mobile background
Stephen Caesar
2004-08-17

대진화의 잘못된 한 사례 : 옥수수는 옥수수였다 

(A Mistaken Case of Macroevolution)


    진화론자들은 화석 기록에서 관련 있는 두 생물 종을 하나는 초기(낮은) 지층에서 또 하나는 나중(높은) 지층에서 보게 될 때, 초기 지층에서의 생물체는 최근의 나중 지층에서 발견된 것의 진화론적 조상으로 가정한다. 그들은 대진화(macroevolution)가 일어났다고 생각하는 것이다. 즉, 아래 지층에 있던 생물체가 수천만 년에 걸쳐서 개선되고, 강하여져서, 환경에 더 적응할 수 있게 되었고, 결과적으로 더 발달된 완전히 다른 새로운 종이 되어서, 높은 지층에 남게 되었다는 것이다.        

보통의 옥수수에 있어서 이것은 잘못되었다는 것을 보여주고 있다. 옥수수(corn, maize)는 오늘날의 멕시코에서 기원되었고, 거기에서 외부로 퍼져 나갔다고 말하여 진다. 오늘날 경작되고 있는 옥수수는 테오신트(teosinte) 라고 불리는 식물로부터 시작되었다는 것이다. 그것은
멕시코 지역이 원산지이다. 고고학자들은 BC 4300년경 멕시코의 여러 지역에서 잘 보존된 테오신트의 이삭들을 발견했다 (Jaenicke-Despres et al. 2003: 1206). 그것들은 오늘날의 옥수수 보다 매우 작아서, 외관상 매우 다르게 보인다. 이것 때문에, 진화론자들은 테오신트가 오랜 세월에 걸쳐서 더 커지고 증대되어 아주 새로운 종인 오늘날의 옥수수(maize)로 대진화되었다고 가정했던 것이다.

그러나 유전학적 연구는 테오신트와 현대의 옥수수(maize)는 같은 종임을 입증하였다. 먼저 그들은 서로 다른 두 개의 종이라면, 일어나지 않아야하는 종간교배(interbreed)가 가능하다. 더군다나 이러한 종간교배는 인공적인 상황에서가 아니라, 야생에서 발생한다. 테오신트와 옥수수의 잡종(hybrid)은 그들의 부모들과는 매우 다르게 보여, 진화론자들은 그것을 본래부터 분리된 종으로 간주했고, 지 카니나(Zea canina) 라고 부른다.

1920년대에, 죠지 비들(Dr. George A. Beadle)이라는 과학자는 이들 잡종의 염색체를 검사했다. 그리고 결국 테오신트와 옥수수는 같은 종이었음을 발견했다. 그들은 심지어 같은 염색체 순서를 공유하고 있었다. (Fedoroff 2003: 1158).

더 최근의 연구는 단지 극소수의 유전적 돌연변이로 인해 테오신트가 옥수수로 변화되었음을 밝혀냈다. 테오신트와 옥수수 사이의 차이는 단지 5개의 게놈 부위(genomic regions)에서였다. 차이는 이들 부위 중 2 개에서 단지 한 유전자의 대체 대립유전자(alternative alleles)에 기인하였다. 이 대립유전자는 낟알 구조와 식물 구조에 영향을 주는 것이었다.(Fedoroff 2003:1158). (대립유전자는 단지 같은 유전자의 다른 형태이다).

따라서, 테오신트와 옥수수의 차이는 오랜 세월에 걸쳐 테오신트가 옥수수로 진화한 것이 아니었다. 그들은 같은 종의 다른 형태들이었던 것이다 (Fedoroff 2003: 1158). 오늘날의 옥수수는 테오신트 보다 매우 크다. 이것은 종의 한계 내에서 개선될 수 있는 변화의 한 예인 것이다.
그러나 한 종이 소진화 될 때마다, '적응 비용(fitness cost)'으로 알려져 있는 것은 항상 존재한다. 이 컬럼에서 자주 논의했던 것처럼, 적응 비용은 한 생물종이 주변 환경의 새로운 상황을 처리하기 위한 능력을 증가시키기 위해 새로운 형질(trait)로 소진화할 때 발생한다. 그러나
개선(improvement)은 또 다른 면에서 돌연한 불리함(disadvantage)을 당하게 되어 효과가 상쇄된다.

오늘날의 강인한 옥수수(maize)에서 이 불리함은 치명적이다. 현대 옥수수는 사람의 개입없이는 번식될 수 없다. (Fedoroff 2003: 1158). 바꾸어 말하면, 크고 튼튼한 옥수수이지만 혼자 남겨진다면, 그들은 곧 사라질 것이라는 것이다. 그리고 볼품없는 테오신트가 다시 번성해질 것
이라는 것이다. 이것은 다윈이 예상했던 것이 아니다. 현대의 옥수수는 사람의 도움 없이도 성공해야 한다. 그리고 더 약한 테오신트는 도태되어야 한다.

더군다나, 이러한 테오신트로부터 오늘날의 옥수수(maize)로의 소진화는 매우 빠르게 일어났다. (다윈에 의해서 가정된 수백만 년과는 반대되게). 유전학적 연구는 테오신트로부터 옥수수로의 전이(transition)는 빠르게 한 점(spot)에서를 일어났는데, 단지 10 세대 만에 일어났다. 펜실베니아 주립대학의 니나 페데로프(Nina Fedoroff)는 다음과 같이 말하고 있다.

”결과는 명확하였다. 오늘날의 모든 옥수수 변종들은 단 하나의 과(family)에 속하는데, 이것은 하나의 순화(domestication)의 결과임을 가리키고 있다.” (2003: 1158).

진화론의 또 하나의 '증거(Proof)'는 사실이 아니었던 것이다.


References:

.Fedoroff, N.V. 2003. 'Prehistoric GM Corn.” Science 302, no. 5648.
.Jaenicke-Després, V., et al. 2003. 'Early Allelic Selection in Maize as Revealed by
Ancient DNA.” Science 302, no. 5648.
*Stephen Caesar holds his master’s degree in anthropology/archaeology from Harvard.
He is a staff member at Associates for Biblical Research and the author of the e-book
The Bible Encounters Modern Science, available at www.1stbooks.com.


번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.rae.org/cormicroev.html ,

출처 - Revolution against Evolution, 2004. 2. 26

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=2155

참고 :

Headline News
2004-07-24

초신성 폭발이 생물체의 멸종과 진화를 도왔을 수 있다고? 

(Supernovas May Have Blasted Life to Extinction,and Helped Life Evolve.)


    미국 천문학회(American Astronomical Society)의 연례 회합에서 세 명의 천문학자들은 과거에 초신성(Supernovas)들의 폭발로 인해 지구는 거의 살균되었을 것으로 믿는다고 말했다. 텍사스 대학(University of Texas at Austin, 연구자들 중의 한 사람의 모교) 보고에 의하면, 태양계는 가까이에 있었던 초신성들의 폭발에 여러 번 노출되어 왔다는 것이다. (죤스 홉킨즈(Johns Hopkins)의 천문학자들은 2백만년 전에 우리의 태양 가까이에서 폭발했던 초신성의 후보를 발견했다고 생각하고 있다).

얇은 대기를 가지고 있는 (적어도 최근에는) 화성(Mars)은 폭풍의 살균적 영향에 보호되지 않았을 것이다. 초신성들의 폭발과 강한 태양 플레어(solar flares, 태양 표면의 대폭발)는 지구와 화성을 상당 기간 동안 감마선(gamma rays)으로 목욕시킬 수 있었다는 것이다. 이것은 돌연변이 발생율을 높였을 것이고, 대대적인 생물종의 격감을 일으켰고, 또한 '...도전적인 돌연변이유발의 방사성 환경으로 인해 생물의 진화를 가속시켰을 것” 이라는 것이다.           


과거 어떤 날에, 많은 군인들이 기관총을 가진 적들에게 완전히 포위되어 있었다. 기관총 사수들은 무차별적으로 계속 사격을 가하여, 불운한 군인들의 99 %를 사살하였다. 그러나 우연히 살아남은 한 병사는 그 일로 인해 백만분의 일의 확률로 그의 유전자도 충격을 받았다. 그래서 그가 결혼하자 그의 부인은 슈퍼아기를 출산했다.

당신은 이 두 이야기 중에 어떤 것이 더 맘에 드는가. 당신의 의견을 보내달라 (Send us your vote).       

덧붙여서, 가까운 초신성의 폭발은 연대측정에 사용되는 방사성 동위원소 시계들에게(장구한 기간동안 붕괴율을 포함한 모든 상황들이 동일했다고 가정하는) 어떤 영향을 주었을까?



번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.creationsafaris.com/crev0102.htm ,

출처 - CEH, 2002. 1. 10

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1938

참고 : 3850|3653|3588|3745|3373|3265|3338|3178|3139|3071|3069|2767|2363|735|495|439|169

Rick Swindell
2004-07-24

광합성의 진화에 대한 밝은 빛 [2] 

(Shining light on the evolution of photosynthesis)


진화의 문제점들


  복잡한 분자들을 만들어내기 위해서는 일련의 효소들이 올바른 순서대로 작용해야 하는데, 이 과정에서 최종산물이 만들어질 때까지 세포에게 불필요한 중간물질들이 자주 만들어진다. 진화론자들은 이러한 효소들이 유전자가 복제되면서 어쩌다 우연히 생겨 진화된 것이며, 여러 단계에 걸쳐 분자가  합성되는 이유는, 합성과정이 단계적으로 진화되었기 때문이라고 생각한다 (Granick 가설). 그러나 최종산물을 만들 수 있게 될 때까지 불필요한 중간체들만 만들어내는 효소를 진화시킨 생물체에게, 자연선택은 유리하게 작용할 수 없다. 캘빈 회로는 11개의 다른 효소들로 이루어지며 이들 모두는 핵 DNA에 암호화되어 있다. 이 효소들은 정확하게 엽록체로 이동하도록 되어 있으며, 이동 후에는 단백분해 효소에 의해 정확한 위치에서 표적화 서열(targeting sequence)이 잘려나간다. 앞 단락에서도 말했듯이, 실제로 이들 효소 중 하나라도 없으면 캘빈 회로는 정상적으로 작동할 수 없다. 이 효소들 중 대부분은 여러 생물체에 보편적으로 존재하는데, 모든 살아있는 세포는 RNA를 합성하기 위해 ribulose phosphate를 먼저 만들어내야 하기 때문이다. 그러나 진화론자들은 먼 과거로 보내어 생각하므로 이 문제를 풀지 못하고 있다.

 

그림 6. The Z scheme, showing the electron transfer system in terms of redox potentials. From Photosynthesis: A comprehensive Treatise; reprinted with the permission of Cambridge University Press, and the kind permission of Dr J. Whitmarsh.66

 

  1. 엽록소를 합성하기 위해서는 17개의 효소가 필요하다.21 17개 효소로 구성되어 기능하는 현재 시스템보다 더 적은 수로 이루어진 시스템에게, 자연선택은 유리하게 작용할 수 없다. 전체 합성과정이 완성될 때까지 필요한 것을 하나도 만들어내지 못하는 복잡하고 정교한 효소들을, 진화가 어떻게 만들어 냈다는 것일까? 어떤 진화론자들은 좀더 단순한 화학물질들이 많이 들어있는 원시적인 유기물 수프가 있는데, 이것들이 소모되자 상위단계에 관여하는 효소들이 필요해져 생겨나야 했을 것이라고 말한다. ‘생명 기원의 신비: 현재 이론의 재평가(The Mystery of Life's Origin: Reassessing Current Theories)'에서 저자들은 유기물 수프는 결코 존재할 수 없음을 증명하는 좋은 화학원리를 발표하였고, 실제로도 이 세상에 존재하지 않았었음을 보여주는 몇몇 증거들을 제시하기도 하였다.22 Denton23과 Overman24도 원시 수프에 대한 증거가 없고 오히려 그에 상반되는 중요한 증거들을 제시한 여러 전문가들을 소개하고 있다.

 

  2. 엽록소 자체. 엽록소와 엽록소 합성 과정 중 생성되는 중간체들은 삼중항 상태(triplet state)를 형성할 수 있는데, 이 상태가 되면 자신들을 만들어주던 효소나 그들이 합성의 최종단계에서 결합될 아포단백질과 상관없이, 자유라디칼 연쇄반응에 의해 주변의 지질을 파괴시킨다.25 Asada26는 ‘삼중항 상태가 된 색소는 생리적으로 활성산소와 동등하다’고 하였으며, Sandmann과 Scheer는 삼중항 엽록소는 ‘그 자체로도 이미 너무나 독성이 크다’고 하였다.27 δ-aminolevulinic acid가 protoporphyrin IX가 되기까지 엽록소 합성의 전 과정은 중간물질들이 파괴되지 않도록 빈틈없이 연결되어 있다.28 엽록소 생합성에 관여하는 효소들 중 대부분이 광독성 물질을 처리하는 일도 겸하여 하고 있다.29 기질이 만들어진 상태에서 만약 이 효소들이 같이 없었다면, 세포는 엉뚱한 시간에 엉뚱한 장소에 돌아다니는 기질들로 인해 파괴되고 말 것이다. Apel30은 이런 결과가 증명된 엽록소 합성 효소 4가지를 언급한 바 있다. 이것은 진화론자들에게는 매우 중대한 문제이다. 그들이 이런 효소를 성공적으로 진화시키려면 시간이 필요할 테니 말이다. 하나의 새로운 효소가 진화될 때마다 다음 효소가 진화되기까지 새로운 광독소는 계속 생성될 것이다.

 

  3. 과량의 광에너지가 들어올 때 여기(勵起)된 단일항(singlet) 엽록소가 에너지를 재빨리 제거하지 못하면, 반응중추에서 삼중항 상태로 변하게 생성된다. 이 상태가 지속되면서 매우 파괴력이 강한 단일항 산소(1O2)가 만들어지는데, 이것은 지질과 단백질, 엽록소, DNA를 공격한다.31 진화론자들은 광합성이 진화될 때는 주위에 바닥상태의 산소(3O2, 삼중항 상태의 biradical)가 없었다고 주장한다. 그러나 지구 역사상 대기 중에 산소가 거의 없었을 때는 결코 없었다는 결정적인 증거가 있다 (Dimroth와 Kimberly,32 Thaxton과 Bradley, Olsen,33 Overman과 Pannenberg,34 Denton35 참조). 진화론자들은 세균과 고생물의 마지막 공통조상은 산소를 이용하고 반응성이 큰 부산물들을 처리할 수 있는 정교한 체계를 이미 발달시켰다고 나름대로 분석하고 있다.36 그런데 진화론자들의 시간 개념에 의하면 이런 생물체들은 3.5 Ga 동안 진화해 왔다는 것인데,37 이 또한 산소이론을 배제한 다소 이상한 제안이 아닐 수 없다.

   현재 있는 시스템에서, 복잡한 효소와 색소들은 과도한 에너지는 제어하고 위험한 활성 산소종들을 잡아준다. (대부분의 고등식물에서) CuZn superoxide dismutase는 제 1광계에서 산소의 광환원에 의해 생성된 최초의 산물인 superoxide(O2-)를 H2O2로 전환시킨다.38이 반응은 효소반응들 중에서 가장 잘 연구된 것으로, 확산이 통제되는 속도로 이루어진다.39 제 1광계 부근의 막 표면에 superoxide dismutase 한 분자가 ascorbate peroxide(APX)와 함께 부착되어 있다. Ascorbate는 APX의 도움으로 발생된 H2O2를 환원시킨다. 여기서 만들어진 monodehydroascorbate 라디칼은 제 1광계에서 광환원된 ferredoxin(Fd)에 의해 ascorbate로 다시 환원된다.40 이 시스템에 있는 효소나 환원력있는 물질들은 점진적으로 진화된 후, 시간이 흐르면서 세분화될 수 있는 것들이 아니다. 모든 것이 각자의 위치에서 존재하지 않는다면 아무 일도 할 수 없기 때문이다. 이것은, 생물학적으로 생겨났든 그렇지 않든 간에 최초의 산소 출현은 세포에 치명적이었음 의미한다. Superoxide dismutase와 같은 효소들은 절대로 진화해 왔을 수 없다. 가령 APX는 cytochrome c peroxidase와 31-33%만 유사함에도 불구하고, 그것으로부터 진화했다고 생각한다.41 이러한 효소 없이 바닥상태의 산소에 노출된 세포들은, 수 백 염기쌍이 변화된 효소가 만들어지기 전에, 곧 죽을 것이다.


 

그림 7. ATP synthase, with F0, membrane-intrinsic, ion-conducing portion, and F1 portion, where ATP is formed, also divided into a rotor portion, comprising c12, ɛ, and ɤ polypeptides, and a stator portion, consistion of subunits a, b, δ and (αβ)3. Reprinted from: Junge, W., Lil, H. and Engelbrecht, S., Trends in Biochemical Science 22:420, 1997;50 with permission from Elsevier Science. See p. 81.

 

  4. 자연선택은 진화의 친구가 아니다. ‘최종산물을 만드는데 필요한 모든 효소들이 진화될 때까지, 진화는 왜 쓸모도 없는 중간체들만 만들어내는 효소를 생산하는 것일까?’ 이 질문에 대한 대답에서 진화론자들은 ‘왜 안 되겠어(why not)?' 라고 대답할 지도 모른다. 안 되는(why not) 이유는 수학(maths)에 있다.

  유전자의 흐름(genetic drift)과 선택이 상호작용할 때 고정화(선택) 될 가능성은 (Futyuma에 기초한다).42 선택상수란 유전형에 덜 적합한 것은 버리고 더 적합한 것은 선호하는 선택의 강도를 나타낸다. 유전형 A1A1, A1A2, A2A2의 적합도를 각각 1, 1+s, 1+2s 라고 하고(여기서 A2가 유리한 것이면 s는 양(+)이고, 불리한 것이면 s는 음(-)이다) A2의 초기 빈도수를 q가 할 때, A2가 고정화(새로운 유전자가 기존의 것을 대체하는 것)될 가능성은;


이다.여기서 N; 유용한 모집단의 크기, e; 자연로그 상수 2.718

  A2가 모집단 중 한 개체에 나타난 하나의 새로운 돌연변이라 한다면 q=1/2N 이고 고정화 가능성은 다음과 같다.


(s=0 일 때)

  

다시 말해서 자연적인 돌연변이일 경우, 그 돌연변이가 고정화될 가능성은 모집단 중 그 유전자의 빈도수와 같다는 것이다. 1000개의 개체 수를 갖는 모집단에서 발생한 하나의 자연적 돌연변이가 기존의 유전자를 대체할 가능성은 1/2000 (0.0005)이다. A2가 N이 1000인 집단에서 발생하고 0.01의 선택적 잇점을 갖는다면 A2가 A1을 대체할 최종적인 고정화 가능성은 0.02 (1/50)이다. 약간 유리한 하나의 유전자가 무작위의 효과로 살아남을 수 있는지는 모르겠지만, 아마도 그렇지 못할 것이다.

  만약 A2가 해로운 유전자이고 그것을 배척하는 선택상수가 겨우 -0.001 이라고 해도, 고정화될 가능성은 0.00004 또는 1/25000 이다. 만약 s가 -0.01 이고 N이 1000 이면, 매우 조금 해로운 이 유전자가 세포 내에서 고정될 가능성은 1/1010 보다 약간 적다. 쓸모없는 단백질을 생산하는 세포는 분명 존재할 수 없었을 것이다.


  ‘진화는 왜 최종산물이나 유용한 어떤 물질을 만들기까지 쓸모도 없는 단백질을 갖고 있는 세포나 식물을 만들었을까?’ 라는 질문에 ‘왜 안되겠어?’ 라고 대답한다면, 그에 대한 답변은 다음과 같다. ‘자연선택은 (최종산물을 만드는데) 필요한 일련의 반응들을 해명해 줄 수 없고, 오히려 무자비한 적이 되어왔을 것이다’.

  이 논쟁은 창조과학자들 사이에서는 이미 잘 알려진 논쟁에 더하여 생각해 볼 수 있다. 하나의 작은 단백질을 만들어내기 위해 1000 개의 염기쌍이 정확히 배열될 통계적 가능성은 약 10-600으로, 이것은 1000 개의 그룹에서 300억년(1018초) 동안 1초당 10억 번의 재조합이 일어난다고 해도 이루어지기 힘들다. 이러한 염기의 수는 반경이 50억 년(10130)인 우주 공간에 빈틈없이 채울 수 있는 전자의 수와 같다. 이는 10157번의 시도가 행해지는 것으로 상상하기도 힘든 큰 수이지만, 하나의 작은 유전자가 만들어지는 기회를 얻기 위해 필요한 수에 비하면 매우 그리고 절대적으로 적은 수에 불과하다.44

그림 8. Three stages of the Calvin cycle. 1) In the carboxylation reacion, C02 is covalently linked to the number two carbon of Ribulose-1,5-bisphate (RUBP). 2) In the reduction reactions, carbogydrate is formed from the 3-phosphoglycerate (PGA) molecules using the energy of ATP and NADPH. 3) In the regeneration reactions, five sixth of the triose sugars are recombined in the simplest possible sets to reproduce RUBP. Two molecules of NADPH and two of ATP are use in the reduction of 3-phosphoglycerate for every C02 fixed, and one ATP is used in the regeneration reactions for a total of 2 NADPH and 3 ATP`s per carbon fixed.

 

 5. ‘색소가 존재하기 이전인데, 진화는 왜 그리고 어떻게 색소결합 단백질을 만들어내려고 시도하는 것일까?’ 하는 질문은 진화론자들이 대답하여야 하는 또 하나의 주요한 문제이다.

  만약 엽록소에 결합하는 안테나 단백질이 생기기 이전에 엽록소가 진화된 것이라면 그것은 십중팔구 세포를 죽일 것이므로, 단백질이 먼저 진화되어야 한다. 그러나 엽록소 같이 주요한 색소들이 이미 존재하고 있지 않다면, 자연 선택은 엽록소나 다른 색소물질과 결합하는 ‘새로 진화된’ 단백질에 우호적일 수 없다! 각 결합부위는 엽록소 a에만, 혹은 엽록소 b, 카로틴 각각에만 결합되도록 기술적으로 만들어져야 한다. 카로틴 분자들이 엽록소가 삼중항 상태가 되는 것을 막기 위해서는 반드시 적합한 그 위치에 있어야 한다. 색소분자들이 이미 주위에 있다 할지라도 그것들에 맞는 단백질을 만들어낸다는 것은 매우 어려운 일이다. 색소분자들하고만 결합해야 할 뿐 아니라, 적합한 색소와 적합한 위치에서 적합한 방향으로결합해야만 한다. 그래야 에너지가 각 단계에서 약간 더 낮은 에너지 준위로 완전하게 전달될 수 있다. 그렇지 않은 다른 어떤 것들로는 아무 것도 할 수 없고 에너지가 무작위적으로 전달되어, 잘해야 아무 것도 아닌 일로 끝나고, 최악의 경우 세포가 타버리게 될 것이다.


  진화에는 또 다른 문제가 있다. 아포 단백질에 색소물질이 삽입되면 구조에서 α-helix 부분의 20-60%가 변한다.45 따라서 진화는 아직 색소가 진화되지도 않았을 때에, 올바른 위치와 방향에서 색소물질이 결합되어야만 바른 구조를 형성할 수 있는, 처음에는 잘못된 모양을 갖는 단백질을 만들어야 한다.

  안테나 복합체에서 색소물질들 간에 에너지가 전달되는 시간은 10-15-10-9초 사이이다. 하나님이 만드신 시스템은 에너지를 붙잡기 위해, 10억분의 1초보다 약간 적은 시간동안 에너지가 손실될 수 있는 4부분이 있긴 하지만, 광자 에너지의 95-99%를 회수한다.46 인간은 그러한 효율을 갖는 시스템을 설계할 수도 없는데, 진화론자들은 Cairns-Smith47가 ‘더듬거리는 늙은 손가락(old fumble fingers)'이라고 말했던 ‘우연’이 할 수 있다고 결론짓는다.


  아포단백질과 색소의 결합에 대해서는 아직 알려진 바가 거의 없지만, PSI과 PSII의 중심복합체에 있고, 엽록소 a와 결합하는 단백질(엽록체에 암호화 되어있음)들은 함께 번역되어 틸라코이드 내부로 들어간다는 사실은 밝혀져 있다. 리보솜의 휴지(休止)(ribosome pausing)로 인해 D1 단백질의 중간체들이 발견되곤 한다. 리보솜이 잠시 쉼으로 인해 단백질이 번역되면서 엽록소 a와 결합되는 것 같다.48 여러 광독성 물질들이 생성됨과 동시에 조절되는 제어체계를 볼 때, 지적 계획과 예지에 의한 것임을 생각하게 된다. ‘더듬거리는 늙은 손가락’이 어떻게 이런 계획을 생각해 낼 수 있겠는가?

 

  6. ATP 합성효소는 더 이상 축소될 수 없는 복잡한 모터(motor)이다. 양성자에 의해 가동되는 이 모터는 앞서 설명했듯이 고정부(stator)와 회전부(rotor)로 나뉘어진다(그림 7). CF1 복합체가 없으면 양성자는 CF0 복합체를 자유롭게 통과할 수 있다. 그러므로 만약 CF0이 먼저 진화했다면 틸라코이드 내에는 pH 구배(gradient)가 생길 수 없다. 클로렐라에서 Eugenia에 이르기까지 식물계 전체에서, CF1 복합체의 하부구조들인 δ와 중요한 χ단백질은 세포질에서 합성되어 엽록체 내로 들어간다.49 모든 부분들이 적소(適所)로 옮겨져야 하며, 매우 작은 것까지도 적합한 크기와 모양을 하고 있어야 한다. 마치 공장의 조립라인처럼, 쓸모도 의미도 없는 각 조각들이 서로 다른 장소에서 만들어진 후 중심부로 옮겨져 조립이 된다. 이 과정이 제대로 이루어지면, 각 부분들이 완벽하게 연결되어 유용한 물질을 생산한다. 이 모든 과정은 이러한 방식으로만 작동할 수 있도록 정교히 설계된 것이다. 모든 복합체가 반드시 이 한 가지 방식으로만 만들어지고 조립되어야 한다. 그렇지 않으면 어떠한 것도 만들어지지 않는다. 모든 것이 작동하지 않으면 어떤 것도 만들어지지 않기 때문에, 자연선택으로 산의 경사를 천천히 올라가는 연속적인 중간체들이 있었다는 것은 불가능하다. ATP 합성효소라는 작은 양성자 의존성 모터는 8개의 다른 subunit들로 이루어져 있으며, 세균의 편모 모터50보다 더 작은 20개 이상의 폴리펩타이드*들이 잘 정렬된 형태를 하고 있다. 이것 역시 진화론자들이 설명하기 불가능한 것이다.

 

  7. 진화는 rubisco의 조합과 활성을 설명해 줄 수 없다. Rubisco의 16개 subunit을 다시 만들어 보려고 시도해 왔지만, 어느 급원의 재료로도 만들 수 없었다.51 그러므로 Rubisco의 조합은 엽록체 추출물로 연구해야 한다.51 Rubisco의 subunit 중 8개의 큰 subunit(L)은 엽록체 DNA에 암호화되어 있고, 8개의 작은 subunit(S)은 핵 DNA에 암호화되어 있다. S subunit은 세포질 내에 떠다니는 폴리리보솜*에 의해 합성되며, 합성되는 동안에는 Hsp70 계의 샤페론*과 동료 단백질(protein partners)에 의해 접혀지지 않은 상태(unfolded state)로 유지된다.52 소단위가 엽록체의 도입복합체에 도달하면, 14개의 폴리펩타이드로 구성된 Cpn60 샤프로닌 단백질이 도입 복합체의 IAP100 단백질과 결합하는데, 이것은 도입된 (그리고 성숙된) 작은 소단위와 결합될 수도 있다. 엽록체의 Cpn60 샤페론은 대장균의 GroEl 단백질과 유사하다.53 아직 접혀지지 않은 전구체 단백질이 스트로마 내부로 들어가면 Hse70 샤페론과 잠시 결합되고, N 말단의 표적화 서열(targeting sequence)이 잘려 나간다.54


  Rubisco 효소의 큰 subunit들은 엽록체 자체의 DNA와 합성기구에 의해 만들어지고, Cpn60 샤프로닌과 결합된 상태로 저장된다.55,56 이 샤페론 단백질은 큰 subunit들이 잘못 접혀져 쓸모없이 되지 않도록 지키는 역할을 하며,57 따라서 8개의 큰 subunit들이 적절하게 결합되기 위해서도 꼭 필요하다.58 샤페론이 없다면 그것들은 쓸모없는 덩어리가 될 것이다.58 많은 식물들에서, 큰 subunit들은 샤프로닌과 결합하기 전에 전문화된 효소들에 의해 화학적 변형을 거친다.59 엽록체의 Cpn60과 Cpn21, Hsp70 역시 16개의 단위들로 이루어진 rubisco 복합체의 조합에 관여한다는 사실이 결정적인 증거에 의해 밝혀졌다.60 샤프로닌의 도움으로 수용성 L8 중심부가 만들어지면, 작은 subunit 4개로 이루어진 4량체(tetramer)들이 중심부의 위와 아래에 결합되어 완전한 효소가 만들어진다.61 여기에는 다른 샤페론과 아직 규명은 안됐지만, 샤페론 유사 폴리펩타이드나 리포단백질들도 관여함이 확실시되고 있다.


  무가치한 rubisco의 작은 subunit들이 엽록체 밖에서 접혀지지 않도록 방지하는 단백질에게, 자연선택은 어떻게 우호적일 수 있는지, 진화론자들은 어떻게 이것을 설명할 수 있을까? 단백질이 내부로 들어가는 길이 진화되기 전 상태에서, 그것이 접혀지지 않은 채로 밖에서 유지되는 것은 아무런 유익이 되지 않는다. 어떻게 아무 것도 모르는 기회(blind chance)가 큰 subunit의 폴리펩타이드들이 ‘정확히’ 접혀지는 것을 ‘알며’, 서로 엉겨붙지 않도록 방지할 수 있을까? 단백질이 유용한 상태가 될 때가지 ‘정확한’ 구조를 ‘예견’하는 것은 불가능하다. ‘정확하게’ 접혀진 폴리펩타이드 조차 아직 유용해지지 않은 때임에도 불구하고, 진화는 아직 유용하지 않은 어떤 것을 화학적으로 변형시켜서, 그것이 ‘정확하게’ 접혀지도록 해야 하니, 진화는 정말로 영리해야 한다.


  오직 설계자만이 왜 전문화된 단백질을 만들어내고, 왜 엽록체로 가게하며, 또 왜 꼭 정확한 위치에서만 subunit의 표적화 서열이 잘려나가도록 설계해야 하는지 그 필요를 알 것이다. 또한 의미 없는 rubisco 조각들 전체가 반드시 한 가지 방식으로만 조립된다는 사실은 어떠한가? 아직 기능을 갖지 않지만 미래에 유용하게 될 어떤 것을 만들어내는 복잡한 도구들을 고안하기 위해서, (설계자로서) 진화는 훗날에야 매우 영리하게 일할 단백질의 유용성을 상세하게 알고 있어야 할 것이다. 만약 진화가 샤페론 단백질 중 어느 하나를 간신히 만들어냈다 하더라도 (그렇지 않을 것이지만), 다른 샤페론들이 같이 존재하지 않는 한 그것은 rubisco를 만드는 데 여전히 쓸모가 없을 것이다. 어느 하나라도 없으면 16개 단위의 복합체는 만들어질 수 없다.


  그러나 불가능하지만 진화가 rubisco 효소 복합체를 만들어내는데 성공하고, 우연히 기질인 RUBP를 만들 수 있는 (그 외에는 쓸모없는) 새로운 효소를 만들어 냈다고 가정해 보자. 완벽한 16개 단위로 구성된 rubisco 단백질 복합체는 RUBP와 단단히 결합되어 아무 것도 할 수 없을 것이다.


  진화의 꿈나라와는 전혀 다른 현실 세계에서, rubisco를 RUBP로부터 떼어내기 위해서는 또 다른 효소가 필요하다. 일단 rubisco 복합체가 만들어지면, 불활성 상태(dark conditions)로 단단히 결합되어있던 단백질 활성화효소가 ATP를 사용하여 rubisco를 RUBP로부터 분리시킨다. ATP가 가수분해되면서 활성화효소의 구조가 변형되어 rubisco와 결합할 수 있게 되며 RUBP를 방출시킬 수도 있게 된다. 활성화된 rubisco 부위를 만들어내기 위해서는, 특정 위치의 lysine 아미노산의 ε-NH2기가 carbamylation 되고, 이 carbamyl 기*에 Mg2+ 이온이 결합되어야 한다. 아미노기는 NH3+에서 시작되는데, CO2가 결합하기 전에 NH2로 바뀌어야 하고, 이후에는 COO-가 결합할 수 있도록 양성자 하나를 더 잃어야 한다. 따라서 이 단계적 반응은 양성자 농도가 낮고 Mg2+의 농도가 높을 때 잘 일어난다. 빛은 위에 언급된 방식으로 스트로마의 양성자 농도를 낮추고 Mg2+ 이온의 농도를 높인다. 그러나 밤에는 광합성 조직에서 RUBP가 검출되지 않는데, 이는 실제로 밤에는 phophoribulokinase가 이 회로를 파괴함을 의미한다.63 이상의 모든 것은, 진화가 rubisco 효소를 만들어내는 불가능한 일을 간신히 달성했다 하더라도, 빛이 있는 곳에서는 반응을 시작하고 어둠 속에서는 반응을 끝내기 위해서는, 현재 상태 그대로의 총체적인 시스템이 필요함을 암시한다. 

 그림 9. Enzymes (bold type) and reactions of the Calvin cycle.

  

결론


  더 이상 축소할 수 없는 복잡한 광합성 시스템이, 진화에 의해 우연히 저절로 생겨났다고 상상하는 것은 상식을 무시하는 것이다. 도리어 (인간은 아직 다 이해할 수도 없고 흉내낼 수도 없는 하나의 과정인) 광합성에서 명백히 보이는 믿을 수 없을 정도의 조직체계와 치밀함은 설계된 것임을 외치고 있는 것이다.

 

 

*참조 : Green power (photosynthesis) : God’s solar power plants amaze chemists
http://creationontheweb.com/content/view/4476/

 

 

References

1. Von Wettstein, D., Gough, S. and Kannangara, C.G., Chlorophyll biosynthesis, The Plant Cell 7:1039-1057, 1995.

2. Taiz, L. and zeiger, E., Plant Physiology, 2nd Edition, Sinauer Associates Inc., Massachusetts, pp. 155-225, 1998.

3. Taiz and Zeiger, Rdf. 2, p. 172.

4. Taiz and Zeiger, Ref. 2, p. 185.

5. Nitschke, W., Muhlenhoff, U. and Liebel, U., Evolution; in: Raghavendra, A.S. (Ed.), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 285-305, 1998.

6. Taiz and Zeiger, Ref. 2, pp. 170-171.

7. Taiz and Zeiger, Ref. 2, p. 174.

8. Taiz and Zeiger, Ref. 2. p. 170.

9. Taiz and Zeiger, Ref 2, pp. 177-178.

10. He, W.Z. and Malkin, R., Photosystems I and II; in: Raghavendra, A.s. (Ed.), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 29-43, 1998.

11. Whitmarsh, J., Electron transport and energy transduction; in; Raghavendra,A.S.(Ed.), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 87-107, 1998.

12. Taiz and Zeiger, Ref. 2, pp. 178-181.

13. Hill, R. and Bendall, F., Function fo the two cytochrome components in chloroplasts: a working hypothesis, Nature 186: 136-137, 1960.

14. Boyer, P.D., The ATP synthase-a splendid molecular machine, Ann. Rev. Biochem. 66:717-749, 1997.

15. Taiz and Zeiger, Ref. 2, p. 182.

16. Taiz and Zeiger, Ref. 2. pp. 195-225, 1998.

17. Sharkey, T.D., Photosynthetic carbon reduction; in: Raghavendra, A.S. (Ed.), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 111-122, 1998.

18. Taiz and Zeiger, Ref. 2, pp. 198-201.

19. Sharkey, Ref. 17, p. 115.

20. Asada, K., Radical production and scavenging in the chloroplasts; in: Baker, N.R. (Ed.), Photosynthesis and the Enviroment, Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, Netherlands, pp. 123-150, 1996.

21. Beale, S.I., Enzymes of chlorophyll biosynthesis, Photosynthesis Research 60:43-73, 1999.

22. Thaxton, c.B., Bradley, W.L. and Olsen, R.L., The Mystery of Life`s Origin: Reassessing Current Theories, Lewis and Stanley, Dalls, pp. 42-68, 1984.

23. Enton, M., Evolution: A Theory in Crisis, Adler & adler, Bethesda, pp. 249-273, 1986.

24. Overman, D.L. and Pannenberg, W., A Case Against Accident and Self Oganization, Rowman & Littlefield Inc., Lanahm, Boulder, New York, Oxford, pp. 31-67, 1997.

25. Apel, K., Metabolism and strategies of higher plants to avoid photooxidative stress, in: Aro, E-M. and Andersson, B. (Eds.), Regulation of Photosynthesis, Klluwer Academic Publishers, Neitherlands, pp. 235-252, 2001.

26. Asada, Ref. 20, p. 127.

27. Sandmann, G. and Scheer, H., Chloroplast pigments: chlorophylls and carotenoids; in: Raghavendra, A. S. (Ed.), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 44-57, 1998.

28. Sandmann and Scheer, Ref. 27. p. 48.

29. Beale, Ref. 21, pp. 45-46.

30. Apel, Ref. 25. p. 238.

31. Apel, Ref. 25. p. 236.

32. Dimroth, E. and Kimberley, M.M., Precambrian atmospheric oxygen: evidence in the sedimentary distributions of carbon, sulfur, uranium and iron, Canadian J. Earth Sciences13(9):1161-1185, 1976.

33. Thaxton et al, Ref. 22, pp. 78-82.

34. Overman and Pannenberg. Ref. 24. pp. 41-43.

35. Denton, Ref. 23, pp. 261-262.

36. Blankenship, R.E., Molecular Mechanism of Photosynthesis, blackwell Sciences Ltd., Oxford, pp. 220-257, 2002.

37. Blankenship, Ref. 36, pp. 224-225.

38. Asada, Ref. 20, p. 130.

39. Asada, Ref. 20, p. 131.

40. Asada, Ref. 20, p. 143.

41. Asada, Ref. 20, p. 135.

42. Futyuma, D.J., Evolutionary Biology, 3rd ed., Sinauer Associates Inc., Massachusetts, pp. 365-396, 1998.

43. Futyuma, Ref. 42, p. 393.

44. Morris, H., Scientific Creationism, 2nd ed., Master Books, El Cajon, pp. 59-90, 1985.

45. Chitnis, P.R., Import, assembly and degradation of chloroplast proteins; in: Raghavendra, A.S. (Ed.), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 58-71, 1998.

46. Taiz and Zeiger, Ref. 2, p. 170.

47. Cairns-Smith, A.G., Seven Clues to the Origin of Life: A Scientific Detective Story, Cambridge University Press, Cambridge, London, pp. 98-106, 1985.

48. Paulesn, H., Pigment assembly-transport and ligation;in:Aro E-M.and Andersson, B. (Eds.), Regulation of photosynthesis, Kluwer Academic Publishers, Netherlands, pp. 219-233, 2001.

49.  Kapoor, S. and Sigiura, M., Expression and regulation of plastid genes;in:Rahavendra, A.S. (Ed,), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 72-86, 1998.

50.  Junge, W., Lill, H. and Engelbrecht, S., ATP synthase: an electrochemical transducer with rotary mechanics, Trends in Biochem. Sci. 22:420-423, 1997.

51. Roy, H. and Andrews. J., Rubisco: Assembly and mechanism; in Photosynthesis: Physiology and Metabolism, Advances in Photosynthesis, Vol. 9, Kluwer Academic Publishers, Dodrecht, pp. 53-83, 2000.

52. Chitnis, Ref. 45, p. 64.

53. Roy and Andrews. Ref. 51, p. 56.

54. Lodish, H., Berk, A., zipursky, L.L., Matsudaira, P., Baltimore, D. and Darnell, J., Protein Sorting: Organelle Biogenesis and Protein Secretion; in: Molecular Cell Biology, 4thEd., w.H. Freeman and Company, New York, pp. 675-750, 2000.

55. Lodish et al, Ref. 54, p. 686.

56. Roy and Andrews, Ref. 51, p. 56.

57. Lodish, Ref. 54, p. 686.

58. Hughes, M.A., Plant Molecular Genetics, Addison Wesley Longman Ltd., Harlow, England, pp. 36-50, 1996.

59. Roy and andrews. Ref. 51. p. 59.

60. Roy and andrews. Ref. 51. p. 57.

61. Roy and andrews. Ref. 51. p. 58.

62. Taiz and Zeiger, Ref. 2, p. 206.

63. Sharkey, T.D., Photosynthetic carbon reduction; in: Raghavendra, A.S.(Ed.), Photosynthesis: A Comprehensive Treatise, Cambridge University Press, Cambridge, pp. 87-207, 1998.

64. Becker, W.M., Kleinsmith, L.J. and Hardin, J., The World of the Cell, 4th ed., pp. 78-109, 2000.

65. Hankamer, B., Barber, J. and Boekema, E.J. Structure and membrane organization of photosystem II in green plants, Anmual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology 48:643, 1997.

66. Whitmarsh, Ref. 11, p. 91. 3 : http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1903


번역 - 미디어위원회

링크 - ,

출처 - TJ 17(3), 2003

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1903

참고 : 1902|4454|1553|380|4433|4407|4358|4225|4105|4113|4034|3854|3758|4830|4854|5432

Rick Swindell
2004-07-24

광합성의 진화에 대한 밝은 빛 [1]

 (Shining light on the evolution of photosynthesis)


   광합성이 진화되려면 일련의 생화학적 반응들이 필요한데, 이것이 존재하기 위해서는 쓸모없는 중간체들을 만들어내는 복잡한 여러 효소들이 먼저 진화되어야 한다. 엽록소 생성에 필요한 효소들 중, 광독성이 있는 물질들을 잡아 변형시키며, 아포단백질로 넣어주는 다음 단계의 효소가 아직 진화되지 않았다면, 그러한 중간체들은 세포에 치명적이다. 증거들은 다음과 같다.

a) 산소의 독성을 제거하는 복합체가 진화되기 이전에, 바닥상태 산소의 출현은 세포에게 치명적일 것이다.

b) 유사한 단백질로부터 원하는 효소들을 만들 수 있도록 유전자가 진화될 확률을 계산해보면, 그런 우연한 기회라는 것은 거의 있을 수 없다.

c) 필요도 없는 단백질의 생성은 세포에게 사형선고와 같다.

d) ATP* 합성효소의 모터는 단계적으로 진화될 수 있는 성질의 것이 아니다.

e) Rubisco 복합체는 진화될 수도 없고, 진화되지도 않았을 것이다.



  과학을 자연주의적 가정, 즉 ‘모든 물질과 에너지는 존재해왔거나 존재할 것이다’ 라고 정의한다면 광합성 역시 진화해 온 것이어야 한다. ‘지적존재에 의해 설계된 것이다’ 라고 하는 유일한 합리적 대안은 ‘과학’이라는 정의에 어긋난다고 할 테니 말이다. 정의에 따른다면 광합성에 관계되는 거대하고 복잡한 체계가 우연히 생겨났다는 것이다. 그러나 사람이 어떤 단어를 정의한다고 해서 객관적인 실재 영역까지 관할할 수 있는 것은 아니다. 진실은 단어에 대한 인간의 정의와 전혀 무관하며, 이는 과학의 정의라 해도 마찬가지다. 이 논문은 ‘진화는 광합성 세균이나 녹조류, 고등식물에 존재하는 광합성 과정을 만들어낼 능력이 없으며, 따라서 지적으로 설계된 것임에 틀림없다’는 것을 명제로 삼고 있다.

(광합성 계나 캘빈 회로의 복잡함을 잘 아는 사람은 77쪽에 있는 ‘진화의 문제점’ 영역으로 넘어가길 바란다. *는 이 글에서 처음 나온 어휘이며, 뒤의 용어해설에서 뜻을 풀이하였다).


광합성은 어떻게 이루어지는가? : 기본 원리


  광합성을 하는 진핵생물에는 엽록체(chloroplasts)라고 하는 별도의 세포 소기관이 있어 여기에서 광합성이 이루어진다 (그림 1). 녹조류인 클로렐라(Chlorella)는 하나의 커다란 엽록체를 가지고 있으며, 7천만 개의 세포를 가지고 있는 식물의 잎 하나에는 약 50억 개의 엽록체가 들어있다. 또 각각의 엽록체에는 약 6억 개 정도의 엽록소(chlorophyll) 분자가 있다. 일반적으로 한 엽록체 당 250-300 여개의 엽록소 분자가 흡수된 빛 에너지를 주위 색소들을 거쳐 그들이 속한 광계(photosystem)*의 반응중추에 있는 특별한 한 쌍(special pair)의 엽록소 분자에게 전달하는 역할을 한다.1


  엽록체는 보통 두 개의 지질층으로 둘러싸여 있다. Lamellae라고 하는 엽록체의 내막에 단백질이 존재하는데, 녹조류나 고등식물의 경우 엽록소가 이 단백질에 결합되어 있고, 여기서 광합성의 명반응(light reactions)*이 일어난다. 틸라코이드의 외부영역인 스트로마에는 액체로 채워져 있는데, 여기에 존재하는 수용성 효소들에 의해 CO2로부터 최종적으로 당이 만들어지는 탄소환원 반응이 이루어진다.2 엽록체 내막의 대부분은 막으로 된 주머니(틸라코이드)가 차곡차곡 쌓여져 있는 모양인 그라나의 막과 밀접하게 연결되어 있다. 어떤 일부의 막 주머니는 스트로마 내부에 하나의 줄처럼 뻗어져 나와 있기도 하는데, 이것을 ‘스트로마 라멜라’ 라고 한다(그림 1). 광합성에 관여하는 단백질 중 틸라코이드 막에 삽입되어 있는 부분은 대부분 소수성(물을 밀어내는 성질)이며, 내부공간(lumen*)인 스트로마로 뻗어 나온 부위는 일반적으로 친수성(물을 끌어당기는 성질)이다. 

그림 1. The chloroplast. (a) A cutaway vieew of a plant cell showing the relative size and orientation of the chloroplasts. (b) A chloroplast as seen by electron microscopy (TEM). (c) A schematiic illustration of chloroplast structure, (d) A cutaway of a granum. Figure modified slightly form Becker, W.M., Kleinsmith, L.J. and Hardin, J., The World of the Cell, 4th ed., Chapter 4, p. 91.64 Copyright © 2000 by Addison Wesley Langman Inc., Reprinted by permission fo Pearson Education Inc.


  광합성을 하는 세균이나 진핵생물은 광합성에 필요한 빛 에너지를 빛 포집장치인 안테나 복합체*에 모아놓는다. 광합성을 하는 진핵생물의 광계에는 엽록소 a와 b를 갖는 두 종류의 반응중추(reaction centres)가 있는데, 이들 각각은 고유의 안테나 단백질 복합체를 가지고 있다. 제 2광계(photosystem II, PSII)에서 빛을 포집하는 복합체 단백질은 막을 가로지르는 3개의 나선구조(α-helix*)로 이루어진 하나의 막관통 색소단백질 복합체의 구조를 하고 있음이 밝혀졌다. 이 복합체에는 약 15개의 엽록소 a, b와 여러 개의 카로티노이드가 존재하고 있다(그림 2). 2개의 긴 카로티노이드가 복합체 중심부에 X자를 이루고 있다.3 제 1광계(PSI)가 처리하기에는 너무 많은 에너지가 제 2광계(광합성에 처음으로 이용되는 광계임)로 들어올 경우에는, LHCII복합체가 PSI을 돕기 위해 막으로 이동할 수 있다.4 이러한 안테나 복합체는 틸라코이드 막에 있는 반응중추 주위에 모여 있어서 여기(勵起)된 전자의 에너지를 반응중추로 전달하는 역할을 한다. 제 1반응중추의 안테나 복합체는 실제로 반응중추의 일부이기도 하다.5

그림 2. Chlorophylls a and b (right) and B Carotene (above). In chlorophyll a, (R+CH3), and in chlorophyll b, (R=CHO).


  광자가 단일결합과 이중결합이 교대로 존재하는 conjugated double bond에 존재하는 전자를 자극시키면, 빛 에너지는 안테나 복합체에 있는 색소분자에 포집된다. 각각의 색소들은 특정 파장에서 광자를 흡수한다. 안테나 복합체의 색소분자들은 일반적으로 자신들이 흡수한 에너지를 약간 더 낮은 에너지 준위(더 긴 파장)에서 흡수하는 다음 단계의 색소들에게 순차적으로 전달시킨다. 카로티노이드 색소들은 여기된 에너지를 엽록소 b에게 넘겨주면, 엽록소 b는 최대흡수파장인 670nm인 엽록소 a에게, 그리고 이것은 680nm에서 흡수하는 최초의 반응중추(RCII)의 엽록소 한 쌍에게 에너지를 전달시킨다. 이러한 시스템은 광화학(전자전달, 그림3)에 사용하기 위해 광자에너지의 95-99%를 회수하며, 각 단계에서 소량의 에너지 손실이 있을 뿐이다. 전자의 전달은 비가역적으로 일어난다.6


  광자가 색소분자로 흡수되면, 낮은 에너지 오비탈에서 반대방향으로 회전하며 쌍을 이루던 전자 중 하나가 높은 에너지 오비탈로 뛰어오르면서 각 전자들은 쌍을 이루지 않게 된다(그림 4).7 여기된 에너지가 반응중추로 갈 때, 전자의 이동에 의해 전달되는 것이 아니라, 마치 소리굽쇠의 한 쪽을 치면 다른 쪽으로 에너지가 전달되듯이 공명을 이루며 전달되는 것으로 여겨진다.8 전자의 이동은 분자내 화학적 변화를 수반하지만, 에너지 전달은 단순한 물리적 과정이다.

  이 과정의 마지막 단계는, 제2 반응중추에 있는 특별한 한 쌍의 엽록소(P680) 중 하나에서 전자 하나가 여기하는 것이다. 여기된 전자는 pheophytin 분자로 전달되는데, 이것은 (변형된) tetrapyrrole 분자 중앙에 있는 마그네슘이 두 개의 양성자로 치환된 것으로, 엽록소와 유사한 분자이다. RCII에서 P680이 환원된 후에는 반응들이 매우 빨리 진행되어, 얻은 에너지가 열로 손실되는 것을 막는다. Pheophytin으로 잃어버린 전자는 반응중추 단백질에 있던 타이로신(Y)으로부터 다시 채워지는데, 이 전자는 4개의 망간 원소가 정교하게 배열된 시스템에 있던 물분자에서 유래된 것이며, 이후 빛에 의해 점점 더 산화되지만, 이 기작은 밝혀지지 않았다.9 이러한 시스템은 전자를 얻기 위해 물분자도 쪼갤 수 있는 것으로, 어떠한 생물학적 시스템보다 가장 강력한 산화제로 작용한다.10 

그림 3. Energy movement within the antenna complex is by resonance transfer, a prely physical process, to the 'special pair` of chlorophyll molecules in the reaction centre, where the energy captured is used in the transfer of electrons from chlorophyll to pheophytin, and on to plastoquinones A and B. The original electron source in higher plants is water.


  Pheophytin은 새로 얻은 전자를 plastoquinone에게 전달하고, 이 전자는 두 번째 plastoquinone으로 재빨리 이양된다(그림 5). 두 번째 quinone이 첫 번째 quinone에게 전자 2개를 받으면 스트로마에서 양성자 두 개를 꺼내서 분리하고, 산화된 cytochrome b6f 복합체로 전자를 전달한다. 틸라코이드 내부 공간(lumen)으로 2개의 양성자가 들어가면서 cytochrome 복합체로 전자가 전달되는 것이다. 두 전자 중 하나는 철황단백질을 거쳐 lumen 쪽에 있는 cytochrome f와 plastocyanin으로 가고(그림 3 참조), 다른 하나는 2개의 cytochrome b를 거쳐 산회된 plastoquinone으로 가서 재환원된다. Plastoquinone은 스트로마에서 양성자 2개를 더 꺼내어 위의 과정을 반복하는데, 이 결과로 양성자는 스트로마에서 lumen으로 이동하게 된다. Rieske 철황단백질과 cytochrome f를 거쳐서 온 전자는 plastocyanin에 의해 제 1광계(PSI)로 운반되고, 거기서 제 1반응중추(RCI)에 있는 특별한 엽록소 한 쌍(P700)을 환원시킨다. 이 새로운 전자는 RCI에서 빛에너지로 충전되어 엽록소 a(그림 611에서 A0로 표시됨)로 전달된 후, 다시 비타민 K1(quinone, A1으로 표기)과 철황함유의 일련의 단백질 복합체들을 지나 ferredoxin으로 전달된다.12 Ferredoxin은 ferredoxin-NADP reductase에 의해 NADP+를 NADPH로 환원시킬 수 있다.12


  PSII는 물에서 전자를 빼낼 수 있는 매우 강력한 산화제이지만, NADP+를 NADPH로 환원시키지는 못한다. PSI은 매우 강력한 환원제를 만들어 ferredoxin과 NADP+를 환원시키게 한다. 그러나 위 두 시스템 모두는 단독으로는 어떠한 의미 있는 일도 할 수가 없다. 마치 ‘모든 것이 작동하지 않으면 어떤 것도 만들어지지 않는다(nothing works unless everything works)’는 말과 같다. Hill과 Bendall13이 Z자 모양(Z scheme)이라 명명한 이상의 전 과정(그림 6)을 통해 고에너지 분자인 NADPH가 생성된다. 이 에너지는 캘빈 회로의 환원과 재생산 반응에 이용되며(그림 7), 캘빈 회로를 통해 CO2가 유기물질에 결합되어 3당류가 만들어진다. 

그림 4. Diagram of orbital occupation for the ground and excited (singlet) states of reaction centre chlorophyll. Arcing arrows stand fot electrons og opposite spin direction. In the ground state, the chlorophyll is a poor reducing agent vecatse it can only lose an electron from a low energy orbital, and a poor oxidizing agent because it can only accept electrons in a high energy orbital. In the excited state, an electron can be lost from a high energy orbital, and the molecule becomes an extremely poweful reducing agent. This means that the P680 and P700 excited state molecules have a very negative redox potential. They 'want' to give away electrons very badly.


  이 외에도 이상의 반응을 통해 또 다른 에너지 축적이 이루어지는데, 그것은 틸라코이드 lumen으로 양성자가 축적된다는 것이다. 양성자는 PSII에서 물이 쪼개질 때 축적되며, 환원된 plastoquinone인 hydroquinone이 cytochrome b6f에서 산화될 때 lumen에 남게 된다. Lumen에 축적된 양성자들은 ATP 합성효소에 의해 다시 스트로마로 돌아가게 된다(그림 7). ATP 합성효소의 CF0 복합체는 막을 통과하는 통로를 만들어준다. 또 ADP와 무기인산염의 결합부위와, ATP의 결합부위는 CF1 복합체의 3α, 3β 하부구조를 각각 이루며, 이것들은 오렌지 조각들처럼 서로 교대로 존재하는 모양을 하고 있다. CF0 복합체 중 빈 틈으로 양성자가 들어가고 나오면서 에너지가 생성되는데, 이 에너지로 αβ하부구조들 내에서 비대칭구조인 χ 단백질이 회전한다는 사실이, 위의 모델을 뒷받침하고 있다. β하부구조의 모양이 변형되면서 ADP와 무기인산염이 결합되고, 하부구조들이 닫히면서 기질들 간에 결합이 생기면서 ATP가 생성되는 것으로 보인다.14 하부구조들이 다시 열리면 ATP가 방출되게 된다.14


  양성자 4개가 위의 복합체를 통과할 때마다 1개의 ATP가 생성된다.15 명반응에서 생긴 ATP와 NADPH는 캘빈 회로의 환원반응에서 이용된다.


캘빈 회로(The Calvin cycle)


  명반응에서 생긴 ATP와 NADPH에 저장된 에너지를 이용하여 3개의 탄소로 된 3당류를 합성하는 탄소고정반응(캘빈 회로)은, 다음 3 단계에 걸쳐 이루어진다(그림 8).

․Ribulose-1,5-bisphosphate(RUBP)의 carboxylation 이후 이것은 3-phosphoglycerate(PGA) 2분자로 나뉘어진다.

․PGA가 3당류로 환원. CO2 한 분자가 결합될 때마다 NADPH와 2분자와 ATP 2분자가 소모된다.

․Ribulose-1,5-biphosphate가 다시 만들어짐. 탄소가 하나씩 결합될 때마다 ATP 한 분자씩 소모된다.16

그림 5. Linear electron transport system of photosynthesis. Photosystem II simplified from Hankamer et al, 65 © 1997 by Annual Reviews <www.annualreviews.org>. Plastocyanin dissociation and movement simlified, because PSI is predominantly in the stroma lamellae.


  그림 9는 캘빈회로의 반응들을 좀더 상세히 나타낸 것이다. 그림 9의 첫 번째 반응은 rubisco라고도 부르는 ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase 효소에 의해 촉매되는 매우 중요한 반응이다. Ribulose-1,5-bisphosphate(RUBP)의 두 번째 탄소에 무기 CO2가 공유결합 되는데, ATP를 필요로 하지 않는 이 반응은 5 단계에 걸친 복잡한 과정을 거치며,17 최종산물로 2분자의 3-phosphoglycerate(PGA)가 생성된다. Phosphoglycerate kinase가 ATP를 사용하여 이 분자들을 인산화시켜 1,3-bisphosphoglycerate로 만들면, 여기에 NADP;glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase가 NADP를 이용하여 작용, 최초의 3당류인 glyceraldehyde-3-phosphate를 생성하게 된다.18


  이렇게 생성된 3당류 인산염 중 1/6은 엽록체 내부에서 녹말을 만드는데 이용되거나 엽록체 외부로 배출되어 서당(sucrose) 합성에 이용된다. 나머지 5/6는 식물이 CO2를 고정화시키는데 필요한 분자인 RUBP를 재생산하는데 이용된다. 이상의 재생산 반응에서 눈여겨볼 것은, (탄소가 하나인 화합물을 제외하면) 모든 분자들이 가능한 한 최소의 탄소 수를 유지하면서 3개의 세트를 이용하여 5개의 세트를 만들어내는데, 이러한 과정이 매우 간단한 방식으로 이루어진다는 것이다.19


  이론적으로는 소량의 RUBP가 만들어질 수도 있지만, 그림 9에서 녹색으로 표시된 3개의 효소 중 하나라도 없으면, 이러한 시스템은 균형을 잃게 될 것이다. 실제로 이 반응에 참가하는 효소 중 어느 하나라도 불활성화 되면 탄소고정반응이 억제되며, 낮은 H2O2의 농도에서도 탄소고정이 이루어지지 않는다. H2O2가 겨우 10uM만 존재해도 반응의 50%가 저해된다. 이는 반응성이 매우 큰 물질들을 잡아내는 시스템이 작동하지 않는다면, 0.5초 만에 쌓일 수 있는 농도이다.20


  그림 하단부에 있는 마지막 반응은, rubisco의 기질이기도 하며 반응 전 과정에서 매우 중요한 분자인 RUBP를 만들어내기 위해 ribulose-5-phosphate에 2번째로 인산염을 결합시키는데 ribulose-5-phosphate kinase를 사용하는 것으로, 이것 역시 광합성에서만 볼 수 있는 독특한 반응이다.

 

(다음에 계속됩니다)

 

 

*한국창조과학회 자료실/진화론의 주장/돌연변이에 있는 많은 자료들을 참조하세요

    http://www.kacr.or.kr/library/listview.asp?category=J01



번역 - 미디어위원회

링크 - ,

출처 - TJ 17(3), 2003

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1902

참고 : 1903|4454|1553|380|4433|4407|4358|4225|4105|4113|4034|3854|3758|4830|4854|5432

Mike Matthews
2004-07-24

두 개의 머리가 하나 보다 더 나은가? 

(Two heads are better than one?)


     자주 두 개의 머리가 하나의 머리 보다 더 나은가? 라는 질문을 듣게 된다. 그러나 Sam과 Ella의 경우에서 두 개의 머리는 그렇게 좋지 못하다.

Sam과 Ella는1 몸 통 하나에 두 개의 머리를 가지고 있는 한 물고기(연어)로서, 지난 봄 캘리포니아의 7학년 물탱크에서 수영하는 것이 발견되어졌다.자기의 몸보다 더 무거운 머리들을 가지고 물 속에서 펄떡이려고 노력하는 모습을 상상해 보라. 이 불쌍한 물고기는 살아있다는 것만으로도 기적이다.

이 기형 물고기가 가리키고 있는 것은 무엇인가? 그 물고기는 생존하는 것 자체가 놀라운 일이다. 야생에서는 대부분 생존할 수 없다.

하나님은 시대를 통하여 사람들에게 여러 종류의 이상한 기형 동물들을 볼 수 있도록 허락하셨다. 그리고 그것들의 각각은 우리에게  타락(Fall)에 대한 기억을 상기시킨다. 이 괴상한 생물체가 주는 교훈은 분명하다. 그것은 생명체의 디자인은 매우 복잡하고 지적인 프로그래밍의 결과라는 것이다. 그리고 무작위적인 우연한 발생이나 자연적 과정들은 이러한 매우 특별한 디자인을 가진 정보를 붕괴시켜 그들을 뒤틀어지게 하고 손상시키는 경향이 있다는 것이다. 

기형(deformities)은 유전적 복제 오류(genetic error, 돌연변이라고 불리는)나, 초기 단계 동안의 발달 장애(developmental error) 라는 두 가지의 흔한 원인을 가진다.3 피부색소 결핍증(albinism)은 복제 오류의 흔한 예이다. 이에 반해, 구개파열(cleft palate, 입 천장의 구멍)은 흔한 발달 단계의 장애이다.

이러한 두 가지 형태의 문제점 간에 차이를 이해하기 위해서, 자동차 조립 라인을 비유로 생각하여 보자. 유전적 오류는 차를 설계하는 설계도 상의 잘못과 동일하다. 그러나 발달 장애는 완벽한 설계도에도 불구하고 차를 조립하는 과정에 발생한 잘못이다 (예를 들어 볼트를 끼우지 않았다거나 하는). 분명히 Sam과 Ella는 발달 장애의 결과이다. (눈들이 나타나기 전에 수정란이 심하게 밀려진(jostled) 것으로 믿어지고 있다). 

생명체 구조에서의 모든 형태의 오류들은 자체에서 일어날 수 있다. 그러나 두 형태 모두 가혹한 환경적 영향(방사선 조사나 화학물질 같은) 하에서 더 쉽게 일어난다. 어떤 인자가 이들 두 형태의 문제들을 어떻게 야기 시킬 수 있는가를 이해하기 위해서, 비유로 자동차 생산 공장에서 총을 난사하는 상황을 생각해 보자. 만약 총알이 자동차를 조립하는 장비를 맞추었다면, 새 차는 조립이 잘못된 채로 만들어질 것이다. 만약 총알이 전산 자료실을 맞추었다면, 설계도가 손상될 것이다.     

만약 부모 중 한 사람이 손가락을 잘리는 사고를 당했다 하더라도, 이것은 자식에게 유전되지 않듯이, 발달 장애는 유전되지 않는다. 그러나 한 세대에서 다음 세대로 유전 정보를 복사하다 가지게 된 유전적 오류는 유전된다.

어떻게 공룡들이 조류로 진화했는지, 어떻게 아메바에서 사람이 태어나게 됐는지를 설명하기 위해서, 진화론은 이러한 오류(mistakes)들에 의존하고 있다. 우리는 그러한 오류나 실수가 새로운 정보를 증가시켰다는 것을 결코 보지 못했다. 만약 진화가 지금까지 신다윈주의적 과정들에 의해서 발생되어져 왔다면, 진화론자들은 오늘날 생물체 중에서도 그러한 것이 발생하는 사례들을 적어도 수백 가지는 제시해야만 한다. 누군가로부터 진화에 관한 이야기를 들을 때, 연속적인 오류들이 새로운 생물체를 만드는데 정말 도움이 될 수 있을 것인지 스스로에게 물어보라. 그것은 살모넬라(Salmonella)로부터 새먼(salmon, 연어)을 만드는 것과 비슷하다.       

  


References and notes

1. A play on the word Salmonella, a type of bacterium involved in some cases of food poisoning.

2. The Cincinnati Enquirer, 4 March 2002, p. 2.

3. The term mutation can be confusing. In everyday language, a mutation can refer to any significant ‘change in the form’ of a creature. But in biology, it strictly refers to ‘an alteration in the genes’ of an organism. Technically, mutations are genetic errors, not developmental errors.

4. Nelson, M., Two heads are better than chum, The Sun, Bremerton, Washington, 18 January 2002.

 

 

*한국창조과학회 자료실/진화론의 주장/돌연변이에 있는 많은 자료들을 참조하세요

    http://www.kacr.or.kr/library/listview.asp?category=J01


번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.answersingenesis.org/creation/v25/i1/twoheads.asp ,

출처 - Creation 25 (1): 56, December 2002

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1813

참고 :

J. G. Leslie, Ph.D.
2004-07-24

돌연변이와 디자인 

(In Brief : Mutation and Design)


     살아있는 세포는 경이롭고, 복잡한 기계의 부품과도 같다. 세포는 에너지 변환장치(미토콘드리아), 생산 공장(골지체)들을 가지고 있으며, 자신을 수리할 수 있고, 스스로 복제할 수도 있다. 또한 세포는 DNA(deoxyribonucleic)라고 불리는 물질 안에 정보를 저장할 수 있는 도서관을 가지고 있다. 이 DNA에는 다음 세대에 물려줄 정보를 함유하고 있다. 사람에게는 23쌍의 DNA(46개의 염색체)가 있다. 현대의 연구들은 매우 특별한 기능과 관련된 유전자의 위치를 발견하고 있다. 예를 들어 ABO 혈액 그룹의 항원은 9번째 염색체에서 발견되어진다. 세포 하나에 존재하는 DNA를 길게 풀어 놓는다면, 그것의 길이는 대략 2 m 정도가 될 것이다. 성인의 몸 전체의 세포수를 대략 10조개로만 계산하여도, 전체 DNA의 길이는 지구에서 태양까지의 거리에 100배 정도가 될 것이다. 그러나 이 DNA는 철저하게 초집적되어 각 세포의 염색체 안에 들어가 있다.                 


염색체 안의 DNA는 믿을 수 없을 정도로 복잡하다. 그러나 DNA는 사고에 의해 변경과 돌연변이가 일어날 수 있다. 여러 실험들에 의하면, 복제 시스템은 매우 정확해서 박테리아의 경우 1만 번의 세포분열 당 단지 한 번 정도의 에러가 발생하는 것으로 알려져 있다. 진화론은 오랜 시간에 걸쳐 일어난 이러한 돌연변이가 변화의 주 요인이라고 주장하고 있다. 그러나 현재 돌연변이에 대한 발생 관찰은 그렇게 될 수 없음을 보여주고 있다. 한 예를 들어, 헤모글로빈(혈액에서 발견되는 한 단백질 분자)은 300 개 이상의 돌연변이원(돌연변이를 일으키는 물질)을 가지고 있다. 그러나 어떤 것도 사람의 생존에 도움을 주지 못하는 것으로 입증되었다. 여기에는 헤모글로빈 돌연변이가 겸상적혈구 빈혈증(sickle cell anemia)과 관련이 되어있다는 것도 포함한다. 겸상적혈구 빈혈증에 걸린 사람이 말라리아에 더 저항한다는 사실에도 불구하고, 그들은 성장장애를 보이며, 감염이 일어나기 쉽고, 반복적인 혈관 폐색에 기인한 만성적 장기 손상을 나타내는 것이다.   (참조 :  Founder mutations: evidence for evolution? http://creationontheweb.com/images/pdfs/tj/j20_2/j20_2_16-17.pdf )       


유전자 단계 또는 염색체 단계에서, 진화론적인 발전(진보)을 가져올 것이라는 어떠한 돌연변이적 메커니즘도 발견되지 않았다. 이것은 특별히 복제에 관여하는 모든 분자(DNA, RNA, 단백질)들은 독립적으로 기능하는 것이 아니라, 서로 상호간에 의존(interdependent)하고 있기 때문이다. 다른 말로해서, 세포와 세포의 유전 물질들은 이미 기능을 할 수 있는 복합적 단위(complex unit)들로 처음부터 창조되어져서 같이 나타나야만 한다는 것이다. 이것이 세포나 세포의 유전 물질들에 무작위적으로 일어나는 일련의 돌연변이적 변화가 해로울 수밖에 없으며, 해로운 결과를 가져오는 이유이다. 이러한 주제에 대해 좀더 깊이 알고자 한다면, 전문적인 글들을 읽어 보라.

 


 

*참조 : Accumulation of mutations: cancer or molecule-to-man evolution? 
http://creationontheweb.com/images/pdfs/tj/j21_2/j21_2_77-81.pdf

From ape to man via genetic meltdown: a theory in crisis 
http://creationontheweb.com/content/view/6102

Do new functions arise by gene duplication?
http://creationontheweb.com/content/view/5673

Protein mutational context dependence: a challenge to neo-Darwinism theory: part 1 
http://creationontheweb.com/images/pdfs/tj/j17_1/j17_1_117-127.pdf



번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.answersingenesis.org/creation/v6/i4/mutation.asp ,

출처 - Creation 6(4):18, May 1984

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1794

참고 : 4328|4350|4153|4141|4147|4079|4066|4035|4029|4025|4022|3965|3959|3944|3936|3911|3934|3869|3850|3653|3588|3745|3373|3265|3338|3178|3139|3071|3069|2767|2363|735|495|439|169|4503|4592|4758|4818|4998|5000|5105|5135|5253|5369|5357|5328|5372|5443|6585|6191|6119|6556|6002|6380|6266|5947|5949|5954|5775|5624|5544|5540|5536

David Plaisted
2004-07-24

미토콘드리아는 박테리아로부터 기원했는가? 

(Did Mitochondria Originate from Bacteria?)


      미토콘드리아(mitochondria)의 기원에 관한 진화생물학자들 사이의 대중적인 이론은, 미토콘드리아는 한 때 독립생활을 하던 유기체(free-living organism)가 세포 안으로 통합되었다는(incorporated) 이론이다. 그러나 우리는 유전학을 통해서, 독립생활을 하는 어떠한 유기체라 해도 적어도 DNA 상에 256개의 유전자(genes)와 30만 개의 염기쌍을 가지고 있어야 한다는 것을 알고 있다. 오늘날 독립생활을 하는 유기체들 모두는 이보다 훨씬 더 많은 DNA를 가지고 있다. 미토콘드리아는 DNA 상에 단지 16,000여 개의 염기쌍을 가지고 있다.

(Brian Speer는 포유류의 미토콘드리아 DNA(mitochondrial DNA)는 약 16,000 ~ 18,000개의 염기쌍을 가지고 있으며, 일반적으로 동물들은 14,000 ~ 39,000 개의 미토콘드리아 DNA를 가지고 있다고 나에게 알려주었다. 꽃을 피우는 식물들은 208,000 ~ 2,400,000 개의 염기쌍을 가지고 있다. N.W. Gillham의 'Organelle Genes and Genomes(세포기관의 유전자와 게놈)' p.51을 읽어보라.)


따라서 포유류의 미토콘드리아는 세포로 통합되어 가는 과정에서 많은 DNA를 잃었을 것이다! 포유류 DNA의 약 97%가 기능을 가지고 있지 않은(non-functional) 것으로 추정할 때, 그러한 일이 일어났을 것이라는 것과 과학자들에 의해 받아들여지는 시간의 척도로 6천만년이 넘는 기나긴 진화의 시간 동안, 포유류 DNA에서 기능을 하지 않는 97%의 DNA가 제거되지 않고 남아 있었다는 것은 이상하게 보인다.

  

*한국창조과학회 자료실/진화론의 주장/돌연변이에 있는 많은 자료들을 참조하세요

    http://www.kacr.or.kr/library/listview.asp?category=J01


번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.cs.unc.edu/~plaisted/ce/mitochondria2.html ,

출처 -

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1515

참고 :

미디어위원회
2004-07-24

고래의 진화 이야기에서 희망적 괴물

(Hopeful Monsters in the Whale Evolution Tale)

by David F. Coppedge


     지난 주 미네소타의 세인트 폴(St. Paul)에서 열린 척추동물 고생물학회에서 화석 사냥꾼들은 고래 진화에 관한 최근의 생각들을 논의했다. 이 내용은 에릭 스톡스타드(Erik Stokstad)에 의해  2003. 11. 14일자 Science 지[1]에 보고되었다. 미시간 대학의 필립 징거리치(Philip Gingerich)는 물생쥐(water mice)에서부터 하마(hippos)까지 50 여종의 반 수생 포유류를 목록화 하고, 그들의 뼈들을 고래의 것과 비교하였다. 대부분의 차이는 신체 크기와 관련된 것이었고, 3.6%는 수중 능력과, 0.7%는 동물이 발(수달 처럼), 또는 손으로(오리너구리 처럼) 수영을 하는지와 관련된 것이었다.

전이형태로 주장되는 로드호세투스(Rodhocetus)는 약한 뼈를 가졌으며, 방향타처럼 꼬리를 가지고, 수영하기 위해 발을 사용했던 것으로 나타났다. 초기의 고래로 알려진 ”파키세투스(Pakicetus)' 는 비록 바다 소(sea cow)처럼 살았다 하더라도, 육상에서 걸을 수 있을 만큼 치밀한 골조직의 뼈를 가지고 있었다.


[1] Erik Stokstad, 'Society of Vertebrate Paleontology Meeting: Early Whales Get All Wet,” Science Volume 302, Number 5648, Issue of 14 Nov 2003, pp. 1142-1143.


포유류는 매우 광범위한 서식지를 점령하고 있다. 일부는 박쥐처럼 날 수 있다. 일부는 비버처럼 육지와 물 속에서 시간을 보낸다. 그리고 고래나 돌고래 같은 것들은 항상 물 속에서만 산다. 이것은 그들이 공통의 조상을 가지지 않았다는 것을 의미한다. 비버가 완전한 수중 동물로 진화해 가는 중간 동물인가? 또는 다른 길이 있는가? 당신은 원하는 이야기를 무엇이든지 만들 수 있다. 하지만 비버는 현재 상태에서 매우 행복한 것처럼 보인다.

각 포유류들은 그들의 현재 생태환경(niche)에 잘 적응되어 있다. 그리고 많은 포유류들은 현재 멸종되고 있다. 그들 중 일부는 수생 서식지 또는 반 수생 서식지에서 살았던 것들이다. 이들은 공통 조상에 대해 아무 것도 증거하지 않는다.

또 다른 접근은 소와 같은 육상동물이 고래와 같은 바다동물로 진화하는데 필요한 모든 변화들을 정량화하는 것이다. 베린스키(David Berlinksi)는 '진화론의 상징물들(Icons of Evolution)'[2]의 DVD 판 Q&A 에서 이 접근을 논의했다. 그는 변화되어야하는 것들, 즉 피부, 꼬리, 폐, 지느러미, 호흡, 식사... 등등을  나열하기 시작했다. 이렇게 변화되어야 될 것들이 줄잡아 50,000 가지나 되었다. 더군다나, 이러한 변화들은 협동하여 동시에 일어나야한다는 것이었다. 즉, 깊은 물 속으로 잠수하기 위한 폐의 변화는, 수압에 견딜 수 있는 강한 뇌의 보호 용기와 불침투성의 피부....등등의 변화들과 같이 일어나야 한다는 것이었다. 변화되어야하는 것들에 대한 숫자는 애매할지 모르지만, 확실히 소와 같은 동물에서 고래가 태어나기 위해서는 수많은, 그리고 대대적인 변화가 있어야 한다.

그러면 이러한 엄청난 변화를 일으켰다고 주장하는 5천만년 동안, 반드시 존재해야만 하는 수천의 전이형태의 동물들에 대한 어떠한 화석학적 증거가 있는가? 라는 질문이 제기된다. 이 질문에 진화론자들이 항상 자랑스럽게 제시하는 유일한 예가, 파키세투스와 로드호세투스 같은 소수의 멸종된 반수생생물들이다.

기사(article)에 등장하는 로드호세투스에 대한 화가들의 복원 그림은, 긴 주둥이, 햇빛에 탄 피부색, 개와 같은 발, 왼쪽 오른쪽으로 움직이고 있는 (수직적으로 움직이는 고래의 꼬리와 같지 않은) 넓적한 꼬리를 가진, 웅크리고 있는 동물을 그려놓고 있다. 위대하다. 15번의 돌연변이 아래로는 49,985번의 돌연변이가 더 있어야 한다. 표제의 글은 다음과 같이 되어있다.

”초기 고래인 로드호세투스는 수달처럼 몸을 흔드는 것(wiggling) 보다는, 꼬리를 키(rudder)처럼 사용하면서 수생 두더쥐와 같이 아마도 노(paddle)를 저었다.” 

여기에서 2 가지를 주목해야 한다. 즉, 화석으로부터 생활양식(lifestyles)을 추론할 수 없다는 것과, 오늘날에도 유사한 생활양식을 가지고 있는 물에서 사는 수생 두더지(aquatic moles)같은 생물들이 있다는 것이다.

두더지는 작은 고래로 진화하고 있는 중인가? 멸종된 동물들은 영원(몇 천만년 후)을 위하여 완전하지 못한 장기들을 가지고 살았는 지를 어떻게 알 수 있는가? 모든 고생물학자들은 로드호세투스가 수영하기 위해 뒷발(hind feet)을 사용했었음에 틀림없다고 흥분했었다. 모두 무엇에 관한 흥분인가? 고래는 어떠한 뒷발도 가지고 있지 않으며, 그것을 사용해 수영을 하지도 않는다.

실제 로드호세투스, 파키세투스, 다른 어떤 전이형태의 후보들과 고래 사이의 간격(gap)은 거대하다. 그러나 기사는 파키세투스를 '알려진 가장 초기의 고래(earliest known whale)” 로 부르고 있다. 뼈들 비율 사이에 나타난 간격에 의하면, 알려진 가장 초기의 새로 불려지고 있는 이카로스(Icarus) 보다도 설득력이 없다. 어떤 면에서, 이들 고생물학자들이 적극적인 생각을 가지게 된 것은 고무적일 수 있다. 그렇지 않다면, 다윈(Darwin)의 탐정(detective)으로 일하는 것은 매우 우울한 직업이 될 것임에 틀림없다. 그러나 익명의 진화론자들이 회복되기 위한 첫 번째 스텝은, 그것들이 문제점을 가지고 있다는 것을 인정하는 것이다.


*참조 : Whale evolution?
http://creationontheweb.com/content/view/3834

Great Transformations
http://creationontheweb.com/content/view/3856/

Walking whales, nested hierarchies, and chimeras: do they exist?
http://creationontheweb.com/content/view/1551

The strange tale of the leg on the whale
http://creationontheweb.com/content/view/802

A dolphin with legs—NOT
http://creationontheweb.com/content/view/4748/


번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.creationsafaris.com/crev1103.htm 

출처 - CEH, 2003.11. 18.

이웅상
2004-07-24

창조의 신비 16. 작은 변이 통한 종의 변화는 불가능


     주어진 환경에 따라 생명체에 조그마한 변이(소진화)가 일어나 같은 종 안에서 다양한 변이의 모습을 보이는 것은 유전자학자들에 의해 그 원리와 사실이 밝혀졌다.진화론자들은 실제로 일어나고 있는 이같은 작은 변이가 한 종에서 다른 종으로 분화(대진화)가 되는데 있어서 중요한 근거가 된다고 주장하고 있다.이러한 가정은 실험적으로 증명되거나 증거를 갖고 있지 않다.즉 환경에 적응하기위한 작은 변이가 축적돼 다양한 생물로 진화될 수 없다는 것이다.

그러나 오랫동안 과학자들은 이러한 가정에서 진화를 설명하기 위해 노력해왔다.19 세기 초까지 라마르크에 의해 제기된 많이 사용하는 기관은 발달하고 덜 사용하는 기관은 퇴화하여 다른 종으로 진화한다는 「용불용설」이 학설로 주장돼 오다,1859 년 다윈이 「종의 기원」을 출판하면서 현재의 진화가설을 세우게 되었다.

그는 무생물로부터 생명체가 자연 발생했으며 모든 생명체는 상호 연관되어 있고 자연도태와 적자생존의 원칙에 따라 종들이 분화되고 진화돼 왔다고 믿었다.그후 다윈의 이론은 꾸준히 수정되고 보완되어 왔다.일반적으로 현대 진화론자들은 생물체 집단의 유전자에 돌연변이 및 자연 도태가 일어나고 이주나 격리 같은 환경적 요인에 의해 유전자 변화가 생겨 서서히 새로운 종으로 발전한다고 설명하고 있다.

그러나 라마르크 이후 다윈에 이르기까지 오랫동안 진화의 중요한 요인중 하나로 믿고 있던 후천적 획득형질은 자손에게 전달되어 진화되지 않음이 이미 실험적으로 증명됐다.뿐만아니라 자연상태에서는 유전자의 돌연변이가 극히 드물게 일어나며 일어난다 하더라도 대부분 해로운 것으로 진화돼 기여할 수 없는 것으로 알려져 있다.

인간의 경우를 예로 들어보자. 우리의 몸은 46 개의 염색체에 저장되어 있는 유전정보의 주관으로 성장, 대사, 호흡, 소화 등 일체의 생리현상을 수행하고 있다.하나의 구조 유전자가 발현되는 동안에도 조절 유전자에 작용하는 수십 종의 효소나 조절 단백질이 필요하다.이러한 필수적인 단백질 가운데 한 가지라도 돌연변이 된 유전자를 재빨리 인식하고 이를 정상적으로 고치고 수리하는 효소들을 갖고 있어 주어진 유전 정보를 항상 보존하게 된다.

예외적으로 특정 집단에서 어떤 개체에 돌연변이가 일어나더라도 대개 변이형은 그 집단내에서 배척을 받게 되어 변이된 유전자가 다음 세대에 전달되기 어렵다.즉 생물의 각 종마다 유전적 한계가 있기 때문에 저절로 자연상태에서는 다른 종으로 변할 수 없다는 것이다.심지어 실험실에서 인위적으로 X선이나 화학물질로 초파리를 아무리 돌연변이를 시켜도 변이된 초파리만 남지 이것이 잠자리같은 다른 종으로 진화되지 않는다.왜냐하면 초파리는 잠자리 같은 다른 종으로 될 수 있는 잠재적 유전정보를 지니고 있지 않기 때문이다.

생물은 오직 같은 종안에서 서로 교배하고 번식한다.한 종에서 다른 종으로 바뀌는 일은 결코 없을 뿐만 아니라 유전자의 발현질서가 정교하면서도 엄격하게 유지되고 조절되는 것을 볼 수 있다.다만 유전정보 한계 내에서의 다양성과 변이는 흔히 관찰되고 있지만 각 개체가 갖고 있는 유전자는 외부 환경에 의해 쉽게 변하지 않는다.

그러면 왜 때로는 환경에 의해서,심지어는 인위적으로 변이를 유도해도 뛰어 넘을 수 없는 한계가 있는 이유는 무엇일까? 그것은 바로 하나님께서 종류대로 창조하신 설계에 의해 만들어졌기 때문이다.

 

*한국창조과학회 자료실/진화론의 주장/돌연변이에 있는 많은 자료들을 참조하세요

    http://www.kacr.or.kr/library/listview.asp?category=J01



번역 -

링크 - ,

출처 - 국민일보

구분 - 3

옛 주소 - http://www.kacr.or.kr/library/itemview.asp?no=1416

참고 :

미디어위원회
2004-07-24

마이코플라즈마에서 유전체의 쇠퇴

(Genome decay in the mycoplasma)

Todd Charles Wood 


     하나님의 생명 창조 이후에 생물학에 있어서 가장 중요한 사건을 들라면 당연히 아담의 범죄일 것이다. 이 죄로 말미암아 동물들의 죽음이 시작된 것은 물론이거니와, 창조과학자들은 추론하기를 죄로 말미암은 저주가 생물체 전반에 걸쳐 영향을 미치게 되었고, 그래서 생물학적 독물질1, 기생충2, 먹이사슬구조3, 병원성 미생물등이 생기게 되었는데, 원래의 완전했던 생물학적 구조가 저주로 말미암아 이와 같은 불완전한 구조로 퇴락하는 결과를 초래했다는 것이다.5,6 최근의 분자생물학, 특히 지놈 연구(genomic research)의 급속한 발전은 이러한 창조된 생물체의 변화과정에 대한 이론을 뒷받침하고 있다.     (지놈(genome)이란 간략히 말하자면, 한 생물체가 가지고 있는 염색체에 존재하는 모든 핵산을 지칭하며, 이 글을 쓰고 있는 현재, 39종에 대한 지놈의 유전자 해독이 끝났으며, 이중 21종(51%)이 병원성 미생물임).


최근의 Wren7이 유전체(genome, 지놈) 연구를 바탕으로 밝힌 3가지 추측가능한 병원성 미생물의 기원(origin)에 의하면,

1) 외부 유전자 이전(lateral gene transfer)을 들 수 있는데, 이는 미생물의 병원성 혹은 항생제 내성을 가진 유전자가 다른 미생물로부터 외부에서 전이된다는 것이고,

2) 항원변이성(antigenic variation)에 관련된 것인데, 이는 미생물이 가진 어떤 능동적 기작에 의해 숙주의 면역기능을 피하고자 항원성을 변화시키는 것을 말한다.

3) 지놈 쇠퇴(genome decay)로서, 이는 어떤 생물이 숙주 내에서 생존하는데 요구되지 않는 여러 가지 중요한 유전자들을 잃어버림으로서 병원성을 가지게 되는 현상을 말한다.

창조과학적 견지에서 볼 때 이 3가지 잠정적 루트 중 지놈 쇠퇴(genome decay)가 가장 적합하다고 볼 수 있는데, 외부 유전자 이전과 항원변이성에 관한 내용은 다른 논문에서 이미 다루고 있으므로,8,9 여기서는 제외하고자 한다.


병원성과 관련된 지놈 쇠퇴의 전형적인 표본으로는 마이코플라즈마(mycoplasma)라 불리는 박테리아(bacteria)를 들 수 있는데, 이 박테리아는 다른 박테리아와는 달리 세포외막과 세포벽을 가지고 있지 않으며,10 유전자코드 사용방식도 조금 변형되어 있다.11 그래서 이 두 가지 특성 때문에 이 미생물은 다른 미생물의 계통발생 과정과는 구별될 수 있다 하겠다. 그러므로 마이코플라즈마는 apobaramin으로 분류될 수 있다.12 박테리아는 무성생식을 하기 때문에, 마이코플라즈마의 holobaramin의 경계를 결정하는 것은 유성생식을 하는 진핵생물보다도 훨씬 어렵다고 하겠다. 그럼에도 불구하고, 아래에서 열거한 증거를 바탕으로 최소한 두 가지의 종(species), Mycoplasma genitalium과 M. pneumoniae이 같은 monobaramin에 속한다고 할 수 있다.                 

Figure 1. 상피세포(검정색)를 감염시키고 있는 마이코플라즈마(적색)의 그림. 마이코플라즈마는 'tip' 이라고 불리는 작은 구조를 가지는데, 이것으로 그들은 상피세포에 부착되어진다. 만약 마이코플라즈마가 상피세포에 부착되는 것이 방해받는다면, 그들은 병원성을 가지지 못할 것이다.


3 가지 마이코플라즈마 즉, M. genitalium, M. pneumoniae, 그리고 Ureaplasma unrealyticum에 대한 완벽한 지놈 해독 결과가 이미 발표되었는데, 이 3 종류는 모두 기관지 등의 점막계통에 병을 일으키는 것으로 알려져 있다. M. genitalium의 경우는 요로(urinary tract)에 발견되는데, non-gonococcal urethritis 라고 하는 일종의 요도염을 일으킬 수 있다. 지놈은 580,070 개의 핵산으로 구성되어 있고, 468 개의 유전자를 가지고 있으며, 이는 자기번식이 가능한 생물체 중 가장 작은 크기의 지놈이기도 하다.13 M. pneumoniae의 경우는 일종의 폐렴을 일으킬 수 있고, 지놈은 816,394 개의 핵산으로 구성되어 있고, 677 개의 유전자를 지니고 있다.14 Ureaplasma unrealyticum의 경우도 요로에서 발견될 수 있는데, 임신과정에서 병원성균으로서 역할을 할 수도 있으며, 지놈은 751,719 개의 핵산과 613 개의 유전자로 구성되어있다.15 M. genitalium가 가지고 있는 468 개의 유전자는 M. pneumoniae의 유전자에서도 똑같이 발견되는데,16 이는 이 2종의 박테리아가 같은 monobaramin에 속한다는 강력한 증거이기도 하다. U. unrealyticum과 이 2 종의 박테리아와의 관련성에 대해서는 아직 명확하지는 않다. 왜냐하면 단지 324 개의 유전자만이 이 두 종류의 박테리아에 공통적으로 발견되기 때문이다.17 그러므로 U. unrealyticum이 같은 monobaramin에 속하는 지에 대해서는 좀더 보완연구가 필요할 것이다.


M. genitalium과 M. pneumoniae의 지놈에 나타난 중요한 특징의 하나로는 특정 유전자의 결핍이라 할 수 있는데, 이는 비록 둘 다 단백질을 만들어 낼 수 있는 메커니즘을 가지고 있음에도 불구하고, 아미노산을 합성하는 능력은 결핍되어 있으며 (아미노산은 단백질의 구성단위임),18 그렇기 때문에 필요한 모든 아미노산을 숙주로부터 공급받아야 한다 (숙주세포질에 존재하는 아미노산이 박테리아의 세포내막을 통과하여 공급하는 형태). 결국 아미노산의 합성과 관련된 유전자들이 존재하지 않으며, 이것이 지놈 쇠퇴의 전형적 표본으로 여겨진다. 그렇다면 M. genitalium과 M. pneumoniae의 계통학적 전구체가 창조될 당시의 원래의 지놈에는 이러한 아미노산 합성에 필요한 유전자가 있었던 것을 알 수 있을까 하는 의문이 생길 것이다. 다시 말해서 이들의 전구체가 창조될 당시에도 이미 아미노산 합성능력이 없을 수도 있지 않느냐는 것이다. 이 질문을 답하기 위해선, 우리는 유전자 유실(gene loss)에 대한 메커니즘을 밝혀야 할 것이다.


만일, 물론 그 가능성은 높지만, M. genitalium과 M. pneumoniae이 같은 monobaramin에 속한다면, 이 둘은 하나의 전구체에서 파생되었을 것이다. 그러므로 이 두 종간의 박테리아의 유전적 차이는 소진화 과정 (창조과학에선 종 내에서의 소진화(microevolution)는 창조질서로 이해함)에 의해 그 전구체의 두 종으로의 분리 이후에 생겼을 것이다. 위에서 언급한 바와 같이, M. genitalium이 보유한 모든 유전자가 M. pneumoniae에도 그대로 나타나며, M. pneumoniae의 지놈은 거기에다 추가로 209 개의 유전자를 보유하고 있다. 468 개의 공통적으로 발견되는 유전자는 6 개의 segment (유전자 package)가 차례로 연결되어 있으며, 각 segment는 아주 유사한 반복 배열(repetitive sequence)들이 양쪽 말단에 위치하고 있다. 각 segment 내의 유전자들은 그 유전자의 배열순서가 거의 동일한 반면, 그 segment들의 전체적인 배열은 염색체상에서 다르게 배열되어있다. 결국 각segment의 양쪽 말단에는 반복 배열들이 각각 존재하므로, 이 두 종간에 존재하는 지놈의 차이는 결함적 유전자 재조합(faulty recombination)의 결과로 발생했을 가능성이 높다고 보여 진다.


일반적으로 박테리아의 지놈에서 일어나는 유전자 재조합은 RecA라고 하는 단백질에 의한 것인데, RecA를 만들어낼 수 있는 유전자가 M. genitalium과 M. pneumoniae에서도 존재하고 있으며,19 박테리아에서 빈번히 일어나는 유전자 재조합 빈도를 감안할 때, 크고 작은 유전자 segment들의 유실(loss)이 발생될 확률은 높다고 보아도 무방할 것이다. 결국 이 두 종의 박테리아는 공통의 전구체에서 파생되었을 것이고, 또한 유전자 유실 메커니즘이 존재하므로 진정한 의미의 지놈 쇠퇴(genome decay)가 일어났다고 보는 편이 타당할 것이다.


진화론자들의 모델에 따르면, 병원성(pathogenicity)과 기생성(parasitism)은 본래 병원성이 강한 형태의 전구체에서부터 점차적으로 진화하여 병원성이 전혀 없어지거나, 혹은 숙주와의 상호보완적 공존관계를 유지하는 방향으로 나아간다고 한다. 다시 말하면, 자연선택(natural selection) 메커니즘에 의하여 숙주는 점점 기생충에 대한 저항력을 가지게 되고, 기생충 또한 그 자연선택 과정에서 그 독성을 점점 상실하게 됨으로서 서로 공존하게 된다는 것이다. 그리하여 시간이 경과함에 따라, 그 기생충은 점점 숙주에 대한 독성을 상실하는 방향으로 진화하고, 숙주는 독성이 점점 약해진 기생충에 대한 내성을 키워나간다는 것이다.20


그러나 나는 마이코플라즈마의 경우를 예를 들어, 진화론자들의 모델과는 전혀 반대되는 모델을 제시하고자 한다. 처음부터 상호 독성적인(virulent relationship) 관계에서 출발했던 것이 아니라, 최초 창조 당시의 인간과 마이코플라즈마의 관계는 무해한 관계였으며, 이러한 관계가 시간이 경과되면서, 유전자 유실의 과정을 거치게 되고, 유전적 유실을 보완하고자 마이코플라즈마는 자체의 생존력을 높이기 위해 점차 숙주에 대한 의존도가 강해지게 되고, 그러다 보니 숙주에 대해 독성을 보이게 되는 간접적 결과를 초래하였던 것이다. 이 새로운 모델은 또한 기존의 창조과학의 기반 개념인 퇴보되어가는 세계(now-degenerating world) 모델과도 그 맥락을 같이하는 것이기도 하다.

 


* 용어 설명

Baramin : created kind

Holobaramin : A group containing all and only organisms related by common descent

Monobaramin : A group containing only organisms related by common descent, but not necessarily all of them

Apobaramin : Any group of holobaramins that are separated from all other organisms by phylogenetic discontinuities.

 

References 

1. Batten, D., ed., The Revised & Expanded Answers Book (Green Forest, AR: Master Books, 1990), p. 103.

2. Armitage, M.H., 'Trematode Parasites: What is their Genesis?' CreationResearch Society Quarterly 36 (2000): 184-194.

3. Stambaugh, J., 'Creation's Original Diet and the Changes at the Fall,' Creation Ex Nihilo Technical Journal 5 (1991): 130-138.

4. Morris, H.M., The Genesis Record (San Diego, CA: Creation-Life Publishers, 1976), pp. 125-126.

5. Morris, ref. 4, p. 125.

6. McCoy, D.L., 'Evidence Against the Evolutionary Superiority of Plant Pathogenesis,' in Proceedings of the 1992 Twin-Cities Creation Conference (Roseville, MN: Twin-Cities Creation Science Association, 1992), pp. 186-191.

7. Wren, B.W., 'Microbial Genome Analysis: Insights into Virulence, Host Adaptation, and Evolution,' Nature Reviews Genetics 1 (2000): 30-39.

8. Penrose, E., 'Bacterial Resistance to Antibiotics—A Case of Un-Natural Selection,' Creation Research Society Quarterly 35 (1998): 76-83.

9. Wood, T.C., 'The AGEing Process: Rapid Post-Flood Intrabaraminic Diversification Caused by Altruistic Genetic Elements (AGEs),' Origins (2001), submitted.

10. Woese, C.R., J. Maniloff, and L.B. Zablen, 'Phylogenetic Analysis of the Mycoplasmas,' Proceedings of the National Academy of Sciences USA 77 (1980): 494-498.

11. Osawa, S., T.H. Jukes, K. Watanabe, and A. Muto, 'Recent Evidence for Evolution of the Genetic Code,' Microbiology Reviews 56 (1992): 229-264.

12. ReMine, W.J., 'Discontinuity Systematics: A New Methodology of Biosystematics Relevant to the Creation Model,' in Proceedings of the Second International Conference on Creationism, vol. 2, edited by R.E. Walsh and C.L. Brooks (Pittsburgh, PA: Creation Science Fellowship, 1990), pp. 207-213.

13. Fraser, C.M. and 28 others, 'The Minimal Gene Complement of Mycoplasma pneumoniae,' Science 270 (1995): 397-403.

14. Himmelreich, R., H. Hilbert, H. Plages, E. Pirkl, B.-C. Li, and R. Herrmann, 'Complete Sequence Analysis of the Genome of the Bacterium Mycoplasma pneumoniae,' Nucleic Acids Research 24 (1996): 4420-4449.

15. Glass, J.I., E.J. Lefkowitz, J.S. Glass, C.R. Heiner, E.Y. Chen, and G.H. Cassell, 'The complete sequence of the mucosal pathogen Ureaplasma urealyticum,' Nature 407 (2000): 757-762.

16. Himmelreich, R., H. Plagens, H. Hilbert, B. Reiner, and R. Herrmann, 'Comparative analysis of the genomes of the Bacteria Mycoplasma pneumoniae and Mycoplasma genitalium,' Nucleic Acids Research 25 (1997): 701-712.

17. Glass, et al., ref. 15.

18. Himmelreich, et al.,ref. 17.

19. Himmelreich, et al., ref. 17.

20. Pianka, E.R., Evolutionary Ecology (New York, NY: Harper Collins, 1988), p. 296.

* Dr. Wood is Assistant Professor at the Center for Origins Research, Bryan College, Tennessee and received his Ph.D. in Genetics from Clemson University.


번역 - 미디어위원회

링크 - http://www.icr.org/pubs/imp/imp-340.htm 

출처 - ICR, Impact No. 340, 2001.



서울특별시 종로구 창경궁로26길 28-3

대표전화 02-419-6465  /  팩스 02-451-0130  /  desk@creation.kr

고유번호 : 219-82-00916             Copyright ⓒ 한국창조과학회

상호명 : (주)창조과학미디어  /  대표자 : 박영민

사업자번호 : 120-87-70892

통신판매업신고 : 제 2021-서울종로-1605 호

주소 : 서울특별시 종로구 창경궁로26길 28-5

대표전화 : 02-419-6484

개인정보책임자 : 김광