo, and Bowling Green State University. He has over 1,300 publications in 12 languages and 40 books and monographs. His books and textbooks that include chapters that he authored are in over 1,800 college libraries in 27 countries. So far over 80,000 copies of the 60 books and monographs that he has authored or co-authored are in print. For more articles by Dr Bergman, see his Author Profile.
*관련기사 : 생물학책 다시 써야"…새 세포소기관 발견 (2023. 5. 7. 아시아경제)
https://www.asiae.co.kr/article/2023050709384187676
*참조 : 하나님의 단백질 펌프 : 분자 수준의 경이로운 설계
https://creation.kr/LIfe/?idx=14723002&bmode=view
세포막의 Kir2.1 채널 : 세포내 한 분자기계의 나노 구조가 밝혀졌다.
https://creation.kr/LIfe/?idx=13001065&bmode=view
세균의 복잡성에 대한 추가적 발견
https://creation.kr/LIfe/?idx=10481840&bmode=view
세포 내의 수많은 대사경로들이 모두 우연히?
https://creation.kr/LIfe/?idx=3413369&bmode=view
7개의 모터가 하나로 연결된 편모를 갖고 있는 세균!
https://creation.kr/LIfe/?idx=9061399&bmode=view
초고도 복잡성의 ATP 합성효소는 진화론을 부정한다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1757501&bmode=view
똑똑한 단세포생물 점균류
https://creation.kr/LIfe/?idx=12244266&bmode=view
단순한 생물체 같은 것은 없다.
https://creation.kr/Topic401/?idx=13876010&bmode=view
동물성 플랑크톤에서 발견된 다연발의 작살! : 하등하다는 원생동물에서 고도로 복잡한 기관의 발견
https://creation.kr/Topic101/?idx=13855012&bmode=view
진화론을 거부하는 규조류 : 정교한 구조와 다양한 아름다움을 가진 경이로운 생물.
https://creation.kr/Plants/?idx=1291424&bmode=view
해조류는 양자역학을 알고 있었다.
https://creation.kr/Plants/?idx=1291362&bmode=view
뇌에서 노폐물 처리 시스템이 발견되었다 : 제4의 뇌막인 SLYM의 발견.
https://creation.kr/Human/?idx=13998105&bmode=view
근막에서 새롭게 밝혀진 놀라운 사실
https://creation.kr/Human/?idx=13963523&bmode=view
삼엽충에서 제3의 눈이 발견되었다 : 가운데 눈은 겹눈처럼 갑자기 나타나 있었다
https://creation.kr/Burial/?idx=14641650&bmode=view
꽃은 소리를 듣고 있었다 : 달맞이꽃은 벌의 윙윙 소리에 맞추어 꿀의 당도를 더 높인다.
https://creation.kr/Plants/?idx=2752512&bmode=view
식물은 '듣고 있다'!
https://creation.kr/Plants/?idx=15117651&bmode=view
식물도 수학 계산을 한다.
https://creation.kr/Plants/?idx=1291406&bmode=view
출처 : CEH, 2023. 5. 18.
주소 : https://crev.info/2023/05/new-cell-organelle/
번역 : 미디어위원회
하나님의 단백질 펌프 : 분자 수준의 경이로운 설계
(God's Protein Pump)
by Frank Sherwin, D.SC. (HON.)
오래 전 바울 사도는 로마 교회에 보낸 편지에서, “창세로부터 그의 보이지 아니하는 것들 곧 그의 영원하신 능력과 신성이 그가 만드신 만물에 분명히 보여 알려졌나니 그러므로 그들이 핑계하지 못할지니라”(롬 1:20)라고 말했다. 하나님의 창조는 만드신 만물에서 분명하게 보여진다는 것이다.
그 당시에는 오늘날 우리가 사용하고 있는 첨단 기술이나 장비가 없었다. 하지만 1세기 사람들도 우주와[1] 우리 몸에서[2] 설계와 창조의 증거들을 볼 수 있었다. 그것으로 충분했다. 바울은 그들이 변명하지(핑계하지) 못할 것이라고 말했다.
오늘날 과학자들은 각 세포의 가장 깊숙한 곳까지 들여다보며, 흥미로운 미세 구조와 그 기능들을 관찰하고 있다. 세포 해부학(cellular anatomy)과 그 복잡한 과정을 설명하는 일반 교과서는 1340페이지를 쉽게 넘어가며[3], 연구가 계속됨에 따라 이러한 지식은 더욱 늘어날 것이다. 이러한 발견들을 통해 인류는 정말로 변명할 수 없는 것이다!
사람, 식물, 동물, 박테리아에는 단백질로 만들어진 분자기계(molecular machines)들이 있다는 것은 수십 년 동안 알려져 왔다. 예를 들어, 복구(수선) 효소(repair enzymes)라는 분자기계가 있는데, 이 기계는 현재 DNA 분자의 가닥을 오르내리며, 다수의 다른 지원 효소들과 함께 손상(외상)을 복구한다.[4, 5]
최근 일본 도호쿠 대학(Tohoku University)의 과학자들은 수송 단백질(transport protein)이라 불리는 미세한 분자기계에 대한 새로운 사실들을 발견했다.[6] 이 단백질은 분비 경로(secretory pathway) Ca2+/Mn2+-ATPase, 또는 줄여서 SPCA라고 불리는데, 골지체(Golgi apparatus, 세포의 대사산물을 포장하도록 설계된 진핵세포에 있는 일련의 납작한 막)에서 발견되었다. SPCA는 세포간의 신호전달(cell signaling, signal transduction)에 중요한 칼슘 수송에 관여하며, 적절하게 단백질 기능을 돕는다. 또한 SPCA는 독성 수준으로 축적될 수 있는 망간의 축적을 방지하는 데도 관여한다.
연구자들은 SPCA의 기능을 파악하기 위해서 그 구조를 조사했는데, 특히 피부의 주름(접혀지는) 부위에 물집이 생기는 유전성 질환인 헤일리-헤일리 병(Hailey-Hailey disease)과의 관련성을 조사하였다. 이 유전 질환은 SPCA를 코딩하는 유전자의 한 돌연변이로 인해 발생한다.
생물학자들은 "단백질의 돌연변이가 기능적 결함을 일으켜, 결국 헤일리-헤일리 병으로 이어질 수 있는 곳"을 매핑하는 데 성공했다.[6]
저온전자현미경(cryo-electron microscopy)은 매우 낮은 온도에서, 단백질 분자 운동이 고정된 상태에서, 동결된 시료들을 연구할 수 있게 해준다. 단백질들은 일반적으로 정상적인 기능을 수행하면서 움직이고 모양이 변하지만, 저온전자현미경으로 포착되는 것은 한 특정한 상태만 드러낼 수 있다. 도호쿠 연구팀은 이 기술을 사용하여, 칼슘과 망간 이온에 결합된 상태, 에너지 공급 분자인 ATP에 결합된 상태, 금속에 결합되지 않은 인산화 상태 등 세 가지의 단백질 상태를 밝혀냈다. 따라서 그 단백질이 정상적으로 그들 사이에서 전환되는 세 가지 상태의 스냅샷을 제공하고 있었다.[6]
한 사진은 고도로 접혀진 SCPA 단백질 분자 내에서, 헤일리-헤일리 병과 관련된 돌연변이를 보여주고 있었다. 특히 중요한 활성 부위를 갖고 있는 효소에서, (3차원적 구조의) 단백질이 약간만 잘못 접혀도 생명체에는 치명적인 결과를 초래할 수 있다. 이 정밀한 단백질 접혀짐(protein folding)은 진화론자들에게 여전히 수수께끼로 남아있다. 두 명의 생화학자는 "[폴딩을 통해] 단백질 구조가 특정 세포 환경에서 기능하도록 (어떻게든) 진화했다"라고 말하고 있었다.[7] 그러나 "진화했다"는 것만으로는 과학적 설명으로 보기 어렵다.
SCPA 단백질뿐만 아니라, 수많은 다른 단백질들은 어떻게 (3차원적 구조로) 접혀있는 것일까? 예를 들어, 접혀지지 않은 폴리펩타이드 10개 중 1개 정도는 TRiC라 불리는 설계된 나노구조가 필요하다. 이 구조는 양쪽 끝이 복잡한 뚜껑으로 설계된 하나의 관(tube)이다.
미완성된 원래의 단백질은 TRiC 내부로 잠시 들어와서, 현재까지 알려지지 않은 방식으로 접는 힘이 작용하여, 빠르게 접혀진다. 이것은 모자를 토끼로 바꾸는 마술처럼 보일 수 있지만, 이보다 더 신비롭고 놀라운 분자 단위의 (초미세) 마술이다! TRiC의 발견자인 스탠포드 대학의 생물학 부교수 주디스 프리드만(Judith Frydman)은 "그것은 매우 복잡한 메커니즘이다"[8]라고, 고전적 표현을 사용하여 말했다.
우연, 오랜 시간, 자연적 과정을 통해 생명체가 발전한다는 전통적인 진화론적 설명은 모든 수준에서, 특히 미세한 수준에서 붕괴되고 있다.[9] SCPA의 저온전자현미경 구조는 "많은 중요한 통찰력을 제공하고 있지만, 전체 그림을 설명하기에는 충분하지 않다"[6] 단백질들의 구조, 단백질들의 기능, 세포 수준의 복잡한 과정들에 대한 전체 그림은, 실제로 창세로부터 그의 보이지 아니하는 것들에서 그분의 영원하신 능력과 신성을 분명히 드러내고 있는 것이다.[10]
References
1. Psalm 19:1
2. Psalm 139:14
3. Alberts, B. et al. 2015. Molecular Biology of the Cell. 6th edition. New York, NY: Garland Science.
4. Thomas, B. DNA Repair Enzymes: Vital Links in the Chain of Life. Creation Science Update. Posted on ICR.org August 27, 2008, accessed March 24, 2023.
5. Sherwin, F. DNA Paramedics Repair Chromosomes. Creation Science Update. Posted on ICR.org July 24, 2018, accessed March 24, 2023.
6. Inaba, K. “Cryo-Electron Microscopy Captures Structure of a Protein Pump.” Tohoku University Global Site. Posted on tohoku.ac.jp March 24, 2023, accessed March 24, 2023.
7. Nelson, D. and M. Cox. 2017. Principles of Biochemistry. 7th edition. New York: W.H. Freeman, 143.
8. Sherwin, F. 2008. Evolution Continues to Be a Hard Cell. Acts & Facts. 37 (9): 14.
9. Tomkins, J. In Honor of Darwin’s 200th Birthday: Evolution’s Biggest Gaps. Creation Science Update. Posted on ICR.org March 12, 2009, accessed March 24, 2023.
10. Romans 1:20
* Dr. Sherwin is science news writer at the Institute for Creation Research. He earned an M.A. in zoology from the University of Northern Colorado and received an Honorary Doctorate of Science from Pensacola Christian College.
*참조 : 가장 간단한 미생물도 생각보다 훨씬 더 복잡했다 : 마이코플라즈마는 200개의 분자기계들과 689개의 단백질들을 만드는 유전자들을 가지고 있었다.
https://creation.kr/Influence/?idx=1289940&bmode=view
세포막의 Kir2.1 채널 : 세포내 한 분자기계의 나노 구조가 밝혀졌다.
https://creation.kr/LIfe/?idx=13001065&bmode=view
가장 작은 세포는 진화론에 도전한다 : 473개 유전자들을 가진 세포가 자연발생할 수 있을까?
https://creation.kr/Influence/?idx=1289965&bmode=view
단지 복잡한 것 이상의 특수한 복잡성 : 샤프로닌과 같은 단백질이 우연히 생겨날 수 있을까?
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291653&bmode=view
단백질들의 빅뱅? : 복잡한 단백질들과 유전정보가 갑자기 모두 우연히?
https://creation.kr/Mutation/?idx=1289784&bmode=view
세포 내의 고속도로에서 화물을 운반하는 단백질 키네신 : 이 고도로 정교하고 효율적인 분자 기계가 우연히?
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291669&bmode=view
단백질이 진화될 수 없음을 밝힌 한 새로운 연구 : 단백질은 돌연변이들로 개선될 수 없다.
https://creation.kr/Influence/?idx=1289952&bmode=view
단백질들은 매듭을 묶을 수 있다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291649&bmode=view
DNA 수선은 팀웍을 필요로 한다 : DNA 사슬간 교차결합의 수선에 13개의 단백질들이 관여한다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291665&bmode=view
유전자의 이중 암호는 진화론을 완전히 거부한다 : 중복 코돈의 3번째 염기는 단백질의 접힘과 관련되어 있었다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291743&bmode=view
3차원적 구조의 DNA 암호가 발견되다! : 다중 DNA 암호 체계는 진화론을 기각시킨다.
https://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291753&bmode=view
출처 : ICR, 2023. 4. 3.
주소 : https://www.icr.org/article/protein-pump/
번역 : 미디어위원회
물질대사의 기원
(The Origin of Metabolism)
by Frank Sherwin, D.SC. (HON.)
물질대사(metabolism)는 생물체 내의 모든 분자들, 물질들, 그리고 에너지 자원을 관리하는 전체 화학반응이다. 생물체의 물질대사에는 호흡과 소화가 포함된다.
진화론자들은 물질대사 과정이 지구상에서 아주 먼 과거에 우연히 자발적으로 일어났으며, 현재 다른 외계 행성에서도 우연히 일어나고 있을 것으로, 그래서 외계생명체를 찾을 수 있을 것이라고 가정하고 있다.
럿거스(Rutgers) 대학의 연구자들은 지구상에서 생명체를 탄생시킨 핵심 화학 반응들인, 물질대사의 원초적 기원을 규명하는데 전념하고 있다. 그들은 생명체를 탄생시키기 직전에 있는 외계행성들을 발견하는데 있어서, 단서를 제공해줄 수 있는 한 단백질의 부분을 발견했다.[1]
럿거스 대학의 과학자들은 "생명체를 시작하게 한 가장 유력한 화학물질 후보 중 하나로, 그들이 '니켈백(Nickelback)'이라고 부르는, 두 개의 니켈(nickel) 원자를 가진 한 단순한 펩타이드(peptide)였을 것"으로 느끼고 있지만, 그들은 조심스럽게 접근하고 있었다.
"과학자들은 35억 년에서 38억 년 전 사이에, 생물발생 이전의 화학(생명체 이전의 분자)에서 살아있는 생물학적 시스템으로의 변화를 촉발시킨 어떤 전환점이 있었다고 믿고 있다"라고 럿거스 대학 첨단생명공학 및 의학 센터의 연구원인 비카스 난다(Vikas Nanda)는 말했다. "우리는 이러한 변화가 고대의 물질대사 반응에서 중요한 단계를 수행했던 소수의 작은 전구단백질(precursor proteins)에 의해서 촉발되었다고 믿는다. 그리고 우리는 이러한 '선구자 펩타이드(pioneer peptides)' 중 하나를 발견했다고 생각한다."[1]
그들의 조심은 근거가 충분하다. '선구자 펩타이드' 및 전구단백질을 만드는 데에는 효소(단백질)들이 필요하기 때문이다. 이러한 효소들이 기능하기 위해서는 정확하게 (3차원적으로) 접혀질 필요가 있다 (즉, 폴리펩타이드는 효소의 활성 부위는 말할 것도 없고, 최종 단백질 효능을 결정하는 화학 전하를 갖는 아미노산들과 함께 정확한 방식으로 접혀져 있어야 한다). 이런 일이 일어나기 위해서는 유전자 조절(genetic control)이 있어야만 하는데, 안타깝게도 그것들은 아직 진화되지 않았다.
효소(enzymes)의 기원에 대한 자연주의적 설명이 있는가? 진화론자들은 "자연에 존재하는 모든 효소들은 자연선택에 의한 진화의 산물이다"라고 제안만 할 수 있을 뿐이다.[2] 이것은 과학적 대답이 아니며, 그러한 진술은 자연선택에 대한 전통적인 진화론적 교리를 앵무새처럼 대답하는 것일 뿐이다.[3] 사실, "어떻게 자연선택이 분자 수준에서 작동되는지(예: 효소)는 진화생물학의 한 주요한 문제이다.“[4]
중요한 것은 현대의 생화학적 연구가 '오믹스(omics, ~체학)'(예: 전사체학(transcriptomics), 유전체학(genomics), 단백질체학(proteomics) 등)에 대한 심층 연구에 집중되어 있다는 점이다.[5] 또한 대사체학(metabolomics)도 포함되는데, 이것은 "특정 세포 과정이 남기는 독특한 화학적 지문에 대한 체계적 연구"이다.[5] 이들 화학적 ‘지문(chemical fingerprints)’은 세포, 조직, 장기, 및 기관 시스템의 모든 대사산물(metabolites)들을 의미하는데, 이들은 모든 세포 과정들을 조절할 뿐만 아니라, 각 과정의 최종 산물들을 만들어낸다. 간단히 말해서, 대사체학의 연구는 유기체(organisms)의 모든 생화학적 기능들을 드러낸다. 그리고 유기체는 생명체의 완전한 단위이기 때문에, 우리 행성의 화려하고 다양한 생물계 내에서 발견되는 매우 복잡한 물질대사들의 단계별 구들성을 설명할 수 있는 자연적 과정은 아직 알려져 있지 않으며, 심지어 제안된 것조차 없다. 이러한 맥락에서, 자연선택에 의한 진화는 무기력하다. 오직 전능하신 창조주만이 이러한 중요한 물질대사 생물학을 설계하시고, 작동시키실 수 있었다. 그러므로 '지문'은 창조주의 것임에 틀림없다!
이렇게 의심스러운 진화론에서, 물질대사의 원초적 기원은 무엇인가?
대사 경로의 출현과 진화는 분자진화 및 세포진화에 있어서 한 중요한 단계를 나타낸다. 사실, 원시 환경에 존재할 가능성이 있는 아미노산과 다른 화합물들의 생물발생 이전의 공급 고갈은 중요한 선택적 압력으로 작용했고, 이러한 분자들을 합성할 수 있게 된 원시 종속영양세포(heterotrophic cells)를 선호했다.[6]
하지만 이 무형의 선택적 압력(selective pressure)은 무엇일까? 진화론에 의하면, 그것은 "자연선택을 통해 환경이 진화에 가하는 압력이다. 따라서 약한 선택적 압력은 거의 진화적 변화를 일으키지 않으며, 진화적 변화가 없는 것은 선택 압력이 약했다는 것이다."[7] 환경이 압력을 가할 수 있을까? 몇몇 사람들이 다음과 같이 묻는 것은 놀라운 일이 아니다 : “다윈의 이론이 모든 것을 그렇게 잘 설명한다면, 왜 아무도 진화가 생화학적으로 어떻게 작동되는지를 보여주지 못하는 것일까?. 생화학적으로 작동되지 않으면, 어디서도 작동되지 않는다."[8]
그럼에도 불구하고, 진화론자들은 그들의 주장을 유지하기 위해서, 알려지지 않은, 관측될 수 없는, 10억 년을 더 거슬러 올라간 진핵생물의 공통조상에서 어떻게든 그것들이 생겨났을 것이라고 생각한다.
마지막 진핵생물 공통조상(10억 년 이상 전)이 특정 대사경로와 신호전달 도구 키트들을 포함하여, 여러 세포 유기체의 아말감(혼합물)이었다는 것은 신뢰할 수 있게 되었다. 진화하는 동안, 이 도구 키트들은 종들이 다양해지면서 다양화되었고, 캄브리아기 폭발의 일부가 되었다.[9]
그러나, 물질대사 경로가 어떻게 진화했는지에 대한 문제는 여전히 풀리지 않고 있다는 것이다 : "...대사 경로와 같은 다중 구성요소들이 서로 맞물려있는 시스템이 어떻게 진화했는지는 대부분 미해결로 남아있다."[10] 창조론자들은 하나님이 생명체를 창조하셨을 때, 다양한 대사 경로들을 각 위치에서 완전히 기능하도록 설계하셨고 작동시키셨다고 보는 것이다.
References
1. Science Writer. Scientists identify substance that may have sparked life on Earth. Phys.org. Posted on phys.org March 10, 2023, accessed March 11, 2023.
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8. Gilson, T. Darwin Devolves: Another Huge Advance Against Darwinism and for Intelligent Design. Posted on evolutionnews.org March 8, 2019, accessed March 11, 2023.
9. Poelmann, R. and A. Gittenberger-de Groot. 2019. Development and evolution of the metazoan heart. National Center for Biotechnology Information. 248(8): 634-656.
10. Noda-Garcia, L. et al, G. 2018. Metabolite-Enzyme Coevolution: From Single Enzymes to Metabolic Pathways and Networks. Annual Review of Biochemistry. V. 87, 187.
* Dr. Sherwin is science news writer at the Institute for Creation Research. He earned an M.A. in zoology from the University of Northern Colorado and received an Honorary Doctorate of Science from Pensacola Christian College.
*참조 : ▶ 단백질과 효소들이 모두 우연히?
▶ 유전정보가 우연히?
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405597&bmode=view
▶ DNA와 RNA가 우연히?
▶ 생명체의 초고도 복잡성
https://creation.kr/Topic101/?idx=6405658&bmode=view
▶ 자연발생이 불가능한 이유
https://creation.kr/Topic401/?idx=6777690&bmode=view
▶ 자연선택
https://creation.kr/Topic401/?idx=6830079&bmode=view
출처 ; ICR, 2023. 3. 30.
주소 : https://www.icr.org/article/metabolism-origin/
번역 : 미디어위원회
연속환경추적(CET), 또는 진화적 묘기?
(CET or Evolutionary Trick?)
by Frank Sherwin, D.SC. (HON.)
여러분은 호흡하는 공기 중 산소의 약 50%가 바다 플랑크톤에서 나온다는 것을 알고 있는가? 특히 소형플랑크톤(microplankton)은 동물성 플랑크톤(zooplankton, 동물)과 식물성 플랑크톤(phytoplankton, 광합성 생물)이 혼합된 작은 유기체들로 구성되어 있다.
최근 소형플랑크톤에 관한 흥미로운 발견이 있었다.
룩셈부르크 대학의 생물물리학자들은 소형플랑크톤이... 영양소가 제한적으로 변할 때, 어떻게 검소한 생활방식을 채택하는지를 밝혀냈다. 그들은 체력을 극대화하기 위해서, 내부 지질(지방)을 전략적으로 활용하여 수영 특성을 조절한다.[1]
이 작은 유기체들은 내부 지질을 전략적으로 이용하여, 수영 특성을 조절할 수 있을 뿐만 아니라, 다음과 같은 일을 한다고 그 기사는 말했다.
세포내 세포소기관(세포 내 크기와 위치 모두)의 정확한 추적과 수영 행동은 능동적 지질 이동과 세포 형태 사이의 새로운 시너지를 보여주며, 궁극적으로 소형플랑크톤이 동적으로 영양 환경을 탐색할 수 있게 한다.[1]
다시 말해, 우리가 이 상세한 연구에서 분명히 볼 수 있는 것은 식물성 플랑크톤은 환경 문제를 해결할 수 있는 능력을 갖도록 설계되어 있으며, 생태학적 적소에서 그들의 위치를 유지할 수 있게 해준다는 것이다. 그러한 타고난 능력은 오랜 시간을 거쳐 진화하는 맹목적인 과정과는 아무런 관련이 없다.
그럼에도 불구하고, 이 논문은 내부 지질을 전략적으로 활용하는 소형플랑크톤의 능력을 일종의 "진화적 묘기(evolutionary trick)"라고 부르고 있었다.[1] 그러나 창조론자들은 수억 수천만 년이라는 장구한 시간 동안 무작위적 과정으로 우연히 생겨났다기 보다, 소형플랑크톤이 연속환경추적(continuous environmental tracking, CET)을 통해 이 절약하는 생활방식으로 전환될 수 있도록 하는 독특한 능력이, 창조주에 의해 설계되어 장착되었다고 보는 것이다.[2]
그 기사는 무의식적으로 이러한 의미의 말을 하고 있었다. "지난 몇 년간 센굽타(Sengupta) 교수는 식물성 플랑크톤이 서식지의 변화에 적응하기 위해 사용하는 고도의 생물역학적 전략을 가리키는 발견들을 선두에서 해왔다"[1] 소형플랑크톤은 대부분의 진화론자들이 주장하는 바와 같이 외부적 요인이 주도하는 과정이 아니라, 그들의 환경을 지속적으로 추적하여 그에 맞게 적응하고 있는 것이다.
"고도의 생물역학적 전략", "새로운 시너지", "환경 문제의 해결", "전략적 활용" 등과 같은 용어들은[1] 오직 목적과 계획(창조)에서 나올 수 있는 것으로, 우연과 시간(진화)에서 나올 수 없는 것이다. 소형플랑크톤은 환경을 연속적으로 추적하도록 설계되었으며, "진화적 묘기"의 일부가 아닌 것이다.
References
1. “Active Lipids Enable Intelligent Swimming under Nutrient Limitation.” University of Luxembourg. Posted on uni.lu November 15, 2022, accessed December 6, 2022. Microplankton study: Active lipids enable intelligent swimming under nutrient limitation. Phys.org, 2022. 11. 22.
2. Guliuzza, R. Continuous Environmental Tracking: A New Engineering-Based Biological Model. ICR. Posted on icr.org, accessed December 6, 2022.
* Dr. Sherwin is science news writer at the Institute for Creation Research. He earned an M.A. in zoology from the University of Northern Colorado and received an Honorary Doctorate of Science from Pensacola Christian College.
*참조 : 연어, 구피, 동굴물고기에서 보여지는 연속환경추적(CET)
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지네의 적응은 경이로운 공학 기술이다
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후성유전학 : 진화가 필요 없는 적응
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출처 : ICR, 2022. 12. 29.
주소 : https://www.icr.org/article/CET-or-evolutionary-trick/
번역 : 미디어위원회
인트론은 진화론자들에게 또 하나의 미스터리가 되고 있다.
(What Are Introns For?)
by Jerry Bergman, PhD
인트론의 기원은 진화론자들에게 수수께끼이다.
그들은 그것을 "진화적 폭발"이라고 부르며, 다윈의 마법을 사용한다.
가설적인 최초 원시세포는 인트론(introns, DNA에서 단백질 유전 암호가 들어있지 않은 염기서열)이라 불리는 염색체의 중요한 부분을 갖고 있지 않았기 때문에, 진화론자들의 관심사는 이 미스터리한 부분들의 기원을 설명하는 것이다.[1] 이 사실은 진화론자들의 예측과 어긋난다. (introns 과 exons에 관한 이미지는 여기를 클릭)
인트론 발견의 역사
인트론은 1977년 단백질 암호에 사용되는 mRNA가 전사된 DNA보다 거의 항상 짧다는 관찰 결과로부터, 처음 발견되었다.[2] 따라서 RNA로 번역되기 전에, 무언가가 제거되었다는 것을 깨달았다. 인트론 기능에 대한 초기 통찰력은 이러한 비암호 DNA 인트론 시퀀스 중 많은 수가 무작위적 염기쌍이 아니라, 인간 언어와 공통된 어떤 특성을 갖고 있다는 것이었다.
인트론이 인간의 언어에서 발견되는 것과 동일한 복잡한 의사소통 패턴을 나타낸다는 발견은, 인트론이 중요한 기능적 정보를 갖고 있다는 추정을 뒷받침한다. 특히 복잡한 인트론 접합 메커니즘(intron-splicing mechanism)에 많은 양의 세포 자원과 에너지가 이러한 구조에 투자된다는 사실은 이 단백질 비암호 DNA가 유전자 다양화를 촉진하는 수단을 포함하여, 중요한 생물학적 기능을 갖고 있음을 가리켰다.[3]
인트론이 수행하는 일은?
인트론의 많은 중요한 기능은 유전체 조절(genomic regulation)을 포함하며, mRNA 방출과 같은 유전자 발현 조절에 필수적인 역할을 하며, 대체접합(alternative splicing)을 가능하게 하여, 단일 유전자에서 여러 개의 단백질들을 생성하는 것을 가능하게 한다. 일부 인트론은 접합된 후 추가 처리를 통해, 기능적 RNA 분자를 암호화한다.
인트론의 역할 중 하나는 유전자 데이터가 올바르게 처리되도록 돕는 것일 수 있다.[4] 이 이론은 인간 게놈 프로젝트(genome project)에서 얻은 수천 개의 DNA 염기서열에 대한 셰퍼드(Shepherd)의 분석에 의해 뒷받침되었다. 그는 핵에 있는 효소들이 원래의 DNA 템플릿( template, 주형)에서 메신저 RNA를 구성할 때, 엑손과 인트론을 구별(차별)하지 않는다는 것을 관찰했다.[5]
인트론을 식별하는(identifying) 문제는 인트론이 엑손(exons)으로 기능하는 유전자 코드의 대체 판독(readings)이 존재한다는 발견으로 인해 복잡해졌다.[6] 일부 DNA 부분은 한 경로에 의해 발현될 때, 엑손으로 작용하지만, 다른 경로에 의해 발현될 때는 인트론으로 작용한다. 두 경로 모두 동시에 작동할 수 있으므로, 단백질의 다양성이 증가한다.[7] 인트론이 세포에서 다른 무엇보다 중요한 역할을 하고 있기 때문에, 그것의 진화를 설명하는 것은 매우 중요하다. 허프 등(Huff et al.)은 다음 사항을 기록했다.
40년 전 인트론의 발견은 분자생물학에서 가장 예상치 못한 발견 중 하나였다... 이들 유전체를 비교해보면, 인트론이 거의 없었던 긴 진화기의 역사가 드러나고, 빠르고 광범위한 획득이 일어난 사건들이 간헐적으로 나타난다... 이러한 일시적인 인트론 생성을 위한 몇 가지 세부적인 메커니즘이 제안되었지만, 유전체 규모에서 경험적으로 뒷받침된 것은 없다."[8]
인트론의 기원
인트론은 생명체의 역사 초기에 등장하며, 진화의 증거는 발견되지 않는다. 진화론자들은 "인트론은 진핵생물 유전체의 중요한 부분이지만, 그 기원은 잘 알려져있지 않다"고 인정하고 있다.[9] 처음에 과학자들은 다음과 같은 일을 수행했다.
약 1,500쌍의 생쥐-인간 오솔로그(orthologs, 한 조상에서 진화한 같은 기능의 유전자 집단)의 인트론 획득에 대한 최초의 대규모 탐색에서, 그 결과는 매우 놀라웠다 : 8천만 년 동안 두 종 모두에서 인트론이 생성되었다는 증거는 발견되지 않았고, 이 결론은 나중에 전체 유전체로 확장되었다. 후속 연구들은 생물학적 계통발생적으로 다양한 진핵생물 계통에서, 관련 종들 사이에서 인트론 생성이 유사하게 결핍되어 있다는 것을 발견했다.[10]
인트론들은 역사상 거의 같은 시기에 만들어진 것으로 보이기 때문에, 새로운 이론은 진화론적 관점에서 그들의 기원을 설명하려고 시도했다. 이 설명은 이론적으로 "인트론 창조자"인 인트로너(introners, 인트론제작자)를 가리키고 있으며, 여기에는 유전체 전체를 가로질러 많은 유전자들 안으로 삽입된, 자신의 복제물을 만드는 유전적 요소의 종류가 포함된다.
생물 종들을 가로질러 존재하는 대부분의 인트론의 기원에 대한 한 설명으로, 인트론의 생성을 위해 제안된 몇 가지 메커니즘 중 하나가 2009년에 발견되었다. 연구자들은 수천 개의 인트론들이 한꺼번에 유전체에 나타나는 인트론 폭발 사건(intron burst events)에 대해서 인트로너는 유일한 가능성 있는 설명이라고 믿고 있으며, 그들은 진화계통나무를 가로지르며 생물 종들에서 존재하는 이것에 대한 증거를 발견했다...
"... [이 연구는] 막대한 수의 인트론의 기원에 대한 그럴듯한 설명을 제공한다"라고 이 연구의 수석저자이자, 생체분자공학 부교수인 러셀 코벳-드티그(Russell Corbett-Detig)는 말했다. 다른 메커니즘들도 있지만, 유전체에서 수백만 개의 인트론들을 동시에 생성할 수 있는 것은 이것뿐이다. 만약 이것이 사실이라면, 이것은 우리가 진핵생물의 유전체에 대해 정말로 특별한 무언가를 추진하는 핵심 과정을 발견했다는 것을 암시한다. 우리는 이들 인트론을 갖고 있고, 그 결과, 우리는 복잡한 유전체를 갖고 있다.[11]
이 메커니즘은 유전체의 임의적 장소에 인트론을 임의로 심는 것을 의미한다. "진핵생물 유전체 전체에 걸쳐 인트론 수에 큰 변동이 존재하지만, 진화하는 동안 인트론 함량의 주요 동인(drivers)은 여전히 파악하기 어렵다"고 러셀 등은 덧붙였다 :
몇몇 계통에서 인트론의 빠른 소실과 획득은 다른 계통에서 장기적인 진화적 정지(stasis)와 대조된다. 우연한 인트론 획득은 최근 발견된 인트로너(introners)라 불리는, 특수한 트랜스포존(transposons, 전이인자, 전이성 유전인자, 점핑유전자 - 염색체 내에서 위치를 바꿀 수 있는 DNA 서열로서 유전체의 여러 장소를 돌아다니는 DNA 조각)으로 설명될 수 있지만, 지금까지 인트론은 소수의 종에서만 알려져 있다. 여기서 우리는 3,325 개의 진핵생물 유전체에 걸쳐 체계적인 검색을 수행했고, 175개의 유전체(5.2%)에서 27,563개의 인트로너-유도 인트론들을 식별했다. 인트로너들을 가진 생물 종들은 동물에서부터 원생생물에 이르기까지, 놀라운 계통발생학적 다양성을 갖고 있으며, 이는 17억 년 이상 전으로 거슬러 올라가는, 마지막 공통조상의 계통을 나타낸다. 수생생물은 육상생물보다 인트로너를 포함할 가능성이 6.5배 높았다.[12]
수렴진화와 정크 이론
진화론자들은 인트론너들이 자율적이지 않은 전이 가능한 인자들로부터 수백 번 수렴적으로 진화했다고 가정한다. 전이 가능한 인자들과 수생 분류군들은 높은 율로 수평적 유전자 이동(horizontal gene transfer)과 관련이 있으며, 이 요인들의 조합이 인트로너를 포함하는 종들의 단속적이고 편향된 다양성을 설명할 수 있을 것이라고 제안한다. 보다 일반적으로, 인트로너들은 진핵생물의 진화계통나무를 가로질러 인트론 획득의 일시적인 특성을 설명할 수도 있다는 것이다.
인트론은 단백질 암호를 갖고 있지 않은 코드화된 DNA로, 진화론자들은 한때 기능을 했던 유전자의 유물이거나, 쓸모없는 "정크" DNA로서, 설계를 부정하는 것이라고 강하게 주장했었다. 일반적으로 mRNA(messenger RNA), rRNA(ribosomal RNA), tRNA(transfer RNA)가 세포 기능을 수행할 수 있도록, 스플라이싱(splicing, 접합) 효소에 의해서 RNA를 만들 때 인트론은 제거된다. 유전체가 파괴하는 것을 방지하기 위해서, 그들이 유전체 안에서 접합되는 곳은 고도로 조절되어야 한다.
진화론의 예측과 어긋난 관측
인트로너 이론은 진화의 한 시점에서 인트로너가 진화하여, 초기 전구체 유기체로부터 진화한 모든 생명체들로 전파되었다고 가정한다. 인트로너 이론의 한 주요 문제는 인트론이 진핵생물에서 매우 흔하며, 심지어 고세균(archaebacteria)인 진정세균(eubacteria)에서도 발견된다는 것이다. 인트론은 심지어 프로테오박테리아(proteobacteria)에서도 발견되며, 특히 광합성을 하는 남세균(cyanobacteria)의 여러 종에서도 발견된다. 몇몇 인트론은 심지어 동물 바이러스, 미토콘드리아 DNA(mitochondrial DNA), 엽록체 DNA(chloroplast DNA)에서도 발견되었다. 어떠한 진화적 패턴도 생명체들에 있는 그들의 존재를 설명하지 못한다. 고등생물의 유전체와는 대조적으로, 바이러스와 박테리아는 모두 비교적 적은 인트론을 가진, 어디에나 있는 유전자들로 구성되어 있다. 박테리아의 인트론과 이동하는 인트론 모두 자가 접합되는(self-splicing) 경향이 있어서, 진핵생물이 사용하는 복잡한 접합 기계가 필요 없다. 게다가 진핵생물에서 코드화되지 않은 DNA의 양은 매우 차이가 크다. 어떤 새들은 인간보다 20배 더 많은 이러한 DNA를 가지고 있고, 어떤 양치류들은 50배 더 많은 DNA를 가지고 있고, 몇몇 아메바들은 인간보다 200배 더 많은 이러한 DNA를 가지고 있다.[13]
인트론의 염기쌍 패턴과 크기는 매우 다양하며, 밀접하게 관련된 많은 유기체의 인트론은 유전자에서 동일한 위치를 차지한다는 사실 이상으로 서로 거의 닮지 않았다.[14] 다른 종들을 비교한 결과, 인트론들은, 심지어 밀접하게 관련된(친척인) 생물체의 인트론들도 "종종 서로 매우 다르다". 그러나 엑손은 종종 "매우 유사하다"는 것이 밝혀졌다.[15] 이러한 발견은 진화론에 커다란 문제를 야기시킨다.
결론
캘리포니아 산타크루즈 대학의 새로운 연구에 의하면, 일부 인트론들은 숙주를 죽이지 않고, 스스로 번식할 수 있음을 암시한다. 이 인트론들은 유전체를 가로질러 많은 유전자들 안으로 삽입되는 자신들의 복제품을 만든다. 이 무계획적인 과정은 그들의 이식(implantation)을 조절하는 어떤 시스템이 존재하지 않는 한, 세포를 손상시켜 파괴할 것이다. 고자스티(Gozashti et al.) 등의 이 견해는, 진화가 생물체의 유전자 전달 능력을 촉진하는 경우를 제외하고는, 무작위적이고 목적 없는 과정이라는 입장을 지지한다. 생물학자 어슐러 굿이너프(Ursula Goodenough)의 결론에 의하면, 일부 인트론들은 의미없는 염기서열의 바다에 떠다니는 조절 모듈(regulatory modules)이라는 것이다.[16] 레이모(Raymo) 교수는 이 구조는 "지적 설계자에게 예상되는 것이 아니라… 진화에서 예상되는 것“이라고 결론짓고 있었다. 다시 말해, 유전체는 모든 "정크(junk, 쓰레기)" 또는 쓸모없는 염기쌍이기 때문에, 지적 설계가 아닌 우연에 의한 진화의 증거를 보여준다는 것이다. 그러나 인트론에서 중요한 기능이 발견되면서, 쓸모없는 잔재라고 주장했던 진화론자들은 당혹스럽게 되었다.
인트론이 유전체의 진화적 기원을 지지한다는 그 어떠한 증거도 아직 존재하지 않는다. 이제 시스템에 돌연변이나 다른 손상이 발생할 때, 비코딩 DNA에도 문제가 발생하는 것으로 보인다. 우리는 이제 DNA 염기서열이 단백질을 만들기 위한 정보를 전달할 뿐만 아니라, 단백질 안으로 아미노산들의 조립을 돕거나 rRNA를 제조하는 것을 포함하여, 많은 보조적인 역할을 한다는 것을 알고 있다.
.폐차장에 토네이도가 분다고, 기능적인 복잡한 시스템이 우연히 만들어지지 않는다. <Graphic drawn for Creation-Evolution Headlines by J. Beverly Greene>
과거에 진화 유전학자들은 여분의 DNA가 무엇을 하는지 잘 몰랐고, 따라서 인트론과 다른 코딩되지 않은 DNA를 "정크(쓰레기)"라고 불렀다. 이제 DNA의 대부분이 정크가 아니라, 오히려 생명체에 중요하다는 증거들이 축적되고 있다. 만약 코드화되지 않은 DNA의 대부분 또는 전부가 기능이 있다는 것이 발견된다면, 진화론은 진화를 위해 선택될 수 있는, 돌연변이로 새로운 유전자를 생산하는데 필요한 원료가 없어지는 것이다. 게다가, 유전체의 복잡성에 대한 이 새로운 연구들의 대부분은, 지적설계(intelligent design)와 ‘한 요소도 제거 불가능한 복잡성(irreducible complexity, 환원 불가능한 복잡성)’의 개념에 대한 강력한 증거들을 제공하고 있는 것이다.
References
[1] Roy, Scott. Genome Evolution: Where Do New Introns Come From? Current Biology 22(13):R529-R531, 2012, p. R529.
[2] Watson, J.C., Gilman, M., Witkowski, J., and Zoller, M. Recombinant DNA. W.A. Freeman and Company, New York, 1992.
[3] Raymo, Chet. “Intelligent design does not compute.” The Boston Globe 19 June 2001.
[4] Coghlan, A. Science: The cryptographer who took a crack at ‘junk’ DNA. New Scientist, Issue 1879, p. 15, 26 June 1993.
[5] Coghlan, 1993, p. 15.
[6] Sica, A., Tse-Hua, T., Rice, N., Kretzchmar, M., Ghosh, P., and Young, H.A. The C-rel proto-oncogene product C-rel but not NF-kappa-B binds to the intronic region of the human interferon-gamma gene at a site related to an interferon-stimutable response element. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States 89(5):1740-1744, 1992.
[7] Malkinson, Alvin, and You, M. The Intronic Structure of Cancer Related Genes Regulates Susceptibility to Cancer. Molecular Carcinogenesis 10:61-65, 1994.
[8] Huff, Jason, et al. Mechanism for DNA transposons to generate introns on genomic scales. Nature 538(7626):533–536, 2016.
[9] Gozashti, Landen, et al. Transposable elements drive intron gain in diverse eukaryotes. PNAS 119(48):e2209766119. https://doi.org/10.1073/pnas.2209766119, 2022.
[10] Roy, 2012, p. R529.
[11] University of California – Santa Cruz. Long-standing genomic mystery about the origins of introns explained in new study. https://phys.org/news/2022-11-long-standing-genomic-mystery-introns.html, 2022. Emphasis added.
[12] Gozashti, Landen, et al. Transposable elements drive intron gain in diverse eukaryotes. PNAS 119(48): e2209766119, 2022.
[13] Clark, David, and Russell, Lonnie. Molecular Biology. Cache River Press, Vienna, Illinois, p. 229, 1997.
[14] Wills, C. Exons, Introns, and Talking Genes; The Science Behind the Human Genome Project. Basic Books, New York, p. 178, 1991.
[15] Wills, 1991, p. 191.
[16] Quoted in Raymo, 2001; see Ref. 3.
*Dr. Jerry Bergman has taught biology, genetics, chemistry, biochemistry, anthropology, geology, and microbiology for over 40 years at several colleges and universities including Bowling Green State University, Medical College of Ohio where he was a research associate in experimental pathology, and The University of Toledo. He is a graduate of the Medical College of Ohio, Wayne State University in Detroit, the University of Toledo, and Bowling Green State University. He has over 1,300 publications in 12 languages and 40 books and monographs. His books and textbooks that include chapters that he authored are in over 1,800 college libraries in 27 countries. So far over 80,000 copies of the 60 books and monographs that he has authored or co-authored are in print. For more articles by Dr Bergman, see his Author Profile.
*참조 : ‘정크 DNA’ : 진화론자들의 무지와 오만
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엔코드’ 연구로 밝혀진 유전체의 초고도 복잡성 : ‘정크 DNA’ 개념의 완전한 몰락
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http://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291772&bmode=view
과학자들이 말하는 DNA : 초고도 복잡성의 DNA는 자연 발생될 수 없다.
http://creation.kr/Influence/?idx=1289879&bmode=view
최첨단 공학기술도 DNA의 초고도 복잡성에는 한참 뒤처져 있다.
https://creation.kr/LIfe/?page=1#1812772
DNA의 코돈에서 퇴화된 부분은 없었다. : 이중 삼중의 암호가 우연히 생겨날 수 있을까?
http://creation.kr/IntelligentDesign/?idx=1291782&bmode=view
출처 : CEH, 2022. 12. 15.
주소 : https://crev.info/2022/12/origin-of-introns/
번역 : 미디어위원회
